+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ebw | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | KcsA with G77ester mutation | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN / alpha-helical / Channel / Fab | |||||||||
Function / homology | Function and homology information monoatomic ion transmembrane transport / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Streptomyces lividans (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | |||||||||
Model details | mutant4 | |||||||||
Authors | Matulef, K. / Valiyaveetil, F.I. | |||||||||
Funding support | United States, 1items
| |||||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2016 Title: Individual Ion Binding Sites in the K(+) Channel Play Distinct Roles in C-type Inactivation and in Recovery from Inactivation. Authors: Matulef, K. / Annen, A.W. / Nix, J.C. / Valiyaveetil, F.I. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ebw.cif.gz | 124.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5ebw.ent.gz | 92.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ebw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eb/5ebw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eb/5ebw | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5eblC 5ebmC 5ec1C 5ec2C 1k4cS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules C
#3: Protein | Mass: 13072.444 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 1-123 / Mutation: G77(GOA) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Streptomyces lividans (bacteria) / Gene: kcsA, skc1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0A334 |
---|
-Antibody , 2 types, 2 molecules AB
#1: Antibody | Mass: 23296.154 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Cell line (production host): Hybridoma / Production host: Mus musculus (house mouse) |
---|---|
#2: Antibody | Mass: 23164.443 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Cell line: Hybridoma Cells / Cell line (production host): Hybridoma / Production host: Mus musculus (house mouse) |
-Non-polymers , 4 types, 169 molecules
#4: Chemical | ChemComp-F09 / | ||
---|---|---|---|
#5: Chemical | ChemComp-DGA / | ||
#6: Chemical | ChemComp-K / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.07 Å3/Da / Density % sol: 69.81 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: PEG400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 4.2.2 / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RDI CMOS_8M / Detector: CMOS / Date: Feb 9, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.115→51.505 Å / Num. all: 50630 / Num. obs: 50630 / % possible obs: 96.1 % / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 35.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.132 / Rsym value: 0.122 / Net I/av σ(I): 5.056 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 350427 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1K4C Resolution: 2.3→39.227 Å / FOM work R set: 0.8052 / SU ML: 0.26 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 26.67 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 113.03 Å2 / Biso mean: 56.19 Å2 / Biso min: 17.19 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.3→39.227 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28
|