+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ebm | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | KcsA T75G mutant in the nonconductive state | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / alpha-helical / Fab / Channel | ||||||
Function / homology | ![]() delayed rectifier potassium channel activity / voltage-gated potassium channel complex / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Model details | mutant1 | ||||||
![]() | Matulef, K. / Valiyaveetil, F.I. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Individual Ion Binding Sites in the K(+) Channel Play Distinct Roles in C-type Inactivation and in Recovery from Inactivation. Authors: Matulef, K. / Annen, A.W. / Nix, J.C. / Valiyaveetil, F.I. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 121 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 89.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 652.6 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 656.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 21.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 29 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5eblC ![]() 5ebwC ![]() 5ec1C ![]() 5ec2C ![]() 1k4cS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-
Components
-Protein , 1 types, 1 molecules C
#3: Protein | Mass: 13324.719 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 1-125 / Mutation: T75G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|
-Antibody , 2 types, 2 molecules AB
#1: Antibody | Mass: 23296.154 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#2: Antibody | Mass: 23435.738 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Non-polymers , 4 types, 78 molecules ![](data/chem/img/DGA.gif)
![](data/chem/img/F09.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/F09.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-DGA / | ||
---|---|---|---|
#5: Chemical | ChemComp-F09 / | ||
#6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.98 Å3/Da / Density % sol: 69.11 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: PEG 400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RDI CMOS_8M / Detector: CMOS / Date: Mar 10, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→55.054 Å / Num. all: 31464 / Num. obs: 31464 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 50.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.092 / Rsym value: 0.085 / Net I/av σ(I): 8.287 / Net I/σ(I): 15.6 / Num. measured all: 219611 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1K4C Resolution: 2.5→42.783 Å / FOM work R set: 0.7901 / SU ML: 0.37 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 27.99 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 93.61 Å2 / Biso mean: 31.26 Å2 / Biso min: 3.83 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.5→42.783 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21
|