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- PDB-5e95: Crystal Structure of Mb(NS1)/H-Ras Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5.0E+95
タイトルCrystal Structure of Mb(NS1)/H-Ras Complex
要素
  • GTPase HRas
  • Mb(NS1)
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / H-Ras / Monobody / Inhibitor / Complex / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / intrinsic apoptotic signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / cellular response to gamma radiation / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / RAS processing / Regulation of RAS by GAPs / Negative regulation of MAPK pathway / positive regulation of type II interferon production / endocytosis / positive regulation of fibroblast proliferation / chemotaxis / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / MAPK cascade / T cell receptor signaling pathway / regulation of cell population proliferation / G protein activity
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Immunoglobulins ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.402 Å
データ登録者Eguchi, R.R. / Sha, F. / Gupta, A. / Koide, A. / Koide, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM090324 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
The Chicago Biomedical Consortium with support from The Searle Funds at The Chicago Community Trust 米国
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Inhibition of RAS function through targeting an allosteric regulatory site.
著者: Spencer-Smith, R. / Koide, A. / Zhou, Y. / Eguchi, R.R. / Sha, F. / Gajwani, P. / Santana, D. / Gupta, A. / Jacobs, M. / Herrero-Garcia, E. / Cobbert, J. / Lavoie, H. / Smith, M. / ...著者: Spencer-Smith, R. / Koide, A. / Zhou, Y. / Eguchi, R.R. / Sha, F. / Gajwani, P. / Santana, D. / Gupta, A. / Jacobs, M. / Herrero-Garcia, E. / Cobbert, J. / Lavoie, H. / Smith, M. / Rajakulendran, T. / Dowdell, E. / Okur, M.N. / Dementieva, I. / Sicheri, F. / Therrien, M. / Hancock, J.F. / Ikura, M. / Koide, S. / O'Bryan, J.P.
履歴
登録2015年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月23日Group: Database references
改定 1.22016年12月28日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Mb(NS1)
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9074
ポリマ－29,4402
非ポリマー4682
水6,702372
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.897, 36.276, 54.348
Angle α, β, γ (deg.)86.30, 74.23, 85.20
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Mb(NS1)


分子量: 10420.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#2: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 19019.320 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01112
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.59 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2 / 詳細: 0.2M Ammonium Fluoride, 20% PEG 2250

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→33.14 Å / Num. obs: 48900 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.547 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 78.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JE4

4je4


解像度: 1.402→33.137 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 19.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1922 2348 4.8 %
Rwork0.1627 --
obs0.1641 48893 95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.402→33.137 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2039 0 29 372 2440
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072110
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1462872
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.82766
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005362
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4024-1.4310.2561250.26272372X-RAY DIFFRACTION82
1.431-1.46210.25511180.23972580X-RAY DIFFRACTION90
1.4621-1.49610.27261390.22582683X-RAY DIFFRACTION93
1.4961-1.53350.24071460.20782699X-RAY DIFFRACTION94
1.5335-1.5750.21451490.18882727X-RAY DIFFRACTION94
1.575-1.62140.19331250.18062753X-RAY DIFFRACTION96
1.6214-1.67370.20931340.17522740X-RAY DIFFRACTION95
1.6737-1.73350.22771730.17912720X-RAY DIFFRACTION95
1.7335-1.80290.20011350.16932793X-RAY DIFFRACTION96
1.8029-1.88490.18941330.16332786X-RAY DIFFRACTION97
1.8849-1.98430.19781240.16382790X-RAY DIFFRACTION97
1.9843-2.10860.19511200.15252831X-RAY DIFFRACTION97
2.1086-2.27140.19121640.14682756X-RAY DIFFRACTION97
2.2714-2.49990.171360.15452819X-RAY DIFFRACTION98
2.4999-2.86150.17881470.16012811X-RAY DIFFRACTION98
2.8615-3.60450.17661480.14312858X-RAY DIFFRACTION98
3.6045-33.14570.16861320.14472827X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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