[日本語] English
万見
- PDB-5e7u: MBP-MamC loop structure, a magnetite biomineralizing protein from... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e7u
タイトルMBP-MamC loop structure, a magnetite biomineralizing protein from Magnetospirillium magneticum AMB-1
要素Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
キーワードMagnetite binding protein / Magnetite binding / mineralization / MBP / transport protein
機能・相同性
機能・相同性情報


magnetosome membrane / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...magnetosome membrane / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Magnetosome protein MamC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Magnetospirillum magneticum AMB-1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Nudelman, H. / Zarivach, R.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: MBP-MamC loop structure, a magnetite biomineralizing protein from Magnetospirillium magneticum AMB-1
著者: Nudelman, H. / Zarivach, R.
履歴
登録2015年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8215
ポリマ－45,1911
非ポリマー6304
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area16710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.600, 66.600, 211.137
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Tightly bound bacterial magnetic particle protein,Maltose-binding periplasmic protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Magnetite ...MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Magnetite binding protein


分子量: 45190.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Magnetospirillum magneticum AMB-1 (バクテリア)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, mms13, amb0951 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q2W8S0, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M sodium acetate , 2 M Ammonium sulfate / PH範囲: 3.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→63.52 Å / Num. obs: 11938 / % possible obs: 95.23 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.147 / Net I/σ(I): 24.64
反射 シェル冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.566 / Mean I/σ(I) obs: 4.88

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PUZ

3puz


解像度: 2.8→63.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.877 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.827 / SU B: 49.523 / SU ML: 0.447 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.46 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30725 596 5 %RANDOM
Rwork0.26747 ---
obs0.26958 11241 95.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.074 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.27 Å2-0 Å2-0 Å2
2--4.27 Å2-0 Å2
3----8.55 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→63.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2952 0 38 16 3006
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.023057
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022906
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8371.9794151
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.68636735
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5865379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.03825.954131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.57315517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.901156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0480.2459
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0213423
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02637
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1742.8971519
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1742.8971518
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.3264.3451897
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.3264.3451898
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.1032.9681538
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.1032.9681538
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.1974.4442255
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined1.56527.4312624
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other1.56527.42712619
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.802→2.874 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 50 -
Rwork0.358 833 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.225 Å / Origin y: -26.525 Å / Origin z: 16.586 Å
111213212223313233
T0.02 Å2-0.0334 Å20.0098 Å2-0.1371 Å2-0.002 Å2--0.3294 Å2
L0.587 °2-0.1738 °20.5305 °2-0.8097 °2-0.7633 °2--2.9513 °2
S0.0203 Å °0.0636 Å °-0.0226 Å °0.0482 Å °0.0478 Å °0.0531 Å °0.0243 Å °-0.1786 Å °-0.0681 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る