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- PDB-5e7m: Crystal structure of the active catalytic core of the human DEAD-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e7m
タイトルCrystal structure of the active catalytic core of the human DEAD-box protein DDX3 bound to AMPPNP
要素ATP-dependent RNA helicase DDX3X
キーワードHYDROLASE / DEAD-box protein / RNA helicase / RecA fold
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein acetylation / CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / gamete generation ...positive regulation of protein acetylation / CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / gamete generation / RNA secondary structure unwinding / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / NLRP3 inflammasome complex / cellular response to arsenic-containing substance / poly(A) binding / gamma-tubulin binding / cellular response to osmotic stress / P granule / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cell leading edge / lipid homeostasis / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of translational initiation / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of interferon-alpha production / negative regulation of protein-containing complex assembly / signaling adaptor activity / stress granule assembly / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / DNA helicase activity / positive regulation of protein autophosphorylation / translation initiation factor binding / translational initiation / positive regulation of interferon-beta production / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein serine/threonine kinase activator activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / cytosolic ribosome assembly / chromosome segregation / positive regulation of translation / response to virus / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of cell growth / cellular response to virus / Wnt signaling pathway / mRNA 5'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / RNA stem-loop binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / lamellipodium / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / RNA helicase activity / cell differentiation / negative regulation of translation / intracellular signal transduction / RNA helicase / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of gene expression / innate immune response / GTPase activity / centrosome / mRNA binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. ...DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-dependent RNA helicase DDX3X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.304 Å
データ登録者Floor, S.N. / Condon, K.J. / Doudna, J.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Autoinhibitory Interdomain Interactions and Subfamily-specific Extensions Redefine the Catalytic Core of the Human DEAD-box Protein DDX3.
著者: Floor, S.N. / Condon, K.J. / Sharma, D. / Jankowsky, E. / Doudna, J.A.
履歴
登録2015年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22015年12月16日Group: Other
改定 1.32016年2月10日Group: Database references
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5982
ポリマ－51,0921
非ポリマー5061
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area720 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area19500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.930, 100.280, 107.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DDX3X / DEAD box protein 3 / X-chromosomal / DEAD box / X isoform / Helicase-like protein 2 / HLP2


分子量: 51092.000 Da / 分子数: 1 / 断片: DEAD-box domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX3X, DBX, DDX3 / プラスミド: pHMGWA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: O00571, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: PEG-3000, sodium citrate / PH範囲: 5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115869 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.304→47.5 Å / Num. obs: 25668 / % possible obs: 97.15 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 75.41 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rrim(I) all: 0.135 / Χ2: 1.026 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 198462
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.304-2.3867.60.03714.820.13135741926186727.41974.66
2.36-2.420.1738.2280.2414622188418748.81799.5
2.42-2.490.2655.80.3614259183818356.21799.8
2.49-2.570.4192.8330.7313923179417933.03699.9
2.57-2.660.6222.1910.9813263170317032.348100
2.66-2.750.7221.6041.3612931167516751.72100
2.75-2.850.8271.1451.912663163216321.227100
2.85-2.970.9240.7162.9612075155215510.76899.9
2.97-3.10.9640.4674.4711598149614960.501100
3.1-3.250.9820.2817.111183145314530.301100
3.25-3.430.9910.18810.0610401135613560.202100
3.43-3.640.9950.13314.199972131013100.143100
3.64-3.890.9970.08920.139138123312330.096100
3.89-4.20.9980.06424.278450114911490.069100
4.2-4.60.9980.04732.77446105510550.051100
4.6-5.140.9980.04335.2165259559550.047100
5.14-5.940.9990.04434.6658948718710.048100
5.94-7.270.9990.03837.5550827377370.042100
7.27-10.290.9990.0342.9837795905850.03399.2
10.290.9990.0339.9916843543130.03388.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.304→47.497 Å / FOM work R set: 0.632 / SU ML: 0.51 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 40.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 1281 4.99 %
Rwork0.2247 24373 -
obs0.2276 25654 97.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 290.59 Å2 / Biso mean: 100.35 Å2 / Biso min: 48.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.304→47.497 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3354 0 31 5 3390
Biso mean--118.05 102.92 -
残基数----424
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013449
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4024664
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007604
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9481317
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.304-2.39620.55651090.55242101221077
2.3962-2.50530.53141410.49392699284098
2.5053-2.63740.46111440.39527452889100
2.6374-2.80260.32941460.333127542900100
2.8026-3.01890.33191450.292727532898100
3.0189-3.32270.35641460.250427742920100
3.3227-3.80330.27121470.225327992946100
3.8033-4.79110.25411480.184528212969100
4.7911-47.50710.2371550.18242927308299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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