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万見
- PDB-5e3u: Crystal structure of phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e3u
タイトルCrystal structure of phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase
要素Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, type I, alpha
キーワードTRANSFERASE / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PIPs at the plasma membrane / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / lipid kinase activity / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol Phosphate Kinase II Beta / Phosphatidylinositol Phosphate Kinase II Beta / Phosphatidylinositol Phosphate Kinase Iibeta; Chain: A, domain 2 / 2-Layer Sandwich / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / : / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, core / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, N-terminal / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-Kinase / Phosphatidylinositol phosphate kinase (PIPK) domain profile. ...Phosphatidylinositol Phosphate Kinase II Beta / Phosphatidylinositol Phosphate Kinase II Beta / Phosphatidylinositol Phosphate Kinase Iibeta; Chain: A, domain 2 / 2-Layer Sandwich / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / : / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, core / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, N-terminal / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-Kinase / Phosphatidylinositol phosphate kinase (PIPK) domain profile. / Phosphatidylinositol phosphate kinases / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / SELENATE ION / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase type-1 gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Muftuoglu, Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Mechanism of substrate specificity of phosphatidylinositol phosphate kinases.
著者: Muftuoglu, Y. / Xue, Y. / Gao, X. / Wu, D. / Ha, Y.
履歴
登録2015年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Database references
改定 1.22016年8月10日Group: Database references
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, type I, alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1576
ポリマ－42,2551
非ポリマー9025
水362
1
A: Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, type I, alpha
ヘテロ分子

A: Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, type I, alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,31512
ポリマ－84,5112
非ポリマー1,80410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area27590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.134, 88.134, 155.757
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, type I, alpha / Uncharacterized protein


分子量: 42255.422 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 56-427 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: pip5k1aa, pip5k1a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q503I3
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-SE4 / SELENATE ION / ジオキシラトジオキソセレン(VI)


分子量: 142.958 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O4Se
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: peg

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→40 Å / Num. all: 7655 / Num. obs: 7655 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.6 % / Net I/σ(I): 5.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0071精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
Cootモデル構築
精密化解像度: 3.6→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / SU B: 26.972 / SU ML: 0.416 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.539 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2607 375 4.9 %RANDOM
Rwork0.2006 ---
obs0.2036 7238 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 246.37 Å2 / Biso mean: 78.749 Å2 / Biso min: 22.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.01 Å2-0 Å2-0 Å2
2--3.01 Å2-0 Å2
3----6.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2268 0 43 2 2313
Biso mean--117.58 31.16 -
残基数----302
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192361
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022088
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6031.9783211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86134762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0345298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.37523.0399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.11815340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2231514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02569
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.458.3231204
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.4518.3211203
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.9612.4461498
LS精密化 シェル解像度: 3.597→3.69 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 24 -
Rwork0.24 520 -
all-544 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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