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- PDB-5e0l: LC8 - Chica (415-424) Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e0l
タイトルLC8 - Chica (415-424) Complex
要素
  • Dynein light chain 1, cytoplasmic
  • Protein Chica peptide
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Complex / Dynein
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to mitotic spindle / spermatid nucleus elongation / chaeta morphogenesis / positive regulation of neuron remodeling / Macroautophagy / Aggrephagy / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic ...protein localization to mitotic spindle / spermatid nucleus elongation / chaeta morphogenesis / positive regulation of neuron remodeling / Macroautophagy / Aggrephagy / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule anchoring at centrosome / chaeta development / sperm individualization / imaginal disc-derived wing morphogenesis / metaphase chromosome alignment / Neutrophil degranulation / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / regulation of TOR signaling / dynein complex / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / intercellular bridge / oogenesis / mitotic spindle pole / regulation of protein catabolic process / establishment of mitotic spindle orientation / kinesin binding / actin filament bundle assembly / epithelial to mesenchymal transition / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / centriole / mitotic spindle / spindle / microtubule cytoskeleton / disordered domain specific binding / cell migration / spermatogenesis / microtubule binding / cell population proliferation / microtubule / cell division / protein kinase binding / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
FAM83, N-terminal / FAM83 A-H / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain superfamily / Dynein light chain type 1 ...FAM83, N-terminal / FAM83 A-H / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain superfamily / Dynein light chain type 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein light chain 1, cytoplasmic / Protein FAM83D
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.31 Å
データ登録者Clark, S.A. / Barbar, E.B. / Karplus, P.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: The Anchored Flexibility Model in LC8 Motif Recognition: Insights from the Chica Complex.
著者: Clark, S. / Nyarko, A. / Lohr, F. / Karplus, P.A. / Barbar, E.
履歴
登録2015年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月20日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Protein Chica peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0703
ポリマ－11,9742
非ポリマー961
水1,06359
1
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Protein Chica peptide
ヘテロ分子

A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Protein Chica peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1396
ポリマ－23,9474
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
Buried area5500 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area8820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.695, 44.695, 204.096
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-237-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / Cut up protein


分子量: 10388.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: ctp, Cdlc1, ddlc1, CG6998 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q24117
#2: タンパク質・ペプチド Protein Chica peptide


分子量: 1584.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H4H8*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 % / 解説: Long hexagonal rods
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M calcium acetate, 0.1 M sodium cacodylate, 15% polyethylene glycol 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.31→38.7 Å / Num. obs: 30438 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 30.8 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 1.31→1.33 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 4.45 / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
PHENIX(dev_2006: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BRI

3bri


解像度: 1.31→38.7 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2015 1495 4.96 %
Rwork0.1964 --
obs0.1967 30142 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.31→38.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数798 0 5 59 862
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3461151
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.367321
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09125
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007148
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.31-1.35230.49061300.47912461X-RAY DIFFRACTION97
1.3523-1.40060.39861260.39172550X-RAY DIFFRACTION99
1.4006-1.45670.33441340.31832519X-RAY DIFFRACTION100
1.4567-1.5230.29831160.26672576X-RAY DIFFRACTION100
1.523-1.60330.23771350.22892575X-RAY DIFFRACTION100
1.6033-1.70380.20251470.19822544X-RAY DIFFRACTION100
1.7038-1.83530.22151270.1932588X-RAY DIFFRACTION100
1.8353-2.020.22181470.18582610X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.31230.17071340.17382633X-RAY DIFFRACTION100
2.3123-2.91310.1681380.18212683X-RAY DIFFRACTION99
2.9131-38.72380.18821610.18042908X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.0657 Å / Origin y: 15.4526 Å / Origin z: -8.4479 Å
111213212223313233
T0.4899 Å2-0.0226 Å20.02 Å2-0.2192 Å2-0.0067 Å2--0.1011 Å2
L2.5847 °20.3706 °20.2905 °2-3.9864 °2-0.1615 °2--3.6615 °2
S-0.0486 Å °-0.1845 Å °0.2234 Å °0.8457 Å °0.0546 Å °0.1032 Å °-0.4977 Å °-0.0427 Å °-0.0402 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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