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- PDB-5dui: Identification of a new FoxO1 binding site that precludes CREB bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dui
タイトルIdentification of a new FoxO1 binding site that precludes CREB binding at the glucose-6-phosphatase catalytic subunit gene promoter
要素
  • DNA (5'-D(*AP*TP*GP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*AP*AP*A)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*CP*A)-3')
  • Forkhead box protein O1
キーワードTRANSCRIPTION/dna / transcription factor / winged helix / DNA binding / protein-DNA complex / diabetes / transcription regulation / TRANSCRIPTION-dna complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hyperoxia / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / AKT phosphorylates targets in the nucleus / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / regulation of neural precursor cell proliferation / neuronal stem cell population maintenance / response to fatty acid / negative regulation of stress-activated MAPK cascade ...cellular response to hyperoxia / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / AKT phosphorylates targets in the nucleus / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / regulation of neural precursor cell proliferation / neuronal stem cell population maintenance / response to fatty acid / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of reactive oxygen species metabolic process / cellular response to cold / FOXO-mediated transcription of cell death genes / temperature homeostasis / protein acetylation / negative regulation of fat cell differentiation / blood vessel development / fat cell differentiation / intracellular glucose homeostasis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / Regulation of gene expression in beta cells / Regulation of localization of FOXO transcription factors / cellular response to nitric oxide / canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of insulin secretion / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / positive regulation of gluconeogenesis / cellular response to starvation / protein phosphatase 2A binding / promoter-specific chromatin binding / MAPK6/MAPK4 signaling / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / chromatin DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / beta-catenin binding / cellular response to insulin stimulus / autophagy / positive regulation of protein catabolic process / insulin receptor signaling pathway / cellular response to oxidative stress / gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of apoptotic process / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / negative regulation of apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / FOXO protein, KIX-binding domain / KIX-binding domain of forkhead box O, CR2 / FOXO protein, transactivation domain / Transactivation domain of FOXO protein family / Fork head domain / Forkhead domain / Fork head domain profile. / FORKHEAD / Fork head domain conserved site 2 ...: / FOXO protein, KIX-binding domain / KIX-binding domain of forkhead box O, CR2 / FOXO protein, transactivation domain / Transactivation domain of FOXO protein family / Fork head domain / Forkhead domain / Fork head domain profile. / FORKHEAD / Fork head domain conserved site 2 / Fork head domain signature 2. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Forkhead box protein O1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.306 Å
データ登録者Singh, P. / Endrizzi, J.A. / Chi, Y.-I.
引用ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2017
タイトル: Crystal structures reveal a new and novel FoxO1 binding site within the human glucose-6-phosphatase catalytic subunit 1 gene promoter.
著者: Singh, P. / Han, E.H. / Endrizzi, J.A. / O'Brien, R.M. / Chi, Y.I.
履歴
登録2015年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Forkhead box protein O1
B: Forkhead box protein O1
C: DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*CP*A)-3')
D: DNA (5'-D(*AP*TP*GP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*AP*AP*A)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7714
ポリマ－37,7714
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area16610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.610, 79.026, 48.266
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.790, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Forkhead box protein O1 / Forkhead box protein O1A / Forkhead in rhabdomyosarcoma


分子量: 12445.928 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 151-259 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FOXO1, FKHR, FOXO1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12778
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*CP*A)-3')


分子量: 6377.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*TP*GP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*AP*AP*A)-3')


分子量: 6502.274 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 14-18% PEG 8000 0.1M Ammonium sulfate 20mM Magnesium chloride 50mM MES pH 5.6 10% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 14596 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 41.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.007 / Net I/av σ(I): 16.574 / Net I/σ(I): 22.2 / Num. measured all: 65246
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.342.60.4656620.81785.5
2.34-2.382.70.4256550.7887.4
2.38-2.432.80.416830.81989.9
2.43-2.482.90.4047150.85591.9
2.48-2.533.20.3347300.84593.6
2.53-2.593.40.2927160.87694
2.59-2.663.50.2777140.93293.8
2.66-2.733.80.2297270.94194.7
2.73-2.813.90.1987411.01896
2.81-2.94.10.177371.00496.6
2.9-34.50.1427470.95497
3-3.124.80.1297581.1397.9
3.12-3.2650.1087341.05295
3.26-3.445.40.0937371.03896.2
3.44-3.655.70.0857641.0897.4
3.65-3.9360.0897561.24198.4
3.93-4.336.20.0867641.24798.1
4.33-4.956.10.0767621.05898.8
4.95-6.246.20.0697720.93299
6.24-505.80.0677220.77988.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CO6

3co6


解像度: 2.306→40.144 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.53 / 位相誤差: 28.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2452 605 4.96 %
Rwork0.2083 11586 -
obs0.2102 12191 78.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.576 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 189.95 Å2 / Biso mean: 69.4285 Å2 / Biso min: 23.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9587 Å20 Å2-3.9023 Å2
2---1.4792 Å20 Å2
3----0.4796 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.306→40.144 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1368 855 0 51 2274
Biso mean---45.24 -
残基数----213
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022360
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7583362
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045359
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001276
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.452923
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3061-2.53820.2849650.25911448151339
2.5382-2.90540.35331500.2783009315982
2.9054-3.66010.25931900.21743537372796
3.6601-40.15040.21162000.1823592379297
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2232-0.03680.47477.95951.00474.92150.0483-0.1826-0.12520.40480.1915-0.70970.46510.4976-0.16620.34470.10670.18530.07890.02190.5235-9.255-14.2928.101
23.8506-2.2481-0.18776.67480.04741.8956-0.1012-0.44620.46470.44850.1193-0.3328-0.15970.1019-0.06530.5141-0.01090.28020.1694-0.12340.455626.75115.14-9.566
32.3423-0.3231-2.7130.04810.3893.2017-0.0633-0.18180.0649-0.24420.0194-0.16090.12390.5239-0.10920.4767-0.05850.56240.4223-0.10160.56496.5390.3916.869
45.97550.6318-4.32420.063-0.46323.1756-0.1736-0.0691-0.0788-0.24480.1311-0.26260.22750.47170.30590.6546-0.03220.54370.4634-0.05580.72774.4950.4318.655
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 160:245 )A160 - 245
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 161:245 )B161 - 245
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID 1:21 )C1 - 21
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 1:21 )D1 - 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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