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- PDB-5dtj: Crystal Structure of dfp-inhibited mouse acetylcholinesterase in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dtj
タイトルCrystal Structure of dfp-inhibited mouse acetylcholinesterase in complex with the reactivator SP-134
要素Acetylcholinesterase
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / positive regulation of dendrite morphogenesis / acetylcholine receptor signaling pathway / choline metabolic process / osteoblast development ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / positive regulation of dendrite morphogenesis / acetylcholine receptor signaling pathway / choline metabolic process / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / synaptic cleft / side of membrane / laminin binding / collagen binding / synapse assembly / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / nuclear envelope / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / presynaptic membrane / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-[5-(2,4-dichlorophenoxy)pentyl]-1H-imidazole / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Tran, T.H. / Tong, L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Department of Defense (DOD, United States)N000141110900 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)5R21NS08079002 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD01812101 米国
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2015
タイトル: Discovery of New Classes of Compounds that Reactivate Acetylcholinesterase Inhibited by Organophosphates.
著者: Katz, F.S. / Pecic, S. / Tran, T.H. / Trakht, I. / Schneider, L. / Zhu, Z. / Ton-That, L. / Luzac, M. / Zlatanic, V. / Damera, S. / Macdonald, J. / Landry, D.W. / Tong, L. / Stojanovic, M.N.
履歴
登録2015年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Source and taxonomy
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年4月10日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,4546
ポリマ－120,2582
非ポリマー1,1974
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area38590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.487, 113.367, 227.117
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 60128.840 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-573 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ache / Cell (発現宿主): Hi-5 insect cells by C-PERL / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase
#2: 化合物
ChemComp-5G8 / 1-[5-(2,4-dichlorophenoxy)pentyl]-1H-imidazole


分子量: 299.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16Cl2N2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.09 %
結晶化温度: 274 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 30% v/v PEG 600, 0.1 M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 56474 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.5 % / Net I/σ(I): 16.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1685精密化
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2HA2

2ha2


解像度: 2.71→46.202 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2207 1996 3.55 %
Rwork0.1786 --
obs0.1801 56292 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.71→46.202 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8373 0 66 0 8439
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098697
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27211871
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1133135
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071558
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.71-2.77720.29641330.25553606X-RAY DIFFRACTION94
2.7772-2.85220.30341410.25483838X-RAY DIFFRACTION100
2.8522-2.93610.28941430.2373855X-RAY DIFFRACTION100
2.9361-3.03090.34821390.23123812X-RAY DIFFRACTION100
3.0309-3.13920.35031400.23913854X-RAY DIFFRACTION100
3.1392-3.26490.28831400.23813835X-RAY DIFFRACTION100
3.2649-3.41340.29411430.22863876X-RAY DIFFRACTION100
3.4134-3.59330.24021430.19233881X-RAY DIFFRACTION100
3.5933-3.81830.21261430.17193880X-RAY DIFFRACTION100
3.8183-4.1130.19951430.15633881X-RAY DIFFRACTION100
4.113-4.52660.16191440.13773932X-RAY DIFFRACTION100
4.5266-5.18080.17311450.13543937X-RAY DIFFRACTION100
5.1808-6.52440.19341450.15863976X-RAY DIFFRACTION100
6.5244-46.20910.18341540.16324133X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.3254 Å / Origin y: -8.4797 Å / Origin z: -11.2197 Å
111213212223313233
T0.3451 Å2-0.0363 Å2-0.0149 Å2-0.3402 Å2-0.0054 Å2--0.3902 Å2
L0.239 °2-0.0773 °2-0.4856 °2-0.1357 °2-0.1176 °2--1.2366 °2
S0.0125 Å °0.0187 Å °0.0451 Å °0.0134 Å °-0.0389 Å °-0.0357 Å °-0.1648 Å °0.0409 Å °0.0324 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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