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- PDB-5dsv: Crystal structure of human proteasome alpha7 tetradecamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dsv
タイトルCrystal structure of human proteasome alpha7 tetradecamer
要素Proteasome subunit alpha type-3
キーワードHYDROLASE / Proteasome
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / proteasome core complex, alpha-subunit complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins ...Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / proteasome core complex, alpha-subunit complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / proteasome complex / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / ER-Phagosome pathway / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / ubiquitin protein ligase binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit ...Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha type-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Satoh, T. / Thammaporn, R. / Seetaha, S. / Kato, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号
JSPS, MEXT, Japan25102001, 25102008, and 15H02491 to K.K. and 25121722 and 26102530 to S.U. 日本
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2015
タイトル: Disassembly of the self-assembled, double-ring structure of proteasome alpha 7 homo-tetradecamer by alpha 6
著者: Ishii, K. / Noda, M. / Yagi, H. / Thammaporn, R. / Seetaha, S. / Satoh, T. / Kato, K. / Uchiyama, S.
履歴
登録2015年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月30日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha type-3
B: Proteasome subunit alpha type-3
C: Proteasome subunit alpha type-3
D: Proteasome subunit alpha type-3
E: Proteasome subunit alpha type-3
F: Proteasome subunit alpha type-3
G: Proteasome subunit alpha type-3
H: Proteasome subunit alpha type-3
I: Proteasome subunit alpha type-3
J: Proteasome subunit alpha type-3
K: Proteasome subunit alpha type-3
L: Proteasome subunit alpha type-3
M: Proteasome subunit alpha type-3
N: Proteasome subunit alpha type-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)398,57014
ポリマ-398,57014
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area46970 Å2
ΔGint-202 kcal/mol
Surface area125400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.481, 132.481, 444.563
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
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NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERLYSLYSAA2 - 2443 - 245
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127SERSERGLUGLUCC1 - 2452 - 246
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128SERSERGLUGLUCC2 - 2453 - 246
228SERSERGLUGLUFF2 - 2453 - 246
129GLYGLYGLUGLUCC4 - 2455 - 246
229GLYGLYGLUGLUGG4 - 2455 - 246
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144SERSERLYSLYSDD2 - 2443 - 245
244SERSERLYSLYSLL2 - 2443 - 245
145SERSERLEULEUDD2 - 2433 - 244
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246SERSERGLUGLUNN2 - 2453 - 246
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247SERSERLYSLYSFF2 - 2443 - 245
148GLYGLYLYSLYSEE4 - 2445 - 245
248GLYGLYLYSLYSGG4 - 2445 - 245
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252SERSERLEULEUKK1 - 2432 - 244
153SERSERGLUGLUEE1 - 2452 - 246
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260SERSERLEULEUKK2 - 2433 - 244
161SERSERLYSLYSFF2 - 2443 - 245
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167GLYGLYLEULEUGG4 - 2435 - 244
267GLYGLYLEULEUKK4 - 2435 - 244
168GLYGLYLYSLYSGG4 - 2445 - 245
268GLYGLYLYSLYSLL4 - 2445 - 245
169GLYGLYSERSERGG4 - 2425 - 243
269GLYGLYSERSERMM4 - 2425 - 243
170GLYGLYLYSLYSGG4 - 2445 - 245
270GLYGLYLYSLYSNN4 - 2445 - 245
171SERSERLYSLYSHH1 - 2442 - 245
271SERSERLYSLYSII1 - 2442 - 245
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272SERSERLYSLYSJJ1 - 2442 - 245
173SERSERLYSLYSHH1 - 2442 - 245
273SERSERLYSLYSKK1 - 2442 - 245
174SERSERLYSLYSHH1 - 2442 - 245
274SERSERLYSLYSLL1 - 2442 - 245
175SERSERLEULEUHH1 - 2432 - 244
275SERSERLEULEUMM1 - 2432 - 244
176SERSERLYSLYSHH2 - 2443 - 245
276SERSERLYSLYSNN2 - 2443 - 245
177SERSERLYSLYSII1 - 2442 - 245
277SERSERLYSLYSJJ1 - 2442 - 245
178SERSERLYSLYSII1 - 2442 - 245
278SERSERLYSLYSKK1 - 2442 - 245
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189SERSERLEULEULL1 - 2432 - 244
289SERSERLEULEUMM1 - 2432 - 244
190SERSERLYSLYSLL2 - 2443 - 245
290SERSERLYSLYSNN2 - 2443 - 245
191SERSERLEULEUMM2 - 2433 - 244
291SERSERLEULEUNN2 - 2433 - 244

NCSアンサンブル:
ID
1
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要素

#1: タンパク質
Proteasome subunit alpha type-3 / proteasome alpha7 subunit / Macropain subunit C8 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C8 ...proteasome alpha7 subunit / Macropain subunit C8 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C8 / Proteasome component C8


分子量: 28469.252 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA3, HC8, PSC8 / プラスミド: pRSF-Duet1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25788, proteasome endopeptidase complex
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 24% PEG400, 100 mM Tris-HCl (pH 7.5), 0.2 M magnesium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.75→50 Å / Num. all: 41746 / Num. obs: 40504 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 3.75→3.81 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.497 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
SCALEPACKデータ削減
DENZOデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J2P
解像度: 3.75→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 52.338 / SU ML: 0.719 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.935 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29107 2039 5.1 %RANDOM
Rwork0.20945 ---
obs0.21349 38252 96.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 152.993 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.99 Å20 Å20 Å2
2--4.99 Å20 Å2
3----9.99 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26493 0 0 0 26493
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01926988
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0225767
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2251.95836343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.935359301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.23960
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0230480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.026158
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it13.59414.68713549
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other13.59214.68713548
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it20.89121.98116903
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other20.89221.98116904
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it13.74615.83213438
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other13.74615.83213436
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other21.48523.32519439
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined28.35521569
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other28.35621570
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A150540.02
12B150540.02
21A141310.03
22C141310.03
31A150730.02
32D150730.02
41A150310.02
42E150310.02
51A151280.01
52F151280.01
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62G148710.02
71A146780.03
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82I149340.02
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102K149530.03
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112L150180.02
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122M144770.02
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132N151200.02
141B142050.03
142C142050.03
151B150130.02
152D150130.02
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172F150710.02
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192H147500.02
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202I149980.02
211B147450
212J147450
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222K150250.03
231B151290.02
232L151290.02
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242M145420.02
251B150660.02
252N150660.02
261C141850.02
262D141850.02
271C141850.03
272E141850.03
281C141480.03
282F141480.03
291C140650.02
292G140650.02
301C141860.02
302H141860.02
311C142140.02
312I142140.02
321C142420.03
322J142420.03
331C141740.02
332K141740.02
341C142530.02
342L142530.02
351C137520.02
352M137520.02
361C141480.03
362N141480.03
371D149960.02
372E149960.02
381D150860.01
382F150860.01
391D149190.01
392G149190.01
401D146430.03
402H146430.03
411D149830.01
412I149830.01
421D146380.01
422J146380.01
431D149210.03
432K149210.03
441D150610.01
442L150610.01
451D145240.01
452M145240.01
461D150860.02
462N150860.02
471E150450.02
472F150450.02
481E148710.02
482G148710.02
491E147310.03
492H147310.03
501E149890.02
502I149890.02
511E147250.02
512J147250.02
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531E151110.02
532L151110.02
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542M145290.03
551E150480.02
552N150480.02
561F148870.01
562G148870.01
571F146930.02
572H146930.02
581F149480.01
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591F146890
592J146890
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631F151360.01
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642H145360.03
651G148480.01
652I148480.01
661G145270.01
662J145270.01
671G147880.02
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681G149310.01
682L149310.01
691G143120.02
692M143120.02
701G148890.01
702N148890.01
711H147150.03
712I147150.03
721H146870.02
722J146870.02
731H147750.01
732K147750.01
741H147180.03
742L147180.03
751H142250.03
752M142250.03
761H146920.02
762N146920.02
771I146700.01
772J146700.01
781I150750.02
782K150750.02
791I150540
792L150540
801I146000.01
802M146000.01
811I149510.01
812N149510.01
821J146900.02
822K146900.02
831J147100.01
832L147100.01
841J142060.02
842M142060.02
851J146870.01
852N146870.01
861K149940.02
862L149940.02
871K145370.03
872M145370.03
881K149730.02
882N149730.02
891L146030.01
892M146030.01
901L150320.01
902N150320.01
911M144940.02
912N144940.02
LS精密化 シェル解像度: 3.75→3.844 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 127 -
Rwork0.332 2737 -
obs--98.59 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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