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- PDB-5ds1: Core domain of the class II small heat-shock protein HSP 17.7 fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ds1
タイトルCore domain of the class II small heat-shock protein HSP 17.7 from Pisum sativum
要素17.1 kDa class II heat shock protein
キーワードCHAPERONE / sHSP / core domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Immunoglobulin-like - #790 / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
17.1 kDa class II heat shock protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pisum sativum (エンドウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Hochberg, G.K.A. / Laganoswky, A. / Allison, T.A. / Shepherd, D.A. / Benesch, J.L.P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Structural principles that enable oligomeric small heat-shock protein paralogs to evolve distinct functions.
著者: Hochberg, G.K.A. / Shepherd, D.A. / Marklund, E.G. / Santhanagoplan, I. / Degiacomi, M.T. / Laganowsky, A. / Allison, T.M. / Basha, E. / Marty, M.T. / Galpin, M.R. / Struwe, W.B. / Baldwin, A. ...著者: Hochberg, G.K.A. / Shepherd, D.A. / Marklund, E.G. / Santhanagoplan, I. / Degiacomi, M.T. / Laganowsky, A. / Allison, T.M. / Basha, E. / Marty, M.T. / Galpin, M.R. / Struwe, W.B. / Baldwin, A.J. / Vierling, E. / Benesch, J.L.P.
履歴
登録2015年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 17.1 kDa class II heat shock protein
B: 17.1 kDa class II heat shock protein
C: 17.1 kDa class II heat shock protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9423
ポリマ－31,9423
非ポリマー00
水181
1
A: 17.1 kDa class II heat shock protein

A: 17.1 kDa class II heat shock protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2942
ポリマ－21,2942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y,-z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10650 Å2
手法PISA
2
B: 17.1 kDa class II heat shock protein
C: 17.1 kDa class II heat shock protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2942
ポリマ－21,2942
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.860, 82.690, 88.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 17.1 kDa class II heat shock protein


分子量: 10647.243 Da / 分子数: 3 / 断片: Core domains, UNP residues 43-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pisum sativum (エンドウ) / 遺伝子: HSP17.7 / 詳細 (発現宿主): pet28
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P19242
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.22 % / 解説: Large rods
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: c17.7 was crystallized in 200 mM CaCl2, 100 mM sodium cacodylate pH 6.5, 40 % (v/v) polyethylene glycol (PEG) 200 in hanging drop plates at room temperature.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→35.02 Å / Num. obs: 10426 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.53 % / Net I/σ(I): 7.34
反射 シェル解像度: 2.63→2.724 Å / 冗長度: 2.81 % / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / CC1/2: 0.883 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2152: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DS2

5ds2


解像度: 2.63→14.979 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 34.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2968 1041 9.99 %Random selection
Rwork0.2306 ---
obs0.2374 10419 99.05 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→14.979 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2042 0 0 1 2043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012060
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1342768
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7721290
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007351
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6301-2.76790.34221440.28091291X-RAY DIFFRACTION96
2.7679-2.94010.41031460.29851325X-RAY DIFFRACTION99
2.9401-3.16520.34371500.29451346X-RAY DIFFRACTION99
3.1652-3.48010.32881490.25121346X-RAY DIFFRACTION100
3.4801-3.97540.29771490.22941346X-RAY DIFFRACTION100
3.9754-4.97790.25841500.19021355X-RAY DIFFRACTION100
4.9779-14.97950.26911530.21611369X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.69940.4784-1.20782.21152.33517.0834-0.3926-0.0064-0.19680.11410.3320.0480.3018-0.5957-0.03270.35920.0680.03020.27470.04880.4251-31.923912.66387.1857
24.5125-0.6821-2.71651.77251.08963.99620.16560.28570.3022-0.706-0.0694-0.0619-0.1032-0.5968-0.18690.4710.2564-0.00980.52650.08340.44-45.245927.315215.5476
32.49442.0142-1.95042.7865-1.27316.59510.4951-0.31220.57640.1334-0.48280.2364-0.6449-0.60690.04990.47590.22560.10160.7264-0.00140.4564-53.478332.05534.131
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 2:94)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 2:94)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resseq 2:95)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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