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- PDB-5dqs: Complex structure of human elongation factor 1B alpha and gamma G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dqs
タイトルComplex structure of human elongation factor 1B alpha and gamma GST-like domains
要素
  • Elongation factor 1-beta
  • Elongation factor 1-gamma
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / eEF1B / elongation factor
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / translational elongation / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to virus / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / cadherin binding / extracellular exosome / 生体膜 ...Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / translational elongation / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to virus / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / cadherin binding / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Elongation factor 1B gamma, C-terminal / Elongation factor EF1B gamma, C-terminal domain superfamily / Elongation factor 1 gamma, conserved domain / Elongation factor 1 (EF-1) gamma C-terminal domain profile. / Elongation factor 1 gamma, conserved domain / Translation elongation factor EF1B, beta/delta chains, conserved site / Elongation factor 1 beta central acidic region, eukaryote / : / Eukaryotic elongation factor 1 beta central acidic region / Elongation factor 1 beta/beta'/delta chain signature 1. ...Elongation factor 1B gamma, C-terminal / Elongation factor EF1B gamma, C-terminal domain superfamily / Elongation factor 1 gamma, conserved domain / Elongation factor 1 (EF-1) gamma C-terminal domain profile. / Elongation factor 1 gamma, conserved domain / Translation elongation factor EF1B, beta/delta chains, conserved site / Elongation factor 1 beta central acidic region, eukaryote / : / Eukaryotic elongation factor 1 beta central acidic region / Elongation factor 1 beta/beta'/delta chain signature 1. / Elongation factor 1 beta/beta'/delta chain signature 2. / Eukaryotic elongation factor 1 beta central acidic region / Translation elongation factor EF1B, beta/delta subunit, guanine nucleotide exchange domain / Translation elongation factor eEF-1beta-like superfamily / EF-1 guanine nucleotide exchange domain / EF-1 guanine nucleotide exchange domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor 1-beta / Elongation factor 1-gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Choi, Y.S. / Cho, H.Y. / Kang, B.S.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Complex structure of human elongation factor 1B alpha and gamma GST-like domains
著者: Choi, Y.S. / Cho, H.Y. / Kang, B.S.
履歴
登録2015年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 1-gamma
D: Elongation factor 1-beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5362
ポリマ-34,5362
非ポリマー00
1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.788, 50.788, 187.439
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor 1-gamma / EF-1-gamma / eEF-1B gamma


分子量: 24865.869 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-218 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEF1G, EF1G, PRO1608 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26641
#2: タンパク質 Elongation factor 1-beta / EF-1-beta


分子量: 9669.846 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-88 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEF1B2, EEF1B, EF1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P24534
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.13 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: glycerol ethoxylate

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データ収集

回折平均測定温度: 293.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→43.984 Å / Num. obs: 31057 / % possible obs: 98.56 % / 冗長度: 17.5 % / Net I/σ(I): 54.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 2.1→43.984 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.94 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2416 3125 10.06 %
Rwork0.204 --
obs0.2079 31057 98.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→43.984 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2274 0 0 57 2331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042332
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8023182
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.02819
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004413
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1005-2.13330.40571320.30191277X-RAY DIFFRACTION98
2.1333-2.16830.31141340.28311183X-RAY DIFFRACTION98
2.1683-2.20570.32631590.2751322X-RAY DIFFRACTION97
2.2057-2.24580.25621260.25971231X-RAY DIFFRACTION99
2.2458-2.2890.28181500.25551258X-RAY DIFFRACTION98
2.289-2.33570.3441280.25631274X-RAY DIFFRACTION98
2.3357-2.38650.28551420.25731250X-RAY DIFFRACTION98
2.3865-2.4420.30921500.25471310X-RAY DIFFRACTION99
2.442-2.50310.3611440.24121234X-RAY DIFFRACTION98
2.5031-2.57070.3141470.23781301X-RAY DIFFRACTION100
2.5707-2.64640.3151430.23561260X-RAY DIFFRACTION99
2.6464-2.73180.3061410.23951293X-RAY DIFFRACTION100
2.7318-2.82940.28271450.241294X-RAY DIFFRACTION99
2.8294-2.94260.33911440.24891280X-RAY DIFFRACTION100
2.9426-3.07650.32821440.251254X-RAY DIFFRACTION100
3.0765-3.23870.3491390.23871315X-RAY DIFFRACTION100
3.2387-3.44150.20711460.22181295X-RAY DIFFRACTION100
3.4415-3.70710.2191420.19061262X-RAY DIFFRACTION100
3.7071-4.080.20981290.16581296X-RAY DIFFRACTION99
4.08-4.66980.17681540.16271284X-RAY DIFFRACTION99
4.6698-5.88120.19961390.16641270X-RAY DIFFRACTION99
5.8812-43.99330.20541470.18411189X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.01240.06490.13810.05280.25570.33290.04460.2417-0.31810.0736-0.1294-0.12760.22290.712900.4792-0.0474-0.05840.56310.08960.52568.9799-16.83340.5995
20.14340.0547-0.13620.4330.24970.3054-0.28920.3431-0.3012-0.6029-0.0721-0.51630.1110.964400.594-0.14160.04590.73740.1030.718511.3385-14.4686-11.0046
30.5645-0.66650.44320.7088-0.44121.0526-0.16650.11470.12030.02-0.001-0.1001-0.06880.2579-0.00380.4769-0.1508-0.08940.39580.07270.50191.6459-8.13132.8981
41.5524-1.03610.55150.7823-0.64851.6636-0.2890.05660.39380.3097-0.0185-0.1939-0.48620.4887-0.1420.5482-0.2078-0.15410.43960.09440.52226.5374-5.9216.2835
50.07640.0579-0.0248-0.0601-0.01210.0075-0.2524-0.65410.39590.91410.0352-0.2364-1.1210.4677-0.00040.8867-0.021-0.05510.86110.1320.4822-0.9064-15.637938.327
60.52840.0161-0.6210.3517-0.5850.9135-0.1312-0.2363-0.36880.21830.0460.2442-0.07130.0308-0.07270.5577-0.06360.01450.54530.15810.4915-2.366-22.761729.3499
7-0.0153-0.00260.0417-0.0109-0.00350.02630.51140.05580.11541.0729-0.59071.3652-0.43460.5544-0.00381.2089-0.0608-0.05321.2080.42890.89199.8718-24.025242.7913
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 25 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 26 through 63 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 64 through 124 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 125 through 214 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'D' and (resid 2 through 21 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 22 through 78 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 79 through 88 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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