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万見
- PDB-5dow: Solution of the Variably-Twinned Structure of a Novel Calmodulin-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dow
タイトルSolution of the Variably-Twinned Structure of a Novel Calmodulin-Peptide Complex in a Novel Configuration
要素
  • Calmodulin
  • Chloride anion exchanger
キーワードCALCIUM BINDING PROTEIN / Calmodulin-Peptide Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Inorganic anion exchange by SLC26 transporters / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / intracellular pH elevation / : / : / : / : / : / positive regulation of protein autophosphorylation / chloride:bicarbonate antiporter activity ...Inorganic anion exchange by SLC26 transporters / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / intracellular pH elevation / : / : / : / : / : / positive regulation of protein autophosphorylation / chloride:bicarbonate antiporter activity / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / bicarbonate transmembrane transporter activity / membrane hyperpolarization / CaM pathway / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Cam-PDE 1 activation / chloride transmembrane transporter activity / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / positive regulation of DNA binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / response to corticosterone / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / sperm capacitation / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / response to amphetamine / cellular response to cAMP / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity
類似検索 - 分子機能
Sulphate anion transporter, conserved site / SLC26A transporters signature. / SLC26A/SulP transporter / SLC26A/SulP transporter domain / Sulfate permease family / STAS domain / STAS domain profile. / STAS domain / STAS domain superfamily / : ...Sulphate anion transporter, conserved site / SLC26A transporters signature. / SLC26A/SulP transporter / SLC26A/SulP transporter domain / Sulfate permease family / STAS domain / STAS domain profile. / STAS domain / STAS domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Chloride anion exchanger
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Keller, J.P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Solution of the structure of a calmodulin-peptide complex in a novel configuration from a variably twinned data set.
著者: Keller, J.P.
履歴
登録2015年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_reflns_twin / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_reflns_twin.operator / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Chloride anion exchanger
C: Calmodulin
D: Chloride anion exchanger
E: Calmodulin
F: Chloride anion exchanger
G: Calmodulin
H: Chloride anion exchanger
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,65342
ポリマ－77,3158
非ポリマー1,33834
水19,7081094
1
A: Calmodulin
B: Chloride anion exchanger
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6449
ポリマ－19,3292
非ポリマー3157
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3410 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area8970 Å2
手法PISA
2
C: Calmodulin
D: Chloride anion exchanger
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,66412
ポリマ－19,3292
非ポリマー33610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area9380 Å2
手法PISA
3
E: Calmodulin
F: Chloride anion exchanger
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,66611
ポリマ－19,3292
非ポリマー3389
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3810 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area9080 Å2
手法PISA
4
G: Calmodulin
H: Chloride anion exchanger
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,67910
ポリマ－19,3292
非ポリマー3508
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3590 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area8940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.874, 98.874, 128.583
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-430-

HOH

21G-457-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
Calmodulin / CaM


分子量: 16769.436 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
Chloride anion exchanger / slc26a3 transporter / Down-regulated in adenoma / Protein DRA / Solute carrier family 26 member 3


分子量: 2559.262 Da / 分子数: 4 / Fragment: peptide (UNP residues 563-583) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9WVC8

-
非ポリマー , 5種, 1128分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1094 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: ammonium sulfate, lithium sulfate, Tris/HEPES / PH範囲: 7.0 - 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月27日 / 詳細: Varimax CuHF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.42
11-h,-k,l20.58
反射解像度: 1.7→22.81 Å / Num. obs: 76360 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 21.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.021 / Net I/σ(I): 22.1 / Num. measured all: 1645262 / Scaling rejects: 2402
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.7-1.733.10.3332.9167.6
8.99-22.8126.90.0735.8193.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.7 Å22.82 Å
Translation1.7 Å22.82 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.12データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→22.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.982 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / SU B: 2.932 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.029 / ESU R Free: 0.016 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.14078 3697 4.8 %RANDOM
Rwork0.09711 ---
obs0.09928 72624 96.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.167 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.82 Å2-0 Å2
3---1.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→22.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5313 0 42 1094 6449
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0195883
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025506
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2091.9717853
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.808312746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7095747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.53125.763321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.97151165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3481544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2845
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026857
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021267
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5711.7672910
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.571.7672908
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9692.6483671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9682.6483672
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8122.1292973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7932.1222966
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.2853.5714171
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.49416.2286567
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.4714.4375843
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.113311380
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.2925227
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.592512140
LS精密化 シェル解像度: 1.699→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 187 -
Rwork0.193 3942 -
obs--70.73 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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