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万見
- PDB-5doi: Crystal structure of Tetrahymena p45N and p19 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5doi
タイトルCrystal structure of Tetrahymena p45N and p19
要素
  • Telomerase associated protein p45
  • Telomerase-associated protein 19
キーワードDNA BINDING PROTEIN / telomerase / OB fold / Tetrahymena
機能・相同性telomerase holoenzyme complex / telomere maintenance via telomerase / chromosome, telomeric region / metal ion binding / Telomerase-associated protein of 19 kDa / Telomerase-associated protein of 45 kDa
機能・相同性情報
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wan, B. / Tang, T. / Wu, J. / Lei, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: The Tetrahymena telomerase p75-p45-p19 subcomplex is a unique CST complex
著者: Wan, B. / Tang, T. / Upton, H. / Shuai, J. / Zhou, Y. / Li, S. / Chen, J. / Brunzelle, J.S. / Zeng, Z. / Collins, K. / Wu, J. / Lei, M.
履歴
登録2015年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月23日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomerase-associated protein 19
B: Telomerase-associated protein 19
C: Telomerase-associated protein 19
D: Telomerase-associated protein 19
E: Telomerase associated protein p45
F: Telomerase associated protein p45
G: Telomerase associated protein p45
H: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,0198
ポリマ－136,0198
非ポリマー00
水9,170509
1
A: Telomerase-associated protein 19
E: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0052
ポリマ－34,0052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12960 Å2
手法PISA
2
B: Telomerase-associated protein 19
F: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0052
ポリマ－34,0052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13070 Å2
手法PISA
3
C: Telomerase-associated protein 19
G: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0052
ポリマ－34,0052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13040 Å2
手法PISA
4
D: Telomerase-associated protein 19
H: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0052
ポリマ－34,0052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.192, 125.828, 180.167
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.040, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Telomerase-associated protein 19 / p19


分子量: 19366.852 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
遺伝子: TAP19 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D2CVN7
#2: タンパク質
Telomerase associated protein p45 / p45


分子量: 14637.966 Da / 分子数: 4 / Fragment: OB fold, UNP residues 2-129 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
遺伝子: TAP45 / プラスミド: pMal / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6JXI5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 509 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 4.1 M LiCl, 50 mM HEPES sodium pH7.0, 10 mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.1272 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1272 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.49
反射解像度: 2.2→125.83 Å / Num. obs: 99847 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 512980 / Scaling rejects: 15
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.2-2.465.10.5442.9145833283300.9380.26399.9
4.92-125.8350.05127.34535190300.9980.02599.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.3.8データスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→44.192 Å / FOM work R set: 0.7487 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.79 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2644 4861 5.03 %0
Rwork0.2258 91693 --
obs0.2323 96557 96.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 124.88 Å2 / Biso mean: 37.72 Å2 / Biso min: 17.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→44.192 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8104 0 0 509 8613
Biso mean---32.73 -
残基数----984
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088313
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16211148
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041396
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3083112
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.23790.30152280.28454451467990
2.2379-2.27860.27542310.27654416464790
2.2786-2.32240.28822510.26974551480290
2.3224-2.36970.30952350.26914435467090
2.3697-2.42120.28082220.26944542476491
2.4212-2.47750.28352250.26474545477091
2.4775-2.53940.31212590.27094489474891
2.5394-2.6080.28922520.26584596484891
2.608-2.68460.2782390.26954482472191
2.6846-2.77120.28722330.26274615484892
2.7712-2.87010.31012490.26164517476692
2.8701-2.98480.28582280.25234620484893
2.9848-3.12040.26722580.24524594485292
3.1204-3.28450.22332520.23114611486393
3.2845-3.48970.23442180.21144670488893
3.4897-3.75830.23372320.19814663489593
3.7583-4.13490.20932440.19144680492494
4.1349-4.72940.20192490.1754675492494
4.7294-5.94430.26892440.21414754499894
5.9443-24.41720.29572750.24214787506294
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1727-0.4470.70281.4567-0.62342.26940.03630.014-0.0906-0.06910.0020.16510.1482-0.1541-0.02290.12060.0130.04540.20450.00230.415520.05144.73672.6663
21.8056-0.8128-0.89192.29160.88952.59550.13280.12950.0831-0.11820.0089-0.2372-0.45320.1429-0.0970.21860.01050.0440.2234-0.07610.347246.1274106.74345.0106
31.4360.6671.00382.06080.88382.46140.02440.0577-0.10720.033-0.0009-0.17170.18530.2035-0.02490.1505-0.00680.04680.20140.0060.347746.1445144.891284.8857
42.36241.0497-1.12492.9912-1.15472.85060.1243-0.15940.17430.10980.01240.1373-0.343-0.1679-0.09110.2285-0.01130.03920.20710.06610.289320.0384106.804187.5237
52.97320.04520.00382.5009-0.65635.4257-0.15-0.28530.01680.62650.1758-0.27910.13320.2283-0.0110.34530.1191-0.07860.2845-0.01780.317131.7182139.982427.9863
63.5222-0.10130.44974.0243-0.19145.3155-0.0625-0.2767-0.00620.53510.12570.45830.106-0.3251-0.01630.29860.10290.07120.21940.00410.373334.128110.992330.2171
73.0392-0.2092-0.20512.31090.61394.9902-0.14450.516-0.0642-0.61840.11120.30440.0953-0.2730.00780.3744-0.1014-0.05550.28070.00180.329634.4878140.197759.6929
83.23450.08380.13183.73190.67055.2621-0.09920.137-0.0688-0.46710.1174-0.45090.07170.0457-0.00670.289-0.08740.07290.1952-0.00190.353331.5182111.502462.129
90.1002-0.0053-0.00070.00610.0303-0.24310.0246-0.00530.03540.0086-0.0163-0.0009-0.002-0.0242-0.02360.2512-0.0105-0.01380.1980.00670.470830.6505127.850747.8317
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 7:162A7 - 162
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND RESID 7:162B7 - 162
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C AND RESID 7:162C7 - 162
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D AND RESID 7:162D7 - 162
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E AND RESID 4:125E4 - 125
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F AND RESID 4:125F4 - 125
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN G AND RESID 4:125G4 - 125
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN H AND RESID 4:125H4 - 125
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 201:313 ) OR ( CHAIN C AND RESID 201:308 ) OR ( CHAIN B AND RESID 201:266 ) OR ( CHAIN E AND RESID 201:229 ) OR ( CHAIN D AND RESID 201:307 ) OR ( CHAIN G AND RESID 201:230 ) OR ( CHAIN F AND RESID 201:227 ) OR ( CHAIN H AND RESID 201:229 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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