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- PDB-5dnp: Crystal structure of Mmi1 YTH domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dnp
タイトルCrystal structure of Mmi1 YTH domain
要素YTH domain-containing protein mmi1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


: / regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / nuclear RNA surveillance / siRNA-independent facultative heterochromatin formation / regulation of siRNA-independent facultative heterochromatin formation / nuclear exosome focus / nuclear mRNA surveillance of spliceosomal pre-mRNA splicing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, meiosis-specific transcripts / Mei2 nuclear dot complex / heterochromatin island ...: / regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / nuclear RNA surveillance / siRNA-independent facultative heterochromatin formation / regulation of siRNA-independent facultative heterochromatin formation / nuclear exosome focus / nuclear mRNA surveillance of spliceosomal pre-mRNA splicing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, meiosis-specific transcripts / Mei2 nuclear dot complex / heterochromatin island / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / lncRNA catabolic process / CCR4-NOT complex binding / protein-RNA adaptor activity / regulatory ncRNA 3'-end processing / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / pre-mRNA binding / lncRNA binding / mRNA destabilization / pre-mRNA intronic binding / mRNA binding / chromatin / DNA binding / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
YTH domain / YT521-B-like domain / YTH domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / RNA binding exosome specificity factor Mmi1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wang, C.Y. / Zhu, Y.W. / Shi, Y.Y. / Wu, J.H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2016
タイトル: A novel RNA-binding mode of the YTH domain reveals the mechanism for recognition of determinant of selective removal by Mmi1
著者: Wang, C.Y. / Zhu, Y.W. / Bao, H.Y. / Jiang, Y.Y. / Xu, C. / Wu, J.H. / Shi, Y.Y.
履歴
登録2015年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YTH domain-containing protein mmi1
B: YTH domain-containing protein mmi1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7553
ポリマ-40,6602
非ポリマー951
1,02757
1
A: YTH domain-containing protein mmi1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4252
ポリマ-20,3301
非ポリマー951
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7940 Å2
手法PISA
2
B: YTH domain-containing protein mmi1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3301
ポリマ-20,3301
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.490, 58.353, 54.266
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.190, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 YTH domain-containing protein mmi1 / Meiotic mRNA interception protein 1


分子量: 20330.092 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 322-488 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
: 972 / 遺伝子: mmi1, SPCC736.12c
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: O74958
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 100 mM MES (pH 6.0), 18% (w/v) PEG 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月15日
放射モノクロメーター: Si 111 double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→49.79 Å / Num. all: 13375 / Num. obs: 13290 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.685 / Mean I/σ(I) obs: 2.89 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4R3I
解像度: 2.3→49.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 7.982 / SU ML: 0.189 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.417 / ESU R Free: 0.259 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2555 995 7.5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.2151 12294 99.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 71.87 Å2 / Biso mean: 29.942 Å2 / Biso min: 6.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å2-1.83 Å2
2--1.23 Å20 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→49.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2195 0 5 57 2257
Biso mean--69.27 24.79 -
残基数----279
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192243
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022076
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1871.9263025
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86934769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2585277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.84623.7100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.1315391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8371512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022523
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02535
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2612.9821114
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2622.9811113
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1794.4641389
LS精密化 シェル解像度: 2.302→2.361 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 65 -
Rwork0.273 889 -
all-954 -
obs--96.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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