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- PDB-5dnd: Crystal structure of the Asn-bound guinea pig L-asparaginase 1 ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dnd
タイトルCrystal structure of the Asn-bound guinea pig L-asparaginase 1 catalytic domain active site mutant T116A
要素L-asparaginase
キーワードHYDROLASE / asparaginase
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate family amino acid metabolic process / asparaginase / asparaginase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Type I (cytosolic) L-asparaginase / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like ...Type I (cytosolic) L-asparaginase / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARAGINE / asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Cavia porcellus (哺乳類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Schalk, A.M. / Lavie, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Experimental Data in Support of a Direct Displacement Mechanism for Type I/II l-Asparaginases.
著者: Schalk, A.M. / Antansijevic, A. / Caffrey, M. / Lavie, A.
履歴
登録2015年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月20日Group: Database references
改定 1.22016年3月23日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
C: L-asparaginase
D: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,19612
ポリマ－253,4194
非ポリマー7778
水7,188399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13760 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area50500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.860, 154.780, 157.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROAA8 - 36131 - 384
21PROPROBB8 - 36131 - 384
12PROPROAA8 - 36131 - 384
22PROPROCC8 - 36131 - 384
13LEULEUAA8 - 36031 - 383
23LEULEUDD8 - 36031 - 383
14LEULEUBB8 - 36031 - 383
24LEULEUCC8 - 36031 - 383
15PROPROBB8 - 36131 - 384
25PROPRODD8 - 36131 - 384
16LEULEUCC8 - 36031 - 383
26LEULEUDD8 - 36031 - 383

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
詳細Tetramer by Gel filtration

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要素

#1: タンパク質
L-asparaginase


分子量: 63354.719 Da / 分子数: 4 / 変異: T116A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The first 23 residues are from the tag hexahistidine tag and TEV protease cleavage site. They were not removed during purification but are not seen in the structure. The C-terminus of the ...詳細: The first 23 residues are from the tag hexahistidine tag and TEV protease cleavage site. They were not removed during purification but are not seen in the structure. The C-terminus of the protein was cleaved in the drop and is not seen in the structure despite being present throughout the entirety of the purification.
由来: (組換発現) Cavia porcellus (哺乳類) / 遺伝子: ASPG / プラスミド: pET14b
詳細 (発現宿主): hexahistidine tag and TEV protease site
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: H0W0T5
#2: 化合物
ChemComp-ASN / ASPARAGINE / アスパラギン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.118 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8N2O3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 17.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.0, 12-15% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月23日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→30 Å / Num. obs: 66847 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 13.38
反射 シェル解像度: 2.29→2.43 Å / 冗長度: 5.1 % / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4r8l

4r8l


解像度: 2.29→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 13.12 / SU ML: 0.266 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.39 / ESU R Free: 0.241 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24229 3316 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.20968 62995 97.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.695 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.29→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10851 0 52 399 11302
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01911136
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0211036
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.321.98815126
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94325376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.56651416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.13423.788433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.075151891
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4391572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.21766
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02112413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022391
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4183.5785685
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.4183.5785684
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0115.3647091
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.015.3647092
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8423.9825451
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8423.9825451
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.7295.8248035
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.92728.08711950
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.92728.08711951
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A222160.05
12B222160.05
21A221970.05
22C221970.05
31A221290.05
32D221290.05
41B222620.04
42C222620.04
51B223310.04
52D223310.04
61C222800.04
62D222800.04
LS精密化 シェル解像度: 2.29→2.353 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 196 -
Rwork0.363 4253 -
obs--89.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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