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- PDB-5djv: Crystal structure of human FPPS in complex with biaryl compound 8e -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5djv
タイトルCrystal structure of human FPPS in complex with biaryl compound 8e
要素Farnesyl pyrophosphate synthaseジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / ISOPRENE BIOSYNTHESIS / CHOLESTEROL BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


geranyl diphosphate biosynthetic process / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / RNA binding ...geranyl diphosphate biosynthetic process / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / RNA binding / 核質 / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Farnesyl pyrophosphate synthase-like / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5BL / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rondeau, J.M. / Bourgier, E. / Lehmann, S.
引用
ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2015
タイトル: Discovery of Novel Allosteric Non-Bisphosphonate Inhibitors of Farnesyl Pyrophosphate Synthase by Integrated Lead Finding.
著者: Marzinzik, A.L. / Amstutz, R. / Bold, G. / Bourgier, E. / Cotesta, S. / Glickman, J.F. / Gotte, M. / Henry, C. / Lehmann, S. / Hartwieg, J.C. / Ofner, S. / Pelle, X. / Roddy, T.P. / Rondeau, ...著者: Marzinzik, A.L. / Amstutz, R. / Bold, G. / Bourgier, E. / Cotesta, S. / Glickman, J.F. / Gotte, M. / Henry, C. / Lehmann, S. / Hartwieg, J.C. / Ofner, S. / Pelle, X. / Roddy, T.P. / Rondeau, J.M. / Stauffer, F. / Stout, S.J. / Widmer, A. / Zimmermann, J. / Zoller, T. / Jahnke, W.
#1: ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Allosteric non-bisphosphonate FPPS inhibitors identified by fragment-based discovery.
著者: Jahnke, W. / Rondeau, J.M. / Cotesta, S. / Marzinzik, A. / Pelle, X. / Geiser, M. / Strauss, A. / Gotte, M. / Bitsch, F. / Hemmig, R. / Henry, C. / Lehmann, S. / Glickman, J.F. / Roddy, T.P. ...著者: Jahnke, W. / Rondeau, J.M. / Cotesta, S. / Marzinzik, A. / Pelle, X. / Geiser, M. / Strauss, A. / Gotte, M. / Bitsch, F. / Hemmig, R. / Henry, C. / Lehmann, S. / Glickman, J.F. / Roddy, T.P. / Stout, S.J. / Green, J.R.
#2: ジャーナル: to be published
タイトル: Tuning bone affinity into non-bisphosphonate FPPS inhibitors: a general strategy for targeting drugs acting on bone
著者: Jahnke, W. / Bold, G. / Marzinzik, A. / Ofner, S. / Pelle, X. / Cotesta, S. / Bourgier, E. / Lehmann, S. / Henry, C. / Hemmig, R. / Stauffer, F. / Mueller-Hartwieg, C. / Green, J.R. / Rondeau, J.M.
履歴
登録2015年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5482
ポリマ－40,1841
非ポリマー3641
水48627
1
F: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子

F: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,0974
ポリマ－80,3682
非ポリマー7292
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area4020 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area29830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.880, 111.880, 74.020
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Farnesyl pyrophosphate synthase / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ / FPS / (2E / 6E)-farnesyl diphosphate synthase / Dimethylallyltranstransferase / Farnesyl ...FPS / (2E / 6E)-farnesyl diphosphate synthase / Dimethylallyltranstransferase / Farnesyl diphosphate synthase / Geranyltranstransferase


分子量: 40183.855 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 72-419 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FDPS, FPS, KIAA1293 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): tuner
参照: UniProt: P14324, (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase, ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-5BL / 8-(naphthalen-1-yl)-6-(1H-pyrrol-2-yl)quinoline-2-carboxylic acid


分子量: 364.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H16N2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7 / 詳細: 1.2M sodium potassium phosphate, 25% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 88 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 21202 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 54.91 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 17.8 / Num. measured all: 151724
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.3-2.367.160.8351.4211.810276157715721.5499.7
2.36-2.420.8961.1962.2410232139413931.28599.9
2.42-2.490.9210.972.7710881149414881.04399.6
2.49-2.570.9570.7473.5210887148614820.80399.7
2.57-2.660.970.5234.7710866148914860.56299.8
2.66-2.750.9840.4085.99481129812960.43999.8
2.75-2.850.9880.3297.029265126612640.35499.8
2.85-2.970.9920.2488.99350128412790.26799.6
2.97-3.10.9950.18911.258702119911940.20399.6
3.1-3.250.9970.12615.688343115411470.13699.4
3.25-3.430.9980.08920.098040112811120.09698.6
3.43-3.640.9980.06526.067533106310470.0798.5
3.64-3.890.9990.04833.7168589809550.05297.4
3.89-4.20.9990.03938.9562509198730.04295
4.2-4.60.9990.03445.4759248558340.03797.5
4.6-5.140.9990.03149.1453547827560.03496.7
5.14-5.940.9990.03646.6447777016830.03997.4
5.94-7.270.9990.02949.1940896015970.03299.3
7.27-10.290.9990.02659.5831074874780.02898.2
10.290.9990.02656.7215092922660.02891.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.5精密化
XDSSeptember 26, 2012データ削減
XSCALENovember 3, 2014データスケーリング
CNX2005位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.3→24.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9527 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9254 / SU R Cruickshank DPI: 0.257 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.256 / SU Rfree Blow DPI: 0.201 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.204
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2423 1059 5 %RANDOM
Rwork0.2088 ---
obs0.2105 21187 98.91 %-
原子変位パラメータBiso max: 204.75 Å2 / Biso mean: 94.73 Å2 / Biso min: 42.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.1756 Å20 Å20 Å2
2--7.1756 Å20 Å2
3----14.3512 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.468 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→24.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2774 0 28 27 2829
Biso mean--87.5 57.3 -
残基数----343
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1000SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes82HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes405HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2865HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion357SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3363SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2865HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3883HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.57
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.58
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.41 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2428 139 4.97 %
Rwork0.2337 2656 -
all0.2342 2795 -
obs--98.91 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.1394 Å / Origin y: 80.5855 Å / Origin z: 26.33 Å
111213212223313233
T-0.362 Å2-0.0222 Å20.0161 Å2--0.3761 Å20.0642 Å2--0.4614 Å2
L4.1868 °20.8928 °2-1.5909 °2-2.6753 °2-0.5456 °2--1.9355 °2
S-0.123 Å °-0.293 Å °-0.714 Å °0.0895 Å °0.0465 Å °0.2739 Å °0.2857 Å °-0.0334 Å °0.0765 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { F|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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