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- PDB-5dfr: CRYSTAL STRUCTURE OF UNLIGANDED ESCHERICHIA COLI DIHYDROFOLATE RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dfr
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF UNLIGANDED ESCHERICHIA COLI DIHYDROFOLATE REDUCTASE. LIGAND-INDUCED CONFORMATIONAL CHANGES AND COOPERATIVITY IN BINDING
要素DIHYDROFOLATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDO-REDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid biosynthetic process / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / folic acid metabolic process / dihydrofolate reductase ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid biosynthetic process / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / folic acid metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Bystroff, C. / Kraut, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Crystal structure of unliganded Escherichia coli dihydrofolate reductase. Ligand-induced conformational changes and cooperativity in binding.
著者: Bystroff, C. / Kraut, J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. The Nadp+ Holoenzyme and the Folate(Dot)Nadp+ Ternary Complex. Substrate Binding and a Model for the Transition State
著者: Bystroff, C. / Oatley, S.J. / Kraut, J.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 Angstroms Resolution. I. General Features and Binding of Methotrexate
著者: Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Matthews, D.A. / Hamlin, R.C. / Kraut, J.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987
タイトル: Effect of Single Amino Acid Replacements on the Folding and Stability of Dihydrofolate Reductase from Escherichia Coli
著者: Perry, K.M. / Onuffer, J.J. / Touchette, N.A. / Herndon, C.S. / Gittelman, M.S. / Matthews, C.R. / Chen, J.-T. / Mayer, R.J. / Taira, K. / Benkovic, S.J. / Howell, E.E. / Kraut, J.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 Angstroms Resolution. II. Environment of Bound Nadph and Implications for Catalysis
著者: Filman, D.J. / Bolin, J.T. / Matthews, D.A. / Kraut, J.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Crystal Structure of Avian Dihydrofolate Reductase Containing Phenyltriazine and Nadph
著者: Volz, K.W. / Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Freer, S.T. / Hansch, C. / Kaufman, B.T. / Kraut, J.
#6: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1979
タイトル: Interpretation of Nuclear Magnetic Resonance Spectra for Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Based on the X-Ray Structure of the Enzyme-Methotrexate-Nadph Complex
著者: Matthews, D.A.
#7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1979
タイトル: Dihydrofolate Reductase from Lactobacillus Casei. Stereochemistry of Nadph Binding
著者: Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Freer, S.T. / Xuong, N.-H. / Kraut, J.
#8: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1979
タイトル: Proton Magnetic Resonance Studies on Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Assignment of Histidine C-2 Protons in Binary Complexes with Folates on the Basis of the Crystal Structure ...タイトル: Proton Magnetic Resonance Studies on Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Assignment of Histidine C-2 Protons in Binary Complexes with Folates on the Basis of the Crystal Structure with Methotrexate and on Chemical Modifications
著者: Poe, M. / Hoogsteen, K. / Matthews, D.A.
#9: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1978
タイトル: Dihydrofolate Reductase from Lactobacillus Casei. X-Ray Structure of the Enzyme-Methotrexate-Nadph Complex
著者: Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Freer, S.T. / Hamlin, R. / Hol, W.G.J. / Kisliuk, R.L. / Pastore, E.J. / Plante, L.T. / Xuong, N.-H. / Kraut, J.
#10: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1978
タイトル: Dihydrofolate Reductase. The Amino Acid Sequence of the Enzyme from a Methotrexate-Resistant Mutant of Escherichia Coli
著者: Bennett, C.D. / Rodkey, J.A. / Sondey, J.M. / Hirschmann, R.
#11: ジャーナル: Science / 年: 1977
タイトル: Dihydrofolate Reductase. X-Ray Structure of the Binary Complex with Methotrexate
著者: Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Bolin, J.T. / Freer, S.T. / Hamlin, R. / Xuong, N. / Kraut, J. / Poe, M. / Williams, M. / Hoogsteen, K.
#12: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1972
タイトル: Dihydrofolate Reductase. Purification and Characterization of the Enzyme from an Amethopterin-Resistant Mutant of Escherichia Coli
著者: Poe, M. / Greenfield, N.J. / Hirshfield, J.M. / Williams, M.N. / Hoogsteen, K.
履歴
登録1988年10月21日処理サイト: BNL
改定 1.01990年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1274
ポリマ－18,0201
非ポリマー1063
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.730, 68.730, 83.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Atom site foot note1: RESIDUES PRO 21 - LEU 24 ARE WEAK. THERE IS UNINTERPRETED DENSITY ASSOCIATED WITH THE SIDE CHAIN OF PHE 31. RESIDUES 95 - 96 ARE PARTIALLY DISORDERED. VAL 10, GLU 120, ASP 122, AND ASP 127 HAVE ...1: RESIDUES PRO 21 - LEU 24 ARE WEAK. THERE IS UNINTERPRETED DENSITY ASSOCIATED WITH THE SIDE CHAIN OF PHE 31. RESIDUES 95 - 96 ARE PARTIALLY DISORDERED. VAL 10, GLU 120, ASP 122, AND ASP 127 HAVE DISORDERED SIDE CHAINS. THE SIDE CHAIN OF LEU 28, IN THE SUBSTRATE BINDING SITE, APPEARS TO BE PARTIALLY DISORDERED.
2: THE IDENTITY OF IONS 501 THROUGH 503 IS NOT DETERMINED. THEY HAVE TENATIVELY BEEN ASSIGNED AS CHLORINE IONS BASED ON THEIR ELECTRON DENSITY, THE BINDING ENVIRONMENT, AND THE BELIEF THAT CHLORIDE ...2: THE IDENTITY OF IONS 501 THROUGH 503 IS NOT DETERMINED. THEY HAVE TENATIVELY BEEN ASSIGNED AS CHLORINE IONS BASED ON THEIR ELECTRON DENSITY, THE BINDING ENVIRONMENT, AND THE BELIEF THAT CHLORIDE IS THE ONLY NEGATIVELY-CHARGED MONO-ATOMIC ION PRESENT IN THE CRYSTALLIZATION MIXTURE.

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROFOLATE REDUCTASE


分子量: 18020.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABQ4, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE IDENTITY OF IONS 501 THROUGH 503 IS NOT DETERMINED. THEY HAVE TENATIVELY BEEN ASSIGNED AS ...THE IDENTITY OF IONS 501 THROUGH 503 IS NOT DETERMINED. THEY HAVE TENATIVELY BEEN ASSIGNED AS CHLORINE IONS BASED ON THEIR ELECTRON DENSITY, THE BINDING ENVIRONMENT, AND THE BELIEF THAT CHLORIDE IS THE ONLY NEGATIVELY-CHARGED MONO-ATOMIC ION PRESENT IN THE CRYSTALLIZATION MIXTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.98 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
124 mg/mlprotein1dropunliganded
250 mMsodium/potassium phthalate1drop
350 %(w/w)PEG60001drop
425 %PEG60001reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.05 Å / 最低解像度: 2.3 Å / Num. all: 63697 / Num. obs: 14169 / Num. measured all: 14730 / Rmerge(I) obs: 0.043

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.3→20 Å / Rfactor obs: 0.198
詳細: THE PAPER CITED ON THE *JRNL* RECORDS ABOVE DISCUSSES THE QUESTION AS TO WHETHER THE PEPTIDE BOND BETWEEN GLY 95 AND GLY 96 IS IN THE CIS OR THE TRANS CONFORMATION. A DISORDERED MODEL IN ...詳細: THE PAPER CITED ON THE *JRNL* RECORDS ABOVE DISCUSSES THE QUESTION AS TO WHETHER THE PEPTIDE BOND BETWEEN GLY 95 AND GLY 96 IS IN THE CIS OR THE TRANS CONFORMATION. A DISORDERED MODEL IN WHICH THIS PEPTIDE EXISTS IN BOTH CONFORMERS CANNOT BE RULED OUT. IN THIS ENTRY, HOWEVER, ONLY COORDINATES CORRESPONDING TO THE TRANS CONFORMATION ARE PROVIDED. RESIDUES PRO 21 - LEU 24 ARE WEAK. THERE IS UNINTERPRETED DENSITY ASSOCIATED WITH THE SIDE CHAIN OF PHE 31. RESIDUES GLY 95 - GLY 96 ARE PARTIALLY DISORDERED. VAL 10, GLU 120, ASP 122, AND ASP 127 HAVE DISORDERED SIDE CHAINS. THE SIDE CHAIN OF LEU 28, IN THE SUBSTRATE BINDING SITE, APPEARS TO BE PARTIALLY DISORDERED.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1220 0 3 120 1343
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0260.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0660.035
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0770.045
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it4.4122
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it5.8323
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.0882
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.9143
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0240.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.3470.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2290.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2350.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2130.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor11.35
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor26.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor22.315
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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