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- PDB-5det: X-ray structure of human RBPMS in complex with the RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5det
タイトルX-ray structure of human RBPMS in complex with the RNA
要素
  • RNA (5'-R(*UP*CP*AP*C)-3')
  • RNA (5'-R(P*UP*CP*AP*CP*U)-3')
  • RNA-binding protein with multiple splicing
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / RRM domain / RNA binding protein / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA CDS binding / SMAD protein signal transduction / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / pre-mRNA intronic binding / RNA processing / mRNA 3'-UTR binding / P-body / cytoplasmic stress granule / response to oxidative stress / protein-containing complex assembly ...mRNA CDS binding / SMAD protein signal transduction / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / pre-mRNA intronic binding / RNA processing / mRNA 3'-UTR binding / P-body / cytoplasmic stress granule / response to oxidative stress / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / mRNA binding / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA-binding protein with multiple splicing
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Teplova, M. / Farazi, T.A. / Tuschl, T. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Q. Rev. Biophys. / 年: 2016
タイトル: Structural basis underlying CAC RNA recognition by the RRM domain of dimeric RNA-binding protein RBPMS.
著者: Teplova, M. / Farazi, T.A. / Tuschl, T. / Patel, D.J.
履歴
登録2015年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein with multiple splicing
B: RNA-binding protein with multiple splicing
Q: RNA (5'-R(P*UP*CP*AP*CP*U)-3')
P: RNA (5'-R(*UP*CP*AP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0456
ポリマ－24,8534
非ポリマー1922
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)30.800, 90.232, 34.160
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.700, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein with multiple splicing / RBP-MS / Heart and RRM expressed sequence / Hermes


分子量: 11072.723 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 14-111 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBPMS, HERMES / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93062
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*UP*CP*AP*CP*U)-3')


分子量: 1506.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: RNA鎖 RNA (5'-R(*UP*CP*AP*C)-3')


分子量: 1200.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris-HCl pH 6.5, 28% (w/v) PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97919 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→90 Å / Num. obs: 17527 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.79→1.88 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.775 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 2559 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CYJ

5cyj


解像度: 1.95→19.867 Å / FOM work R set: 0.781 / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 27.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2404 656 4.94 %
Rwork0.1899 12610 -
obs0.1924 13266 97.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 81.93 Å2 / Biso mean: 27.93 Å2 / Biso min: 9.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→19.867 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1477 181 10 135 1803
Biso mean--30.85 34.71 -
残基数----194
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081728
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1842364
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006273
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.654699
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9501-2.10050.3131420.25842521266399
2.1005-2.31160.27061260.20572508263497
2.3116-2.64540.26621170.19872566268398
2.6454-3.33030.24861390.19162500263997
3.3303-19.86780.20471320.17012515264796
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5713-0.3303-0.44213.2716-0.89451.4004-0.0150.0002-0.0418-0.0196-0.06710.16290.1017-0.04250.09810.1267-0.0038-0.00530.1313-0.02720.0871-39.653324.677757.8058
25.2737-0.7542-0.67474.3313-1.14862.20460.0570.09270.0225-0.2252-0.0579-0.04610.02740.0158-0.00760.1551-0.0149-0.01520.1117-0.01910.1315-42.54692.622163.3333
35.3211-1.18011.88150.6842-1.22242.37290.36770.0792-0.8043-0.1950.18070.14010.1132-0.2811-0.54520.37-0.0104-0.02560.23520.02710.311-52.3402-7.61764.5206
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 8 through 98 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 9 through 98 )B0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'P' and (resid 1 through 9 )P0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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