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万見
- PDB-5ddo: Structural and Dynamic Basis for Low Affinity-High Selectivity Bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ddo
タイトルStructural and Dynamic Basis for Low Affinity-High Selectivity Binding of L-glutamine by the Gln-riboswitch
要素
  • L-glutamine riboswitch (58-MER)
  • U1 small nuclear ribonucleoprotein A
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / riboswitch / L-glutamine / free-form / RNA / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


U1 snRNP binding / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm ...U1 snRNP binding / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 2 / U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 2 / U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / U1 small nuclear ribonucleoprotein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Ren, A. / Patel, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1 U19 CA179564 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Structural and Dynamic Basis for Low-Affinity, High-Selectivity Binding of L-Glutamine by the Glutamine Riboswitch.
著者: Ren, A. / Xue, Y. / Peselis, A. / Serganov, A. / Al-Hashimi, H.M. / Patel, D.J.
履歴
登録2015年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Derived calculations
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-glutamine riboswitch (58-MER)
G: U1 small nuclear ribonucleoprotein A
B: L-glutamine riboswitch (58-MER)
C: U1 small nuclear ribonucleoprotein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8564
ポリマ－61,8564
非ポリマー00
水19811
1
A: L-glutamine riboswitch (58-MER)
G: U1 small nuclear ribonucleoprotein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9282
ポリマ－30,9282
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13640 Å2
手法PISA
2
B: L-glutamine riboswitch (58-MER)
C: U1 small nuclear ribonucleoprotein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9282
ポリマ－30,9282
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area13690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.840, 99.652, 88.461
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: RNA鎖 L-glutamine riboswitch (58-MER)


分子量: 19718.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: some nucleotides are too flexible in the structure / 由来: (天然) Synechococcus elongatus (バクテリア)
#2: タンパク質 U1 small nuclear ribonucleoprotein A / U1A


分子量: 11209.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09012
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 0.2 M Na-formate, 21% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 12813 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/av σ(I): 15.7 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: U1A protein

解像度: 3.1→39.917 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2887 624 4.88 %
Rwork0.2274 --
obs0.2305 12791 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 1.24 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.469 Å2 / ksol: 0.241 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.0276 Å20 Å2-11.0795 Å2
2--17.3009 Å2-0 Å2
3---4.7267 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→39.917 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1300 2480 0 11 3791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084095
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2616102
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.4081846
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074787
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007345
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0776-3.38720.30851570.27072957X-RAY DIFFRACTION97
3.3872-3.8770.31611470.25073049X-RAY DIFFRACTION100
3.877-4.88320.31531620.21863069X-RAY DIFFRACTION100
4.8832-39.92020.25341580.2123092X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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