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- PDB-5dbx: Crystal structure of murine SPAK(T243D) in complex with AMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dbx
タイトルCrystal structure of murine SPAK(T243D) in complex with AMPPNP
要素STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
キーワードTRANSFERASE / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of creatine transmembrane transporter activity / positive regulation of ion transmembrane transporter activity / negative regulation of pancreatic juice secretion / maintenance of lens transparency / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / monoatomic ion homeostasis / intracellular chloride ion homeostasis / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity ...negative regulation of creatine transmembrane transporter activity / positive regulation of ion transmembrane transporter activity / negative regulation of pancreatic juice secretion / maintenance of lens transparency / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / monoatomic ion homeostasis / intracellular chloride ion homeostasis / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of T cell chemotaxis / cellular hypotonic response / cellular response to potassium ion / macrophage activation / positive regulation of potassium ion transport / cellular response to chemokine / positive regulation of p38MAPK cascade / response to aldosterone / extrinsic component of membrane / response to dietary excess / sodium ion transmembrane transport / peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of blood pressure / kinase activity / cell cortex / cell body / regulation of inflammatory response / basolateral plasma membrane / peptidyl-serine phosphorylation / protein autophosphorylation / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / inflammatory response / apical plasma membrane / protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Juang, Y.-C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Domain-Swapping Switch Point in Ste20 Protein Kinase SPAK.
著者: Taylor, C.A. / Juang, Y.C. / Earnest, S. / Sengupta, S. / Goldsmith, E.J. / Cobb, M.H.
履歴
登録2015年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
B: STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5716
ポリマ－74,5102
非ポリマー1,0614
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area27730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.442, 101.736, 104.077
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase / Ste-20-related kinase / Serine/threonine-protein kinase 39


分子量: 37254.828 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 63-390 / 変異: T243D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Stk39, Spak / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Z1W9, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Mg(OAc)2, 0.1 M Tris (pH 8.5), 16% PEG3350 (Hampton), 0.01 M Na- (CH3)2AsO2, and 0.01 M CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 27322 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 11.28 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 31.4
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.41

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2c30

2c30


解像度: 2.5→46.329 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2457 1184 5.01 %
Rwork0.2063 --
obs0.2083 23625 94.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→46.329 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4540 0 64 59 4663
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064712
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0276370
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3311776
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038715
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004789
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.61380.3757960.30461953X-RAY DIFFRACTION66
2.6138-2.75160.31261390.27612637X-RAY DIFFRACTION90
2.7516-2.92390.3051480.26572875X-RAY DIFFRACTION98
2.9239-3.14960.32281610.24932921X-RAY DIFFRACTION99
3.1496-3.46650.24521490.22692971X-RAY DIFFRACTION100
3.4665-3.96790.2721730.19352947X-RAY DIFFRACTION100
3.9679-4.99820.18361720.16473000X-RAY DIFFRACTION100
4.9982-46.33740.23261460.19833137X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.58882.36373.63815.2711.49547.9723-0.0113-0.74340.22880.4195-0.37040.32110.2335-0.68910.31220.373-0.0230.0180.6294-0.16030.4068-11.4096-12.944535.6886
28.46183.71132.44658.810.42237.37440.8340.2033-1.64290.9982-0.4103-0.47541.90870.9724-0.6831.53990.1309-0.10330.7725-0.13761.098-4.4773-30.262531.8828
33.27221.50642.22463.322-1.05773.11990.0997-0.213-0.2510.0739-0.0604-0.66150.19910.65870.02740.3506-0.0027-0.06720.53650.00870.5664-4.8328-17.152425.3856
44.65350.38743.422.34260.13284.40850.117-0.70050.919-0.1456-0.53981.0136-0.3496-0.75010.22590.40370.1535-0.17340.449-0.15870.7891-23.3887-11.12319.732
53.4151-1.31820.86729.2920.70835.7688-0.8050.19850.7488-0.42110.4373-0.9913-0.71810.57840.08720.4992-0.2052-0.00450.4350.05040.4057-10.9685-14.45548.1103
64.4625-1.1364-0.58296.17542.43433.9776-0.4143-0.705-0.1085-0.01640.53960.1409-0.26110.54020.08410.3769-0.0163-0.03750.4652-0.02880.4873-14.169-21.010215.986
70.6218-0.4787-0.19468.21872.5342.7374-0.1207-0.39940.11092.1709-0.0201-0.6080.4170.1746-0.00550.642-0.1083-0.05320.6153-0.00340.5986-11.6319-31.711817.6456
81.0503-0.43710.35577.83541.98832.7775-0.4398-0.44220.13570.31340.6331-0.72440.0640.0830.14840.23480.01170.07550.30490.00470.397-16.425-30.80828.0396
95.42810.3789-0.64655.35021.01934.0311-0.28330.43050.4765-0.778-0.00730.9036-0.5958-0.39080.33580.46710.0656-0.16450.5635-0.07870.459-29.1274-23.25982.1133
103.72481.64870.69695.31710.8282.9983-0.62490.5680.6896-1.6210.5089-0.3436-1.0850.45070.25040.6932-0.163-0.05480.49590.07730.5842-14.9005-12.51723.4999
113.95490.0335-2.66771.1716-0.58466.77360.0337-0.5002-0.03390.1942-0.1267-0.2501-0.0928-0.09320.10970.4654-0.0773-0.03870.44580.13760.5374-19.702-67.945426.1777
120.9458-0.24190.4725.4157-0.67590.37080.1072-0.1287-0.05210.542-0.22010.1475-0.021-0.14980.10950.3789-0.02060.02360.4270.06770.3793-20.1935-56.675411.1636
135.11840.28510.9797.02220.59852.5812-0.05110.6907-0.3335-0.7012-0.0223-0.56280.14830.0470.06040.4842-0.00910.09150.56710.09810.423-11.2748-63.2103-0.0337
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 65 through 110 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 111 through 125 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 126 through 142 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 143 through 177 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 178 through 197 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 198 through 212 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 213 through 252 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 253 through 280 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 281 through 329 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 330 through 365 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 65 through 177 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 178 through 280 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 281 through 364 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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