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- PDB-5d9r: Crystal structure of a conserved domain in the intermembrane spac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d9r
タイトルCrystal structure of a conserved domain in the intermembrane space region of the plastid division protein ARC6
要素Protein ACCUMULATION AND REPLICATION OF CHLOROPLASTS 6, chloroplastic
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / plastid division machinery
機能・相同性
機能・相同性情報


response to gibberellin / chloroplast inner membrane / chloroplast organization / chloroplast fission / chloroplast envelope / plastid / chloroplast / : / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
ARC6, IMS domain / Protein ACCUMULATION AND REPLICATION OF CHLOROPLASTS 6-like / ARC6-like, IMS domain / Chaperone J-domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein ACCUMULATION AND REPLICATION OF CHLOROPLASTS 6, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.052 Å
データ登録者Radhakrishnan, A. / Kumar, N. / Su, C.-C. / Chou, T.-H. / Yu, E.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of a conserved domain in the intermembrane space region of the plastid division protein ARC6.
著者: Kumar, N. / Radhakrishnan, A. / Su, C.C. / Osteryoung, K.W. / Yu, E.W.
履歴
登録2015年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月10日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein ACCUMULATION AND REPLICATION OF CHLOROPLASTS 6, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5221
ポリマ－20,5221
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.339, 60.339, 92.326
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein ACCUMULATION AND REPLICATION OF CHLOROPLASTS 6, chloroplastic


分子量: 20522.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ARC6, At5g42480, MDH9.18 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9FIG9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG4000, magnesium sulfate, tri-sodium citrate, isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 12651 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 1.028 / Net I/av σ(I): 14.159 / Net I/σ(I): 14.2 / Num. measured all: 67102
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.05-2.125.40.39912180.9570.1890.4421.02199.9
2.12-2.215.40.27612590.9720.1310.3061.007100
2.21-2.315.40.2212430.9750.1040.2441.02100
2.31-2.435.40.17512350.9840.0830.1941.059100
2.43-2.585.40.12812400.990.060.1421.017100
2.58-2.785.40.09612630.9950.0450.1061.041100
2.78-3.065.40.08312740.9960.0390.0921.015100
3.06-3.515.30.08212660.9940.0380.0911.044100
3.51-4.425.10.06612960.9960.0310.0731.059100
4.42-504.80.05713570.9960.0270.063198.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SHELXDE位相決定
精密化解像度: 2.052→45.476 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2227 636 5.04 %
Rwork0.2054 --
obs0.2063 12612 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.06 Å2 / Biso mean: 37.8647 Å2 / Biso min: 14.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.052→45.476 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1039 0 0 75 1114
Biso mean---44.11 -
残基数----132

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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