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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5d8a | ||||||
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タイトル | Crystal structure of recombinant foot-and-mouth-disease virus A22-H2093F empty capsid | ||||||
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![]() | VIRUS / Foot and mouth disease virus / picornavirus / vaccine / aphthovirus | ||||||
機能・相同性 | ![]() modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity ...modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / viral protein processing / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kotecha, A. / Seago, J. / Scott, K. / Burman, A. / Loureiro, S. / Ren, J. / Porta, C. / Ginn, H.M. / Jackson, T. / Perez-Martin, E. ...Kotecha, A. / Seago, J. / Scott, K. / Burman, A. / Loureiro, S. / Ren, J. / Porta, C. / Ginn, H.M. / Jackson, T. / Perez-Martin, E. / Siebert, C.A. / Paul, G. / Huiskonen, J.T. / Jones, I.M. / Esnouf, R.M. / Fry, E.E. / Maree, F.F. / Charleston, B. / Stuart, D.I. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure-based energetics of protein interfaces guides foot-and-mouth disease virus vaccine design. 著者: Abhay Kotecha / Julian Seago / Katherine Scott / Alison Burman / Silvia Loureiro / Jingshan Ren / Claudine Porta / Helen M Ginn / Terry Jackson / Eva Perez-Martin / C Alistair Siebert / ...著者: Abhay Kotecha / Julian Seago / Katherine Scott / Alison Burman / Silvia Loureiro / Jingshan Ren / Claudine Porta / Helen M Ginn / Terry Jackson / Eva Perez-Martin / C Alistair Siebert / Guntram Paul / Juha T Huiskonen / Ian M Jones / Robert M Esnouf / Elizabeth E Fry / Francois F Maree / Bryan Charleston / David I Stuart / ![]() ![]() ![]() 要旨: Virus capsids are primed for disassembly, yet capsid integrity is key to generating a protective immune response. Foot-and-mouth disease virus (FMDV) capsids comprise identical pentameric protein ...Virus capsids are primed for disassembly, yet capsid integrity is key to generating a protective immune response. Foot-and-mouth disease virus (FMDV) capsids comprise identical pentameric protein subunits held together by tenuous noncovalent interactions and are often unstable. Chemically inactivated or recombinant empty capsids, which could form the basis of future vaccines, are even less stable than live virus. Here we devised a computational method to assess the relative stability of protein-protein interfaces and used it to design improved candidate vaccines for two poorly stable, but globally important, serotypes of FMDV: O and SAT2. We used a restrained molecular dynamics strategy to rank mutations predicted to strengthen the pentamer interfaces and applied the results to produce stabilized capsids. Structural analyses and stability assays confirmed the predictions, and vaccinated animals generated improved neutralizing-antibody responses to stabilized particles compared to parental viruses and wild-type capsids. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 148.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 114.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 447.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 451.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 25.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 36.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 |
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5 | ![]()
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単位格子 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23090.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: serotype A22 Iraq / 細胞株 (発現宿主): BHK-21 Clone 13 / 発現宿主: ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 24646.828 Da / 分子数: 1 / Mutation: H93F / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: serotype A22 Iraq / 細胞株 (発現宿主): BHK-21, Clone 13 / 発現宿主: ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 24245.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: serotype A22 Iraq / 細胞株 (発現宿主): BHK-21, Clone 13 / 発現宿主: ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 8778.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: serotype A22 Iraq / 細胞株 (発現宿主): BHK-21, Clone 13 / 発現宿主: ![]() |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 4 M ammonium acetate, 100 mM bis-Tris Propane |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月24日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9778 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 356924 / % possible obs: 45.7 % / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Χ2: 0.907 / Net I/av σ(I): 2.363 / Net I/σ(I): 2.8 / Num. measured all: 498664 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4IV1 解像度: 2.4→50 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
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溶媒の処理 | Bsol: 40.9934 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 158.33 Å2 / Biso mean: 28.8024 Å2 / Biso min: 3.83 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.4→50 Å
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拘束条件 |
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Xplor file |
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