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- PDB-5d6w: Crystal structure of double tudor domain of human lysine demethyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d6w
タイトルCrystal structure of double tudor domain of human lysine demethylase KDM4A
要素Lysine-specific demethylase 4A
キーワードOXIDOREDUCTASE / double tudor domain / reader domain / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis / NatPro
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H4K20me2 reader activity / histone H3K36 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H4K20me2 reader activity / histone H3K36 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / negative regulation of autophagy / HDMs demethylate histones / fibrillar center / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of gene expression / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / : / : / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / JmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / : / : / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / JmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / PHD-finger / JmjC domain / JmjC domain profile. / PHD-zinc-finger like domain / jmjN domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / JmjC domain, hydroxylase / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S,R MESO-TARTARIC ACID / Lysine-specific demethylase 4A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.992 Å
データ登録者Wang, F. / Su, Z. / Denu, J.M. / Phillips Jr., G.N. / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U01GM098248 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)2R37GM059785-15/P250VA 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Reader domain specificity and lysine demethylase-4 family function.
著者: Su, Z. / Wang, F. / Lee, J.H. / Stephens, K.E. / Papazyan, R. / Voronina, E. / Krautkramer, K.A. / Raman, A. / Thorpe, J.J. / Boersma, M.D. / Kuznetsov, V.I. / Miller, M.D. / Taverna, S.D. / ...著者: Su, Z. / Wang, F. / Lee, J.H. / Stephens, K.E. / Papazyan, R. / Voronina, E. / Krautkramer, K.A. / Raman, A. / Thorpe, J.J. / Boersma, M.D. / Kuznetsov, V.I. / Miller, M.D. / Taverna, S.D. / Phillips, G.N. / Denu, J.M.
履歴
登録2015年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 4A
B: Lysine-specific demethylase 4A
C: Lysine-specific demethylase 4A
D: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5098
ポリマ－54,9094
非ポリマー6004
水9,278515
1
A: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8772
ポリマ－13,7271
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8772
ポリマ－13,7271
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8772
ポリマ－13,7271
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8772
ポリマ－13,7271
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)190.644, 190.644, 116.956
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Auth seq-ID: 897 - 1011 / Label seq-ID: 7 - 121

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB
3chain CCC
4chain DDD

-
要素

#1: タンパク質
Lysine-specific demethylase 4A / JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A / Jumonji domain-containing protein 2A


分子量: 13727.131 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM4A, JHDM3A, JMJD2, JMJD2A, KIAA0677 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物
ChemComp-SRT / S,R MESO-TARTARIC ACID / meso-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 515 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Protein Solution (30mg/ml KDM4A DTD, 20mM HEPES pH 7.5, 150mM NaCl and 0.5mM TCEP) mixed in a 1:1 ratio with the well solution (1.0M ammonium tartrate dibasic and 0.1M sodium acetate ...詳細: Protein Solution (30mg/ml KDM4A DTD, 20mM HEPES pH 7.5, 150mM NaCl and 0.5mM TCEP) mixed in a 1:1 ratio with the well solution (1.0M ammonium tartrate dibasic and 0.1M sodium acetate trihydrate pH4.6) Cryoprotected with additional 20% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→50 Å / Num. obs: 108314 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.19 % / Biso Wilson estimate: 34.4 Å2 / Rmerge F obs: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rrim(I) all: 0.142 / Χ2: 0.767 / Net I/σ(I): 9.04 / Num. measured all: 542322
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.99-2.110.6351.0061.948728817540174381.12899.4
2.11-2.260.8270.6883.258451316451164510.768100
2.26-2.440.9060.4565.127905515322153210.509100
2.44-2.670.9590.3067.257272114089140890.341100
2.67-2.980.9810.19110.96519612790127900.214100
2.98-3.440.990.11514.985532311250112490.129100
3.44-4.210.9920.08318.4744822952295210.093100
4.21-5.930.9940.07319.6733727734873460.082100
5.930.9950.06220.1219677412141090.0799.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化解像度: 1.992→36.084 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1955 3965 3.66 %
Rwork0.1679 104248 -
obs0.1689 108213 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 136.44 Å2 / Biso mean: 41.3238 Å2 / Biso min: 22.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.992→36.084 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3704 0 40 515 4259
Biso mean--76.08 53.02 -
残基数----460
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083928
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0745349
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051565
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005731
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7281431
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2227X-RAY DIFFRACTION7.309TORSIONAL
12B2227X-RAY DIFFRACTION7.309TORSIONAL
13C2227X-RAY DIFFRACTION7.309TORSIONAL
14D2227X-RAY DIFFRACTION7.309TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9921-2.01630.27461350.2723616375196
2.0163-2.04190.27041440.256736993843100
2.0419-2.06870.30611480.236537183866100
2.0687-2.09710.23071340.230637303864100
2.0971-2.1270.19121510.217837003851100
2.127-2.15880.23651470.211637473894100
2.1588-2.19250.31531340.215237613895100
2.1925-2.22840.22731420.207236643806100
2.2284-2.26690.27671420.21937383880100
2.2669-2.30810.21181460.18537353881100
2.3081-2.35250.24581440.184937473891100
2.3525-2.40050.18111460.183436943840100
2.4005-2.45260.24971480.201937713919100
2.4526-2.50970.20731290.193537393868100
2.5097-2.57240.19491360.189937173853100
2.5724-2.6420.20071420.189237493891100
2.642-2.71970.22691460.176737163862100
2.7197-2.80740.20931480.187737173865100
2.8074-2.90770.23661460.183937223868100
2.9077-3.02410.22031440.199537393883100
3.0241-3.16170.26961360.189637153851100
3.1617-3.32820.2311440.173737273871100
3.3282-3.53660.20461460.162537573903100
3.5366-3.80940.16781380.137337053843100
3.8094-4.19220.14841360.125137113847100
4.1922-4.79760.13371440.123237683912100
4.7976-6.03990.12151440.12937213865100
6.0399-36.090.19241250.16163725385099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.03630.46670.84371.71172.11463.06620.0070.0608-0.03520.08840.0376-0.0740.1677-0.1462-0.05510.2798-0.0534-0.00660.35480.04230.2794-42.4448-10.4689-54.9464
20.49430.85441.13671.90792.04562.31980.0703-0.12470.0167-0.0069-0.14570.0799-0.0733-0.06530.08990.2515-0.02610.01340.37450.02240.2571-32.714421.8343-20.09
30.2691.35130.36373.59191.42820.51640.0712-0.0333-0.1256-0.08310.0436-0.12810.0131-0.0047-0.14620.26340.0034-0.02880.29540.05050.3713-14.983311.3219-27.6833
42.37922.2459-1.01272.2671-0.68980.2717-0.15080.11370.1168-0.07550.0636-0.00610.0326-0.01020.08620.3303-0.0011-0.07560.27530.01780.2939-45.001-32.0159-30.5086
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 897 through 1011)A0
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 897 through 1011)B0
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 897 through 1011)C0
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 897 through 1011)D0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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