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- PDB-5czi: EGFR L858R MUTANT IN COMPLEX WITH A SHC PEPTIDE SUBSTRATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5czi
タイトルEGFR L858R MUTANT IN COMPLEX WITH A SHC PEPTIDE SUBSTRATE
要素
  • Epidermal growth factor receptor
  • SHC Peptide substrate
キーワードTRANSFERASE / EGFR / L858R / KINASE / EGF
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Signaling by LTK / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation ...regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Signaling by LTK / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / Signaling by ALK / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / eyelid development in camera-type eye / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / RET signaling / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / positive regulation of phosphorylation / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / SHC1 events in ERBB4 signaling / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / Interleukin receptor SHC signaling / Signalling to RAS / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Signal attenuation / embryonic placenta development / SHC-related events triggered by IGF1R / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / salivary gland morphogenesis / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / ephrin receptor binding / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / Signaling by ERBB2 / phosphotyrosine residue binding / GRB2 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / SHC1 events in EGFR signaling / Integrin signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / FCERI mediated Ca+2 mobilization / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / ossification / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / basal plasma membrane / positive regulation of DNA repair / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / negative regulation of angiogenesis / EGFR downregulation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of epithelial cell proliferation / insulin receptor binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to amino acid stimulus / FCERI mediated MAPK activation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor ...Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / SHC-transforming protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli H489 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yun, C.H. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: EGF-receptor specificity for phosphotyrosine-primed substrates provides signal integration with Src.
著者: Begley, M.J. / Yun, C.H. / Gewinner, C.A. / Asara, J.M. / Johnson, J.L. / Coyle, A.J. / Eck, M.J. / Apostolou, I. / Cantley, L.C.
履歴
登録2015年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月25日Group: Database references
改定 1.22015年12月23日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
B: SHC Peptide substrate


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9562
ポリマ－38,9562
非ポリマー00
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area15700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.890, 143.890, 143.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 37676.484 Da / 分子数: 1 / 断片: EGFR UNP RESIDUES 694-1022 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド SHC Peptide substrate / SHC-TRANSFORMING PROTEIN 3 / SHC-TRANSFORMING PROTEIN A / SRC HOMOLOGY 2 DOMAIN-CONTAINING- ...SHC-TRANSFORMING PROTEIN 3 / SHC-TRANSFORMING PROTEIN A / SRC HOMOLOGY 2 DOMAIN-CONTAINING-TRANSFORMING PROTEIN C1 / SH2 DOMAIN PROTEIN C1


分子量: 1279.184 Da / 分子数: 1 / 断片: SHC PEPTIDE UNP RESIDUES 345-353 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE OPTIMIZED PEPTIDE WAS GENERATED BY LIBRARY SCREENING.
由来: (合成) Escherichia coli H489 (大腸菌) / 参照: UniProt: P29353*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1M HEPES 7.6, 0.15M NACL, 40% PEG400, 5MM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K
PH範囲: 7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97925 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月20日
放射モノクロメーター: SI(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 15212 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3.3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 68.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.447 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2ITV

2itv


解像度: 2.6→38.46 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 758 4.98 %
Rwork0.183 --
obs0.185 15207 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→38.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2517 0 0 129 2646
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012570
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.183481
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.034960
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083388
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006441
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6038-2.80480.30891630.2472869X-RAY DIFFRACTION100
2.8048-3.08690.28121600.22562883X-RAY DIFFRACTION100
3.0869-3.53340.26351420.19912869X-RAY DIFFRACTION100
3.5334-4.45060.19741490.1592925X-RAY DIFFRACTION99
4.4506-38.46150.19691440.17212903X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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