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- PDB-5cze: Crystal structure of the PaaA2-ParE2 antitoxin-toxin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cze
タイトルCrystal structure of the PaaA2-ParE2 antitoxin-toxin complex
要素
  • PaaA2
  • Plasmid stabilization protein ParE
キーワードTOXIN / toxin-antitoxin
機能・相同性ParE toxin of type II toxin-antitoxin system, parDE / RelE-like / Toxin-antitoxin system, RelE/ParE toxin family / YaeB-like fold / Toxin-antitoxin system, RelE/ParE toxin domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / Plasmid stabilization protein ParE / :
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli O157:H7 str. SS52 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.82 Å
データ登録者Loris, R. / Sterckx, Y.G.J.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2016
タイトル: A unique hetero-hexadecameric architecture displayed by the Escherichia coli O157 PaaA2-ParE2 antitoxin-toxin complex.
著者: Yann G-J Sterckx / Thomas Jové / Alexander V Shkumatov / Abel Garcia-Pino / Lieselotte Geerts / Maia De Kerpel / Jurij Lah / Henri De Greve / Laurence Van Melderen / Remy Loris /
要旨: Many bacterial pathogens modulate their metabolic activity, virulence and pathogenicity through so-called "toxin-antitoxin" (TA) modules. The genome of the human pathogen Escherichia coli O157 ...Many bacterial pathogens modulate their metabolic activity, virulence and pathogenicity through so-called "toxin-antitoxin" (TA) modules. The genome of the human pathogen Escherichia coli O157 contains two three-component TA modules related to the known parDE module. Here, we show that the toxin EcParE2 maps in a branch of the RelE/ParE toxin superfamily that is distinct from the branches that contain verified gyrase and ribosome inhibitors. The structure of EcParE2 closely resembles that of Caulobacter crescentus ParE but shows a distinct pattern of conserved surface residues, in agreement with its apparent inability to interact with GyrA. The antitoxin EcPaaA2 is characterized by two α-helices (H1 and H2) that serve as molecular recognition elements to wrap itself around EcParE2. Both EcPaaA2 H1 and H2 are required to sustain a high-affinity interaction with EcParE2 and for the inhibition of EcParE2-mediated killing in vivo. Furthermore, evidence demonstrates that EcPaaA2 H2, but not H1, determines specificity for EcParE2. The initially formed EcPaaA2-EcParE2 heterodimer then assembles into a hetero-hexadecamer, which is stable in solution and is formed in a highly cooperative manner. Together these findings provide novel data on quaternary structure, TA interactions and activity of a hitherto poorly characterized family of TA modules.
履歴
登録2015年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PaaA2
B: Plasmid stabilization protein ParE
C: PaaA2
D: Plasmid stabilization protein ParE
I: PaaA2
J: Plasmid stabilization protein ParE
K: PaaA2
L: Plasmid stabilization protein ParE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8098
ポリマ－81,8098
非ポリマー00
水00
1
A: PaaA2
B: Plasmid stabilization protein ParE
C: PaaA2
D: Plasmid stabilization protein ParE
I: PaaA2
J: Plasmid stabilization protein ParE
K: PaaA2
L: Plasmid stabilization protein ParE

A: PaaA2
B: Plasmid stabilization protein ParE
C: PaaA2
D: Plasmid stabilization protein ParE
I: PaaA2
J: Plasmid stabilization protein ParE
K: PaaA2
L: Plasmid stabilization protein ParE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,61816
ポリマ－163,61816
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area44730 Å2
ΔGint-216 kcal/mol
Surface area50830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.226, 143.226, 86.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質
PaaA2


分子量: 8661.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 str. SS52 (大腸菌)
遺伝子: SS52_2228 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F6F6Q9
#2: タンパク質
Plasmid stabilization protein ParE / Plasmid stabilization system protein


分子量: 11791.259 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 str. SS52 (大腸菌)
遺伝子: relE2, AML07_29260, APZ14_24120, ARC77_01680, ERS085383_05243, ERS085404_05085, ERS150873_04952, JEONG1266_09605
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D7C2L1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 20 mM calcium chloride, 100 mM sodium acetate pH 4.6, 30% MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.822→46.88 Å / Num. obs: 9903 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 124.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 12.91
反射 シェル解像度: 3.82→3.96 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.494 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 841 / % possible all: 83.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CW7

5cw7


解像度: 3.82→46.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.805 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.796 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.813
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.306 496 5.01 %RANDOM
Rwork0.253 ---
obs0.256 9903 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 113.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.3554 Å20 Å20 Å2
2--12.3554 Å20 Å2
3----24.7108 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.82→46.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4993 0 0 0 4993
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015125HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.146987HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1755SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes116HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes746HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5125HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.62
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.72
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion670SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6054SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.82→4.27 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 133 5 %
Rwork0.285 2529 -
all0.286 2662 -
obs--93.46 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-1.283-0.6882-3.97576.23291.06530-0.40690.20730.7435-0.320.1733-0.1992-0.09630.06410.23360.34450.08180.2013-0.101-0.04480.3048.352671.4619-10.1652
20.69032.2404-3.97574.82461.06533.13970.0687-0.33240.41340.0344-0.4284-0.05390.19030.140.35960.2327-0.04240.1924-0.0693-0.02930.30412.721365.9977-10.0773
3-1.6990.0324-3.97574.98491.06530-0.21170.03120.57180.50240.19310.09820.2984-0.34190.01860.164-0.2328-0.05560.0818-0.20760.30415.576664.175915.2827
45.13851.0762-3.784510.61711.17570-0.08770.68960.7435-0.0376-0.0469-0.1992-0.3188-0.34650.13450.1457-0.06190.1041-0.1338-0.11540.30415.000659.723310.8482
50.6210.5761-2.74175.4604-1.0723.54830.5146-0.25750.3272-0.2575-0.44480.0318-0.4016-0.3929-0.06980.3140.13470.0728-0.19250.17780.1133-8.480336.3641-6.338
61.9950.2905-3.5254.49880.28471.82420.1583-0.12370.1951-0.29950.3351-0.0081-0.1721-0.1897-0.49340.32470.11610.1662-0.16030.0160.0207-2.763138.8601-4.9836
72.0306-0.7347-0.0424-1.5252-1.347500.4233-0.3194-0.5372-0.21240.0270.2286-0.49120.1535-0.45030.3621-0.05590.20760.0757-0.05560.12161.58427.305317.0312
84.45073.9827-2.18526.11341.38811.13540.5193-0.4444-0.4011-0.2284-0.0998-0.104-0.4429-0.0562-0.41950.2884-0.0890.09040.0402-0.1233-0.14316.378529.152512.7517
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ I|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ J|* }
7X-RAY DIFFRACTION7{ K|* }
8X-RAY DIFFRACTION8{ L|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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