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- PDB-5cxt: Crystal structure of a RNA-binding protein 39 (RBM39) in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cxt
タイトルCrystal structure of a RNA-binding protein 39 (RBM39) in complex with fragment of splicing factor (U2AF) from Unknown at 2.20 A resolution
要素
  • RNA-binding protein 39
  • Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RBM39linker (PF15519) / RNA recognition motif (PF13893) / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


Nuclear Envelope Breakdown / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RND3 GTPase cycle / Protein hydroxylation / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle ...Nuclear Envelope Breakdown / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RND3 GTPase cycle / Protein hydroxylation / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RS domain binding / RHOD GTPase cycle / mRNA Splicing - Major Pathway / RND2 GTPase cycle / U2AF complex / RND1 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / pre-mRNA 3'-splice site binding / RHOG GTPase cycle / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / C2H2 zinc finger domain binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / U2-type prespliceosome / Prp19 complex / negative regulation of protein ubiquitination / RNA splicing / positive regulation of RNA splicing / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / centriolar satellite / mRNA processing / transcription coactivator activity / nuclear speck / regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein-containing complex / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / U2 snRNP auxilliary factor, large subunit, splicing factor / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / U2 snRNP auxilliary factor, large subunit, splicing factor / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor U2AF 65 kDa subunit / RNA-binding protein 39
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: UHM-ULM interactions in the RBM39-U2AF65 splicing-factor complex.
著者: Stepanyuk, G.A. / Serrano, P. / Peralta, E. / Farr, C.L. / Axelrod, H.L. / Geralt, M. / Das, D. / Chiu, H.J. / Jaroszewski, L. / Deacon, A.M. / Lesley, S.A. / Elsliger, M.A. / Godzik, A. / ...著者: Stepanyuk, G.A. / Serrano, P. / Peralta, E. / Farr, C.L. / Axelrod, H.L. / Geralt, M. / Das, D. / Chiu, H.J. / Jaroszewski, L. / Deacon, A.M. / Lesley, S.A. / Elsliger, M.A. / Godzik, A. / Wilson, I.A. / Wuthrich, K. / Salomon, D.R. / Williamson, J.R.
履歴
登録2015年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Derived calculations
改定 1.22016年4月20日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 39
B: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
C: RNA-binding protein 39
D: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
E: RNA-binding protein 39
F: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
G: RNA-binding protein 39
H: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
I: RNA-binding protein 39
J: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
K: RNA-binding protein 39
L: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
M: RNA-binding protein 39
N: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
O: RNA-binding protein 39
P: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
Q: RNA-binding protein 39
R: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,55318
ポリマ－144,55318
非ポリマー00
水9,332518
1
A: RNA-binding protein 39
B: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6710 Å2
手法PISA
2
C: RNA-binding protein 39
D: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7040 Å2
手法PISA
3
E: RNA-binding protein 39
F: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6560 Å2
手法PISA
4
G: RNA-binding protein 39
H: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6990 Å2
手法PISA
5
I: RNA-binding protein 39
J: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6900 Å2
手法PISA
6
K: RNA-binding protein 39
L: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6780 Å2
手法PISA
7
M: RNA-binding protein 39
N: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7040 Å2
手法PISA
8
O: RNA-binding protein 39
P: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6770 Å2
手法PISA
9
Q: RNA-binding protein 39
R: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.283, 127.283, 78.864
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
詳細authors state the following: The biological assembly predicted by PISA is irrelevant. The Biological Assembly is not really applicable in this case, since we are these are not full length proteins. This is a complex of a domain of one protein bound to a peptide derived from another protein.

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要素

#1: タンパク質
RNA-binding protein 39 / Coactivator of activating protein 1 and estrogen receptors / Coactivator of AP-1 and ERs / RNA- ...Coactivator of activating protein 1 and estrogen receptors / Coactivator of AP-1 and ERs / RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding region-containing protein 2 / Transcription coactivator CAPER


分子量: 12622.324 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 418-530 / 変異: N468Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rbm39, Caper, Rnpc2 / プラスミド: pGEX4T / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q8VH51
#2: タンパク質・ペプチド
Splicing factor U2AF 65 kDa subunit / U2 auxiliary factor 65 kDa subunit / U2 snRNP auxiliary factor large subunit


分子量: 3439.078 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 85-112 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: U2af2, U2af65 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: P26369
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CRYSTAL STRUCTURE CONSISTS OF TWO DIFFERENT CONSTRUCTS. BOTH CONSTRUCTS WERE EXPRESSED WITH AN ...THE CRYSTAL STRUCTURE CONSISTS OF TWO DIFFERENT CONSTRUCTS. BOTH CONSTRUCTS WERE EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAGS WERE REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 85-112 OF THE TARGET SEQUENCE OF UNIPROTKB ID P62369 AND RESIDUES 418-530 OF THE TARGET SEQUENCE OF UNIPROTKB ID Q8VH51.THE SEQUENCE NUMBERING OF UNIPROTKB P26369 IS BASED ON THE ISOFORM THAT MATCHES THE CANONICAL HUMAN ISOFORM UNIPROT ID P26368, AND THE SEQUENCE NUMBERING OF UNIPROT Q8VH51 IS BASED ON ISOFORM 1 OF THIS TARGET. IN THE Q8VH51 CONSTRUCT ASN 468 HAS BEEN MUTATED TO A TYR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M potassium chloride, 15.0% polyethylene glycol monomethyl ether 5000, 0.1M HEPES pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月15日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.806
11-K, -H, -L20.194
反射解像度: 2.2→39.432 Å / Num. obs: 72455 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.809 % / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rrim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 9.71 / Num. measured all: 275854
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
2.2-2.260.7170.83218436537452690.981198
2.26-2.320.7170.8632.320127525452421.00799.8
2.32-2.390.7850.7482.819529508050740.87199.9
2.39-2.460.8190.6383.319023493449250.74399.8
2.46-2.540.870.509418642482748200.59299.9
2.54-2.630.9120.4134.717942463946310.4899.8
2.63-2.730.9330.3495.517191446544610.40699.9
2.73-2.840.9580.2686.716679430543010.31299.9
2.84-2.970.9730.2038.215919411941160.23699.9
2.97-3.110.9880.14310.415332397739750.16699.9
3.11-3.280.990.10812.914262374337390.12699.9
3.28-3.480.9940.08614.713408356435550.199.7
3.48-3.720.9950.06717.612379330132930.07999.8
3.72-4.010.9950.05819.411672310531030.06899.9
4.01-4.40.9980.04821.410896288028770.05699.9
4.4-4.920.9980.04422.39730256525640.052100
4.92-5.680.9980.04721.38647228122790.05599.9
5.68-6.950.9980.04520.17298191919180.05299.9
6.95-9.830.9990.036235736149414920.04299.9
9.83-39.4320.9970.03626.630068077930.04198.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0123精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3S6E

3s6e


解像度: 2.2→39.432 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 5.573 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.044 / ESU R Free: 0.033 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2.NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING LOCAL RESTRAINT REPRESENTATION. 3. ...詳細: 1.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2.NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING LOCAL RESTRAINT REPRESENTATION. 3. DURING REFINEMENT, SIDECHAIN TYR468 ON THE A,E,G,I,K,M,O AND Q SUBUNITS MOVED OUT OF DENSITY. 4. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1897 3629 5 %RANDOM
Rwork0.1744 68634 --
obs0.1751 72263 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 119.02 Å2 / Biso mean: 39.3644 Å2 / Biso min: 11.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.73 Å20 Å20 Å2
2--8.73 Å20 Å2
3----17.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.432 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8553 0 0 518 9071
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0228883
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.028231
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6351.9412166
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.493318966
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.251110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.9224.468385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.274151330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3571530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21338
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02110110
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.022009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2823.1274407
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.283.1264406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7134.665486
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 253 -
Rwork0.244 4955 -
all-5208 -
obs--98.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7862-0.36030.24540.56360.0221.41270.0575-0.1136-0.0135-0.04520.00290.042-0.0202-0.0434-0.06040.0188-0.00130.00260.07450.02010.017488.261166.8977-21.3336
20.8714-0.3273-0.12361.2187-0.47040.9395-0.07010.0009-0.00630.00910.1264-0.01960.0187-0.0197-0.05630.0681-0.011-0.02720.0312-0.00040.0202103.545442.5843-15.0219
31.11280.18190.3140.7683-0.17811.82450.0710.03270.09830.1684-0.09060.0885-0.10010.05250.01960.055-0.03330.0370.0284-0.02290.0341120.830573.7666-12.6205
41.17640.1909-0.37650.6687-0.22921.03710.06360.0809-0.07140.0802-0.0326-0.0011-0.03440.0396-0.0310.0495-0.01150.02070.0417-0.02040.022977.501772.7484.8856
51.1584-0.1066-0.08130.44240.19051.11840.0707-0.0378-0.0162-0.1064-0.01220.0139-0.0444-0.0187-0.05840.05730.01530.02140.0370.00990.026648.747673.834611.0199
60.7154-0.1856-0.29831.6611-0.18842.1874-0.10510.0297-0.0309-0.07250.11730.12130.107-0.0785-0.01220.0434-0.0195-0.03620.01780.01150.074559.756642.05542.1855
70.44690.1336-0.23430.97550.37441.1876-0.0657-0.026-0.00540.01460.08690.0235-0.00780.0322-0.02120.05710.0244-0.02350.0453-0.00780.020487.586278.495731.2055
80.93990.36440.47361.03460.10351.31750.05030.09560.04330.0654-0.02970.05330.05640.0217-0.02060.02310.00340.00960.0642-0.02010.0196101.8445103.347837.4232
91.2956-0.31620.17460.8450.16152.17340.0585-0.1867-0.1078-0.052-0.06020.01710.0302-0.15770.00170.0052-0.0023-0.00260.0780.03570.031166.3314104.374240.3836
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A420 - 530
2X-RAY DIFFRACTION1B89 - 97
3X-RAY DIFFRACTION2C419 - 530
4X-RAY DIFFRACTION2D88 - 98
5X-RAY DIFFRACTION3E418 - 529
6X-RAY DIFFRACTION3F88 - 98
7X-RAY DIFFRACTION4G419 - 530
8X-RAY DIFFRACTION4H88 - 98
9X-RAY DIFFRACTION5I420 - 530
10X-RAY DIFFRACTION5J88 - 98
11X-RAY DIFFRACTION6K0 - 529
12X-RAY DIFFRACTION6L88 - 98
13X-RAY DIFFRACTION7M420 - 530
14X-RAY DIFFRACTION7N88 - 98
15X-RAY DIFFRACTION8O420 - 529
16X-RAY DIFFRACTION8P88 - 97
17X-RAY DIFFRACTION9Q418 - 529
18X-RAY DIFFRACTION9R89 - 98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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