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万見
- PDB-5cvm: USP46~ubiquitin BEA covalent complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cvm
タイトルUSP46~ubiquitin BEA covalent complex
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
キーワードHYDROLASE/SIGNALING PROTEIN / USP46 Ubiquitin covalent complex / DUB / deubiquitinase / HYDROLASE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / regulation of synaptic transmission, GABAergic / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / protein deubiquitination / behavioral fear response ...adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / regulation of synaptic transmission, GABAergic / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / protein deubiquitination / behavioral fear response / regulation of protein stability / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / glutamatergic synapse / proteolysis / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like ...: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Harris, S.F. / Yin, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Insights into WD-Repeat 48 Activation of Ubiquitin-Specific Protease 46.
著者: Yin, J. / Schoeffler, A.J. / Wickliffe, K. / Newton, K. / Starovasnik, M.A. / Dueber, E.C. / Harris, S.F.
履歴
登録2015年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7733
ポリマ－52,7082
非ポリマー651
水6,864381
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area17200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.613, 105.120, 134.656
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1314-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46 / Deubiquitinating enzyme 46 / Ubiquitin thioesterase 46 / Ubiquitin-specific-processing protease 46


分子量: 41959.570 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-366 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP46 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P62068, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 10748.195 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.56 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 3.6 M sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→27.82 Å / Num. obs: 50336 / Biso Wilson estimate: 31.24 Å2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.9-1.975.90.80549270.91297.6
1.97-2.056.20.54450090.9598.2
2.05-2.146.30.3949830.9898.3
2.14-2.256.30.27750251.01498.6
2.25-2.396.30.2150521.06598.8
2.39-2.586.30.15150481.06999
2.58-2.846.30.10350591.06499.1
2.84-3.256.20.06451061.05299.3
3.25-4.096.10.04351861.08599.6
4.09-505.90.0353301.05499.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→27.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9533 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9395 / SU R Cruickshank DPI: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.111 / SU Rfree Blow DPI: 0.103 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1972 2503 4.97 %RANDOM
Rwork0.1756 ---
obs0.1767 50336 98.89 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.9697 Å20 Å20 Å2
2--4.7798 Å20 Å2
3---4.1899 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.199 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→27.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3203 0 1 381 3585
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013267HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.034405HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1194SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes93HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes464HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3267HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.39
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.68
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion421SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4051SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2395 182 5 %
Rwork0.2189 3457 -
all0.2199 3639 -
obs--98.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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