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- PDB-5ctd: Crystal structure of the type IX collagen NC2 hetero-trimerizatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ctd
タイトルCrystal structure of the type IX collagen NC2 hetero-trimerization domain with a guest fragment a2a1a1 of type I collagen
要素
  • Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain
  • Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain
  • Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / collagen / hetero-trimerization / chain stagger / chain register / triple helix
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type IX trimer / collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / intramembranous ossification / Crosslinking of collagen fibrils / cellular response to acetaldehyde ...collagen type IX trimer / collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / intramembranous ossification / Crosslinking of collagen fibrils / cellular response to acetaldehyde / extracellular matrix assembly / collagen biosynthetic process / Defective VWF binding to collagen type I / Collagen chain trimerization / platelet-derived growth factor binding / bone trabecula formation / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / embryonic skeletal system development / skin morphogenesis / collagen metabolic process / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Fibronectin matrix formation / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / endochondral ossification / Signaling by PDGF / Platelet Adhesion to exposed collagen / NCAM1 interactions / collagen fibril organization / response to steroid hormone / face morphogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / odontogenesis / MET activates PTK2 signaling / Scavenging by Class A Receptors / Syndecan interactions / GP1b-IX-V activation signalling / extracellular matrix structural constituent / blood vessel development / Platelet Aggregation (Plug Formation) / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / bone mineralization / SMAD binding / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / basement membrane / negative regulation of cell-substrate adhesion / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / Integrin cell surface interactions / response to cAMP / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / protein localization to nucleus / GPVI-mediated activation cascade / Rho protein signal transduction / cellular response to retinoic acid / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / visual perception / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / secretory granule / cellular response to epidermal growth factor stimulus / animal organ morphogenesis / Cell surface interactions at the vascular wall / Developmental Lineage of Pancreatic Ductal Cells / skeletal system development / response to hydrogen peroxide / cellular response to amino acid stimulus / cellular response to glucose stimulus / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / cellular response to mechanical stimulus / sensory perception of sound / response to insulin / regulation of blood pressure / cellular response to tumor necrosis factor / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / osteoblast differentiation / response to estradiol / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / carbohydrate binding / extracellular matrix / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / : / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain / Collagen alpha-2(I) chain / Collagen alpha-1(IX) chain / Collagen alpha-3(IX) chain / Collagen alpha-2(IX) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5991 Å
データ登録者Boudko, S.P. / Bachinger, H.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Shriners Hospitals for Children 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural insight for chain selection and stagger control in collagen.
著者: Boudko, S.P. / Bachinger, H.P.
履歴
登録2015年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain
B: Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain
C: Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0563
ポリマ－21,0563
非ポリマー00
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9230 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area12800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.890, 55.920, 62.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-1(IX) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 7161.650 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 572-583, UNP Residues 754-789 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A1, COL9A1 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P02452, UniProt: P20849
#2: タンパク質 Collagen alpha-2(I) chain,Collagen alpha-2(IX) chain / Alpha-2 type I collagen


分子量: 6895.721 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 484-495, UNP Residues 517-552 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A2, COL9A2 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P08123, UniProt: Q14055
#3: タンパク質 Collagen alpha-1(I) chain,Collagen alpha-3(IX) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 6999.000 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 572-583, UNP Residues 517-553 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A1, COL9A3 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P02452, UniProt: Q14050
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES, 50 mM sodium acetate, 17% PEG 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.97872, 0.97918, 0.96487
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月23日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock Si(111) sagitally focused monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978721
20.979181
30.964871
Reflection冗長度: 3.8 % / 数: 92373 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.56 / D res high: 1.6 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 24414 / % possible obs: 96.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.345010.0663.8153.7
3.454.3410.0671.6763.8
3.013.4510.0771.9423.9
2.743.0110.0691.873.9
2.542.7410.0821.9213.9
2.392.5410.0871.8533.9
2.272.3910.0831.6223.9
2.172.2710.0911.63.9
2.092.1710.0941.6423.9
2.022.0910.1041.5693.9
1.952.0210.1191.6433.9
1.91.9510.1361.3893.9
1.851.910.1681.2813.9
1.81.8510.2411.4673.9
1.761.810.2611.2033.9
1.721.7610.2750.9763.9
1.691.7210.2880.8833.8
1.661.6910.3210.7253.6
1.631.6610.3340.7873.3
1.61.6310.360.8233
反射解像度: 1.599→50 Å / Num. obs: 24414 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 16.2502146055 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.097 / Χ2: 1.562 / Net I/av σ(I): 17.13 / Net I/σ(I): 15.6 / Num. measured all: 92373
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.599-1.6330.3610950.770.2410.4350.82388.3
1.63-1.663.30.33411650.8970.2120.3970.78793.3
1.66-1.693.60.32112060.9430.1950.3760.72596.1
1.69-1.723.80.28812130.950.1710.3360.88395.7
1.72-1.763.90.27512090.9310.1620.320.97696
1.76-1.83.90.26112020.9460.1530.3031.20396.3
1.8-1.853.90.24112210.9550.1410.2791.46796.9
1.85-1.93.90.16812260.9760.0990.1951.28196.6
1.9-1.953.90.13612010.9760.080.1581.38997.2
1.95-2.023.90.11912400.9840.070.1381.64397.2
2.02-2.093.90.10412180.9880.0610.1211.56996.7
2.09-2.173.90.09412330.990.0550.1091.64297.9
2.17-2.273.90.09112220.9910.0530.1051.697.7
2.27-2.393.90.08312390.9920.0490.0971.62297.6
2.39-2.543.90.08712530.990.0510.1011.85398.5
2.54-2.743.90.08212310.9940.0480.0951.92198.4
2.74-3.013.90.06912410.9960.0410.0811.8798.2
3.01-3.453.90.07712680.9910.0450.0891.94298.9
3.45-4.343.80.06712550.9930.040.0781.67698.9
4.34-503.70.06612760.9940.0390.0773.81596.8

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MADD res high: 1.6 Å / D res low: 1000 Å / FOM : 0.4 / 反射: 24386
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
3 wavelength110.97875.02-6.87
3 wavelength120.97923.2-8.06
3 wavelength130.96493.76-5.17
Phasing MAD set site
IDCartn x (Å)Cartn y (Å)Cartn z (Å)Atom type symbolB isoOccupancy
19.71328.66527.792SE19.11.86
24.33955.53727.465SE15.21.33
314.9247.16329.568SE25.71.33
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
5.84-10000.71125
3.66-5.840.532050
2.85-3.660.582615
2.41-2.850.573088
2.13-2.410.53445
1.93-2.130.373806
1.77-1.930.234112
1.65-1.770.144145

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5991→41.532 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.2 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2025 1962 8.22 %
Rwork0.1771 --
obs0.1791 23880 94.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5991→41.532 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1416 0 0 194 1610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121497
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3832056
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.967603
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046197
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007305
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5991-1.63910.27071140.27081319X-RAY DIFFRACTION78
1.6391-1.68340.26841390.2451429X-RAY DIFFRACTION89
1.6834-1.73290.25881400.22231514X-RAY DIFFRACTION91
1.7329-1.78880.25481250.22741532X-RAY DIFFRACTION94
1.7888-1.85280.27631470.21011553X-RAY DIFFRACTION94
1.8528-1.9270.23451380.19751558X-RAY DIFFRACTION95
1.927-2.01470.21471440.18161606X-RAY DIFFRACTION96
2.0147-2.12090.18991490.17551579X-RAY DIFFRACTION97
2.1209-2.25370.18571360.16271603X-RAY DIFFRACTION97
2.2537-2.42770.17571520.16391620X-RAY DIFFRACTION98
2.4277-2.6720.18081420.16981645X-RAY DIFFRACTION98
2.672-3.05860.18841380.16561638X-RAY DIFFRACTION98
3.0586-3.8530.19081490.16951643X-RAY DIFFRACTION99
3.853-41.54580.19581490.16171679X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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