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万見
- PDB-5ctb: Humanized yeast ACC carboxyltransferase domain bound to 6,7-dimet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ctb
タイトルHumanized yeast ACC carboxyltransferase domain bound to 6,7-dimethyl-1'-[(7-methyl-1H-indazol-5-yl)carbonyl]spiro[chromene-2,4'-piperidin]-4(3H)-one
要素Acetyl-CoA carboxylase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / ACC / inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine metabolism / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity ...: / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine metabolism / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein import into nucleus / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-57J / Acetyl-CoA carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Vajdos, F.F.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2015
タイトル: Discovery of spirocyclic-diamine inhibitors of mammalian acetyl CoA-carboxylase.
著者: Kung, D.W. / Griffith, D.A. / Esler, W.P. / Vajdos, F.F. / Mathiowetz, A.M. / Doran, S.D. / Amor, P.A. / Bagley, S.W. / Banks, T. / Cabral, S. / Ford, K. / Garcia-Irizarry, C.N. / Landis, M.S. ...著者: Kung, D.W. / Griffith, D.A. / Esler, W.P. / Vajdos, F.F. / Mathiowetz, A.M. / Doran, S.D. / Amor, P.A. / Bagley, S.W. / Banks, T. / Cabral, S. / Ford, K. / Garcia-Irizarry, C.N. / Landis, M.S. / Loomis, K. / McPherson, K. / Niosi, M. / Rockwell, K.L. / Rose, C. / Smith, A.C. / Southers, J.A. / Tapley, S. / Tu, M. / Valentine, J.J.
履歴
登録2015年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase
B: Acetyl-CoA carboxylase
C: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)263,35311
ポリマ－261,6633
非ポリマー1,6918
水24,6991371
1
A: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子

A: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,6338
ポリマ－174,4422
非ポリマー1,1916
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area12730 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area57460 Å2
手法PISA
2
B: Acetyl-CoA carboxylase
C: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,5377
ポリマ－174,4422
非ポリマー1,0955
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11900 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area54380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)245.853, 124.381, 145.674
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.390, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase / ACC / Fatty acid synthetase 3 / mRNA transport-defective protein 7


分子量: 87220.844 Da / 分子数: 3 / 断片: carboxyltransferase domain (UNP residues 1476-2233)
変異: E1919Q,P1920A,H1925F,P1760S,I1762L,M1765V,Q2028E,M2030T,G2032E
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ACC1, ABP2, FAS3, MTR7, YNR016C, N3175 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q00955, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-57J / 6,7-dimethyl-1'-[(7-methyl-1H-indazol-5-yl)carbonyl]spiro[chromene-2,4'-piperidin]-4(3H)-one


分子量: 403.474 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25N3O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM sodium citrate, 12% w/v PEG8000, 150 mM lithium sulfate, 7.5% v/v glycerol, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月26日
放射モノクロメーター: channel cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→39.936 Å / Num. all: 167944 / Num. obs: 167944 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 55.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.1 / Rsym value: 0.085 / Net I/av σ(I): 7.105 / Net I/σ(I): 12.8 / Num. measured all: 583810
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.4-2.532.90.6680.965607229680.4660.6681.792.7
2.53-2.683.60.4591.484061234300.2830.459399.7
2.68-2.873.70.272.581128221170.1640.274.8100
2.87-3.13.70.1664.175904205980.1010.1668100
3.1-3.393.70.1076.369272189460.0660.10712.5100
3.39-3.793.60.0699.661665171400.0420.06919.7100
3.79-4.383.50.0521253616151560.0320.05224.8100
4.38-5.373.50.04712.444422128380.030.04727.899.9
5.37-7.593.20.04313.33182299040.0280.0432999.5
7.59-39.9363.40.03815.41631348470.0240.03834.687.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.2.19データスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.6精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→19.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9416 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9292 / SU R Cruickshank DPI: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.18 / SU Rfree Blow DPI: 0.156 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.156
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1993 16730 9.98 %RANDOM
Rwork0.1723 ---
obs0.175 167709 98.45 %-
原子変位パラメータBiso max: 236.38 Å2 / Biso mean: 57.03 Å2 / Biso min: 20.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.0751 Å20 Å2-2.111 Å2
2---13.4378 Å20 Å2
3---7.3627 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.278 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→19.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16156 0 190 1371 17717
Biso mean--65.78 63.91 -
残基数----2040
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5797SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes433HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2492HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it16698HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2135SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact20282SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d16698HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg22707HARMONIC21.12
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.27
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.97
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2574 1116 10.08 %
Rwork0.2288 9950 -
all0.2317 11066 -
obs--87.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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