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- PDB-5cok: X-ray crystal structure of wild type HIV-1 protease in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cok
タイトルX-ray crystal structure of wild type HIV-1 protease in complex with GRL-0476
要素HIV-1 protease
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / GRL-0476 / HIV-1 protease / protease-inhibitor / darunavir / Tp-THF / nonpeptidic / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(3aS,4S,7aR)-hexahydro-4H-furo[2,3-b]pyran-4-yl / Pol protein / Pol protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.801 Å
データ登録者Yedidi, R.S. / Hayashi, H. / Aoki, M. / Das, D. / Ghosh, A.K. / Mitsuya, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2015
タイトル: C-5-Modified Tetrahydropyrano-Tetrahydofuran-Derived Protease Inhibitors (PIs) Exert Potent Inhibition of the Replication of HIV-1 Variants Highly Resistant to Various PIs, including Darunavir.
著者: Aoki, M. / Hayashi, H. / Yedidi, R.S. / Martyr, C.D. / Takamatsu, Y. / Aoki-Ogata, H. / Nakamura, T. / Nakata, H. / Das, D. / Yamagata, Y. / Ghosh, A.K. / Mitsuya, H.
履歴
登録2015年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 protease
B: HIV-1 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1823
ポリマ－21,6062
非ポリマー5771
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area9400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.734, 62.734, 81.952
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 protease


分子量: 10802.771 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-99 / 変異: D25N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0X8E3, UniProt: G0X8E8*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-52U / (3aS,4S,7aR)-hexahydro-4H-furo[2,3-b]pyran-4-yl [(2S,3R)-3-hydroxy-4-{[(4-methoxyphenyl)sulfonyl](2-methylpropyl)amino}-1-phenylbutan-2-yl]carbamate / GRL-0476


分子量: 576.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H40N2O8S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.6 M sodium/potassium phosphate pH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 16990 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 59.78
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.342 / Mean I/σ(I) obs: 8.95 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å45.28 Å
Translation4 Å45.28 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP10.2.35位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.801→45.282 Å / FOM work R set: 0.8133 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.64 / 位相誤差: 25.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2552 857 5.06 %
Rwork0.2101 16077 -
obs0.2122 16934 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.254 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 64.58 Å2 / Biso mean: 25.14 Å2 / Biso min: 9.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2506 Å20 Å2-0 Å2
2--0.2506 Å20 Å2
3----0.5012 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.801→45.282 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1516 0 80 164 1760
Biso mean--21.91 32.03 -
残基数----198
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091628
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.322210
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088260
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007266
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.219634
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.801-1.91410.29211400.243826692809
1.9141-2.06190.29071520.227626562808
2.0619-2.26930.27931530.225526632816
2.2693-2.59770.28371470.236526672814
2.5977-3.27270.27091490.221226712820
3.2727-45.29670.20121160.181127512867

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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