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- PDB-5cnu: Crystal structure of the dATP inhibited E. coli class Ia ribonucl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cnu
タイトルCrystal structure of the dATP inhibited E. coli class Ia ribonucleotide reductase complex bound to ADP and dGTP at 3.40 Angstroms resolution
要素(Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / allostery / substrate specificity / ribonucleotide reductase / nucleotide metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding ...ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal ...ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain / Ribonucleotide reductase small subunit, acitve site / Ribonucleotide reductase small subunit signature. / Ribonucleotide Reductase, subunit A / Ribonucleotide Reductase, subunit A / Ribonucleotide reductase small subunit / Ribonucleotide reductase small subunit family / Ribonucleotide reductase, small chain / Ribonucleotide reductase-like / Ferritin-like superfamily / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / MU-OXO-DIIRON / Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha / Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chen, P.Y.-T. / Zimanyi, C.M. / Funk, M.A. / Drennan, C.L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)P30-ES002109 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM08334 米国
National Science Foundation (NSF, United States)0645960 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Molecular basis for allosteric specificity regulation in class Ia ribonucleotide reductase from Escherichia coli.
著者: Zimanyi, C.M. / Chen, P.Y. / Kang, G. / Funk, M.A. / Drennan, C.L.
履歴
登録2015年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
C: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
D: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
E: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
F: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
G: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
H: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)523,30332
ポリマ－517,2168
非ポリマー6,08824
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area40530 Å2
ΔGint-309 kcal/mol
Surface area141040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)274.340, 157.009, 166.039
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.72, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit ... , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha / Protein B1 / Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 R1 subunit / Ribonucleotide reductase 1


分子量: 85877.086 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: nrdA, dnaF, b2234, JW2228 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00452, ribonucleoside-diphosphate reductase
#2: タンパク質
Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta / Protein B2 / Protein R2 / Ribonucleotide reductase 1


分子量: 43426.863 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: nrdB, ftsB, b2235, JW2229 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P69924, ribonucleoside-diphosphate reductase

-
非ポリマー , 6種, 118分子

#3: 化合物
ChemComp-DGT / 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / dGTP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-DAT / 2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DADP / dADP


分子量: 411.202 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O9P2
#7: 化合物
ChemComp-FEO / MU-OXO-DIIRON


分子量: 127.689 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2O
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2% (w/v) PEG 3350, 100 mM MOPS pH 7.5, 300 mM Mg(CH3COO)2, 30 mM MgCl2, and 5% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→49.664 Å / Num. obs: 80047 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/av σ(I): 8.1 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
Cootモデル構築
HKL-20001.3データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ERM

4erm


解像度: 3.4→49.653 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2205 3915 4.98 %
Rwork0.1846 --
obs0.1864 78583 93.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→49.653 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34905 0 356 94 35355
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00436129
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66149033
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.56521581
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0415370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036282
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4-3.44150.35331460.28742588X-RAY DIFFRACTION92
3.4415-3.4850.34091360.27762694X-RAY DIFFRACTION95
3.485-3.53090.29791320.26592756X-RAY DIFFRACTION96
3.5309-3.57920.31281480.2452682X-RAY DIFFRACTION95
3.5792-3.63030.26171310.24162729X-RAY DIFFRACTION95
3.6303-3.68450.25211540.23942685X-RAY DIFFRACTION95
3.6845-3.74210.27741280.22242591X-RAY DIFFRACTION91
3.7421-3.80340.25871520.22152550X-RAY DIFFRACTION91
3.8034-3.8690.25891600.2142732X-RAY DIFFRACTION96
3.869-3.93930.27841440.20792711X-RAY DIFFRACTION96
3.9393-4.0150.27841350.20832702X-RAY DIFFRACTION95
4.015-4.09690.23571320.20062714X-RAY DIFFRACTION96
4.0969-4.1860.25761410.18992703X-RAY DIFFRACTION95
4.186-4.28330.20261400.18282755X-RAY DIFFRACTION95
4.2833-4.39030.1921390.16872705X-RAY DIFFRACTION95
4.3903-4.5090.21011240.16492714X-RAY DIFFRACTION95
4.509-4.64160.20211420.1612702X-RAY DIFFRACTION94
4.6416-4.79130.17041580.15982665X-RAY DIFFRACTION94
4.7913-4.96240.1991280.15692531X-RAY DIFFRACTION89
4.9624-5.16080.19121390.16812598X-RAY DIFFRACTION92
5.1608-5.39550.19941270.17652741X-RAY DIFFRACTION95
5.3955-5.67950.22861470.17732660X-RAY DIFFRACTION94
5.6795-6.03480.22411390.17992700X-RAY DIFFRACTION94
6.0348-6.49980.2031320.17182658X-RAY DIFFRACTION93
6.4998-7.15220.191270.15472658X-RAY DIFFRACTION92
7.1522-8.18320.1741300.14482526X-RAY DIFFRACTION88
8.1832-10.29480.14761560.11992645X-RAY DIFFRACTION92
10.2948-49.65810.18671480.16952573X-RAY DIFFRACTION88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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