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- PDB-5cno: Crystal structure of the EGFR kinase domain mutant V924R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cno
タイトルCrystal structure of the EGFR kinase domain mutant V924R
要素Epidermal growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / kinase EGFR
機能・相同性
機能・相同性情報


multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A ...multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / eyelid development in camera-type eye / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic placenta development / salivary gland morphogenesis / Signaling by ERBB2 / GRB2 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / SHC1 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / ossification / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / basal plasma membrane / positive regulation of DNA repair / cellular response to epidermal growth factor stimulus / EGFR downregulation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / negative regulation of protein catabolic process / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of miRNA transcription / kinase binding / ruffle membrane / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / cell morphogenesis / neuron differentiation / positive regulation of fibroblast proliferation / HCMV Early Events / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / actin filament binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / cell junction / transmembrane signaling receptor activity / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / PIP3 activates AKT signaling / virus receptor activity / ATPase binding / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / double-stranded DNA binding / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / protein phosphatase binding / nuclear membrane / basolateral plasma membrane / learning or memory / Extra-nuclear estrogen signaling / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Kovacs, E. / Das, R. / Mirza, A. / Jura, N. / Barros, T. / Kuriyan, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)2R01CA09650406 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2015
タイトル: Analysis of the Role of the C-Terminal Tail in the Regulation of the Epidermal Growth Factor Receptor.
著者: Kovacs, E. / Das, R. / Wang, Q. / Collier, T.S. / Cantor, A. / Huang, Y. / Wong, K. / Mirza, A. / Barros, T. / Grob, P. / Jura, N. / Bose, R. / Kuriyan, J.
履歴
登録2015年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月12日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
B: Epidermal growth factor receptor
X: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,9267
ポリマ－112,8653
非ポリマー1,0614
水9,746541
1
A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1523
ポリマ－37,6221
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1523
ポリマ－37,6221
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
X: Epidermal growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6221
ポリマ－37,6221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)155.400, 71.837, 76.399
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 37621.523 Da / 分子数: 3 / 断片: kinase domain (UNP residues 696-1022) / 変異: V924R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 541 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: ammonium nitrate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9998 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→38.56 Å / Num. obs: 110980 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 1.9 % / Net I/σ(I): 7.58
反射 シェル解像度: 1.55→1.605 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.32 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1839精密化
HKL-2000データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.55→38.56 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2029 5572 5.02 %
Rwork0.1749 --
obs0.1763 110937 99.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→38.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4932 0 64 541 5537
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0175150
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6776983
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5481980
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088782
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009870
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.56760.32251770.30013121X-RAY DIFFRACTION89
1.5676-1.58610.27561730.28273276X-RAY DIFFRACTION92
1.5861-1.60540.2851850.26813277X-RAY DIFFRACTION95
1.6054-1.62570.31181700.25463502X-RAY DIFFRACTION98
1.6257-1.64710.25291820.2323551X-RAY DIFFRACTION100
1.6471-1.66970.24371820.22733547X-RAY DIFFRACTION100
1.6697-1.69350.26931820.22163515X-RAY DIFFRACTION100
1.6935-1.71880.2571650.2143517X-RAY DIFFRACTION100
1.7188-1.74570.24751850.21693575X-RAY DIFFRACTION100
1.7457-1.77430.23711880.20613514X-RAY DIFFRACTION100
1.7743-1.80490.26221710.20493563X-RAY DIFFRACTION100
1.8049-1.83770.23761680.1953509X-RAY DIFFRACTION100
1.8377-1.87310.22671830.18723561X-RAY DIFFRACTION100
1.8731-1.91130.21582000.18163532X-RAY DIFFRACTION100
1.9113-1.95290.21081680.18393540X-RAY DIFFRACTION100
1.9529-1.99830.20851820.18153547X-RAY DIFFRACTION100
1.9983-2.04830.21192000.18123517X-RAY DIFFRACTION100
2.0483-2.10360.19051770.18093527X-RAY DIFFRACTION100
2.1036-2.16550.22211940.17423510X-RAY DIFFRACTION100
2.1655-2.23540.19872230.16953516X-RAY DIFFRACTION100
2.2354-2.31530.18492050.16753566X-RAY DIFFRACTION100
2.3153-2.4080.22211930.17223495X-RAY DIFFRACTION100
2.408-2.51760.19212220.17363538X-RAY DIFFRACTION100
2.5176-2.65030.2041970.16913528X-RAY DIFFRACTION100
2.6503-2.81630.20341700.16083583X-RAY DIFFRACTION100
2.8163-3.03370.20041920.16243541X-RAY DIFFRACTION100
3.0337-3.33890.19931740.16023578X-RAY DIFFRACTION100
3.3389-3.82180.15831800.15423599X-RAY DIFFRACTION100
3.8218-4.8140.17141950.14313578X-RAY DIFFRACTION100
4.814-42.38710.19981890.1823642X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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