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万見
- PDB-5cmh: GTA mutant with mercury - E303D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cmh
タイトルGTA mutant with mercury - E303D
要素Histo-blood group ABO system transferase
キーワードTRANSFERASE / Human ABO(H) blood group system / Glycosyltransferase / Double turn motif / Catalytic domain
機能・相同性
機能・相同性情報


fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding ...fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / nucleotide binding / Golgi apparatus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 6 / Glycosyltransferase family 6 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Histo-blood group ABO system transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Gagnon, S.M.L. / Blackler, R.J.
引用ジャーナル: Glycobiology / 年: 2017
タイトル: Glycosyltransfer in mutants of putative catalytic residue Glu303 of the human ABO(H) A and B blood group glycosyltransferases GTA and GTB proceeds through a labile active site.
著者: Blackler, R.J. / Gagnon, S.M. / Polakowski, R. / Rose, N.L. / Zheng, R.B. / Letts, J.A. / Johal, A.R. / Schuman, B. / Borisova, S.N. / Palcic, M.M. / Evans, S.V.
履歴
登録2015年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22017年1月11日Group: Database references
改定 1.32017年4月19日Group: Database references
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2415
ポリマ－34,4391
非ポリマー8024
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.770, 148.830, 79.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-675-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histo-blood group ABO system transferase / Fucosylglycoprotein 3-alpha-galactosyltransferase / Fucosylglycoprotein alpha-N- ...Fucosylglycoprotein 3-alpha-galactosyltransferase / Fucosylglycoprotein alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-galactosyltransferase / Histo-blood group A transferase / A transferase / Histo-blood group B transferase / B transferase / NAGAT


分子量: 34438.695 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain (UNP residues 64-354) / 変異: E303D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16442, glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase, fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.85 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10 ul drops with 6-8 mg/ml protein, 70 mM N-(2-acetamido)-2-iminodiacetic acid (ADA) pH 7.5, 50 mM, sodium acetate pH 4.6, 40 mM NaCl, 5-8 mM MnCl2, 2.5% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), ...詳細: 10 ul drops with 6-8 mg/ml protein, 70 mM N-(2-acetamido)-2-iminodiacetic acid (ADA) pH 7.5, 50 mM, sodium acetate pH 4.6, 40 mM NaCl, 5-8 mM MnCl2, 2.5% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 5%(v/v) glycerol, 2%(w/v) PEG 4000, and 0.3-0.5 mM 3-chloromercuri-2-methoxypropylurea suspended over 1 ml of a resevoir solution: 50 mM ADA pH 7.5, 10 mM MnCl2, 100 mM ammonium sulfate, 5%(v/v) MPD, 10%(v/v) glycerol, and 8-10%(w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→74.33 Å / Num. obs: 40426 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.27 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 17.8 / Num. measured all: 174082 / Scaling rejects: 1306
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2Rejects% possible all
1.61-1.673.270.273.41261738490.841695.7
1.67-1.733.550.2344.21402739430.882597.9
1.73-1.813.650.251461239910.954198.1
1.81-1.913.790.1626.31516939870.944198.9
1.91-2.034.020.1348.31633340490.964399.3
2.03-2.184.350.10311.11773140300.9319199.7
2.18-2.44.930.06617.22042440840.8928499.7
2.4-2.755.080.053222085140880.9180100
2.75-3.465.080.03531.72112041320.95134100
3.46-19.834.860.02748.12119842731.2745199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREK9.4SSIデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
CrystalClearデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LZ0

1lz0


解像度: 1.61→74.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 1.494 / SU ML: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2105 2026 5 %RANDOM
Rwork0.1868 ---
obs0.188 38400 98.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.93 Å2 / Biso mean: 26.131 Å2 / Biso min: 14.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.61→74.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2117 0 4 191 2312
Biso mean--28.8 33.55 -
残基数----259
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0192192
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022108
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6011.962982
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82234833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3775258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.9122.788104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.87915364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3511517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212438
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02535
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7312.3531038
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.732.351037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5193.5151294
LS精密化 シェル解像度: 1.61→1.652 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 132 -
Rwork0.343 2702 -
all-2834 -
obs--94.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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