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Yorodumi- PDB-5cl3: Alkylpurine DNA glycosylase AlkD bound to DNA containing a 3-meth... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5cl3 | ||||||
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Title | Alkylpurine DNA glycosylase AlkD bound to DNA containing a 3-methyladenine analog (100% substrate at 4 hours) | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/DNA / DNA glycosylase / HEAT-like repeat / protein-DNA complex / HYDROLASE-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Bacillus cereus (bacteria) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.971 Å | ||||||
Authors | Mullins, E.A. / Eichman, B.F. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nature / Year: 2015 Title: The DNA glycosylase AlkD uses a non-base-flipping mechanism to excise bulky lesions. Authors: Mullins, E.A. / Shi, R. / Parsons, Z.D. / Yuen, P.K. / David, S.S. / Igarashi, Y. / Eichman, B.F. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5cl3.cif.gz | 148.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5cl3.ent.gz | 112.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5cl3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5cl3_validation.pdf.gz | 428.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5cl3_full_validation.pdf.gz | 429.9 KB | Display | |
Data in XML | 5cl3_validation.xml.gz | 12.8 KB | Display | |
Data in CIF | 5cl3_validation.cif.gz | 18.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cl/5cl3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cl/5cl3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5cl4C 5cl5C 5cl6C 5cl7C 5cl8C 5cl9C 5claC 5clbC 5clcC 5cldC 5cleC 3bvsS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27719.086 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus cereus (bacteria) / Gene: IKE_03968 / Plasmid: pBG103 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): HMS174 References: UniProt: R8GWR7, UniProt: Q816E8*PLUS, Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds |
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#2: DNA chain | Mass: 3645.420 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
#3: DNA chain | Mass: 3694.402 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.7 Details: 15% w/v PEG4000, 42 mM sodium acetate, pH 4.6, 85 mM ammonium acetate, 5% v/v glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97872 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 18, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: diamond(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.97→50 Å / Num. obs: 21947 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 27.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.078 / Χ2: 1.143 / Net I/av σ(I): 18.419 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 90997 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3BVS Resolution: 1.971→39.998 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 22.12 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 120.14 Å2 / Biso mean: 33.5039 Å2 / Biso min: 15.56 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.971→39.998 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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