[日本語] English
万見
- PDB-5ciu: Structural basis of the recognition of H3K36me3 by DNMT3B PWWP domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ciu
タイトルStructural basis of the recognition of H3K36me3 by DNMT3B PWWP domain
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
  • Histone H3.2
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / DNMT3B / PWWP DOMAIN / HISTONE BINDING / H3K36ME3 / METHYLTRANSFERASE 3 BETA / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / ZINC-FINGER
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / SUMOylation of DNA methylation proteins / catalytic complex / Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling ...DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / SUMOylation of DNA methylation proteins / catalytic complex / Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / methylation / Estrogen-dependent gene expression / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
PWWP, helical domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site ...PWWP, helical domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / SH3 type barrels. - #140 / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / SH3 type barrels. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Roll / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.2 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Rondelet, G. / DAL MASO, T. / Willems, L. / Wouters, J.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural basis for recognition of histone H3K36me3 nucleosome by human de novo DNA methyltransferases 3A and 3B.
著者: Rondelet, G. / Dal Maso, T. / Willems, L. / Wouters, J.
履歴
登録2015年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月4日Group: Database references
改定 2.02019年6月12日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Structure summary
カテゴリ: atom_site / audit_author ...atom_site / audit_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.occupancy / _audit_author.name
改定 2.12024年1月10日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
C: Histone H3.2
D: Histone H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8345
ポリマ－36,7424
非ポリマー921
水2,936163
1
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
D: Histone H3.2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3712
ポリマ－18,3712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7750 Å2
手法PISA
2
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
C: Histone H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4633
ポリマ－18,3712
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.437, 73.437, 158.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-416-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B / Dnmt3b / DNA methyltransferase HsaIIIB / M.HsaIIIB


分子量: 16698.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3B / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UBC3, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.2 / Histone H3/m / Histone H3/o


分子量: 1671.964 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q71DI3*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.6M SODIUM CITRATE TRIBASIC

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月27日 / 詳細: X-RAY FLUORESCCENCE DETECTOR
放射モノクロメーター: CRYOGENICALLY COOLED CHANNEL-CUT SI[111]
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→50 Å / Num. obs: 24436 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 49.9 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 1.042 / Net I/σ(I): 18.44 / Num. measured all: 168485
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.24-2.370.8460.6332.9526884387238160.68398.6
2.37-2.540.9470.3815.0926368366436640.411100
2.54-2.740.9810.2079.2724296338633860.224100
2.74-30.9950.11615.7122510315731560.125100
3-3.350.9970.0724.5120093288128800.075100
3.35-3.860.9980.0513317037254225410.055100
3.86-4.720.9980.04537.1314269217421730.048100
4.72-6.610.9990.03937.811104173417310.04399.8
6.610.9990.03237.58592410619980.03594.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.22 Å40.59 Å
Translation5.22 Å40.59 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QKJ

3qkj


解像度: 2.24→36.718 Å / FOM work R set: 0.787 / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 27.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2588 1905 7.8 %Random selection
Rwork0.2241 22531 --
obs0.2268 24436 99.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 98.99 Å2 / Biso mean: 46.45 Å2 / Biso min: 21.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.24→36.718 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2097 0 6 163 2266
Biso mean--55.14 49.3 -
残基数----262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092162
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2042898
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087282
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005354
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.937774
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.24-2.2960.38151360.316816041740100
2.296-2.35810.35331330.299215681701100
2.3581-2.42750.31451340.278815801714100
2.4275-2.50580.34551360.288515821718100
2.5058-2.59540.32661340.273615841718100
2.5954-2.69920.31851350.260915961731100
2.6992-2.8220.34341400.256416121752100
2.822-2.97080.31841350.248115711706100
2.9708-3.15680.31661320.246516061738100
3.1568-3.40040.28061320.225316161748100
3.4004-3.74230.25011360.197816331769100
3.7423-4.28310.18511330.190416321765100
4.2831-5.39350.20141410.183616531794100
5.3935-36.72340.24721480.23471694184297

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る