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- PDB-5cio: Crystal structure of PqqF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cio
タイトルCrystal structure of PqqF
要素pyrroloquinoline quinone biosynthesis protein PqqF
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Pqqf / PQQ / M16 metalloprotease
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrroloquinoline quinone biosynthetic process / metalloendopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Coenzyme PQQ biosynthesis protein PqqF / PQQ synthase PqqF, N-terminal lobe domain 2 / PQQ synthase PqqF, C-terminal lobe domain 3 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Coenzyme PQQ synthesis protein F
類似検索 - 構成要素
生物種Serratia sp. FS14 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wei, Q. / Xu, D. / Ran, T. / Wang, W.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31100028 中国
National Natural Science Foundation of China31170686 中国
National Natural Science Foundation of China31400055 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure and Function of PqqF Protein in the Pyrroloquinoline Quinone Biosynthetic Pathway
著者: Wei, Q. / Ran, T. / Ma, C. / He, J. / Xu, D. / Wang, W.
履歴
登録2015年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Data collection / Database references
改定 1.22016年8月3日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: pyrroloquinoline quinone biosynthesis protein PqqF
B: pyrroloquinoline quinone biosynthesis protein PqqF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,7444
ポリマ－173,6132
非ポリマー1312
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8220 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area58970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.090, 133.370, 92.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 pyrroloquinoline quinone biosynthesis protein PqqF


分子量: 86806.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Serratia sp. FS14 (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1A9TAI5*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The sequence database of this protein is WP_044031243 in GenBank. The residues (-22)-0 are expression tags.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.42 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 35% Tacsimate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97845 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97845 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→47.512 Å / Num. obs: 63299 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.135 / Net I/σ(I): 11.95
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 7.08 % / Mean I/σ(I) obs: 1.92 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化解像度: 2.5→47.512 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2545 3200 5.06 %RANDOM
Rwork0.1987 ---
obs0.2015 63269 99.41 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.512 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11872 0 2 147 12021
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112170
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05616549
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7037257
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521825
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062202
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.53730.39981650.32212522X-RAY DIFFRACTION99
2.5373-2.57690.40991390.3182583X-RAY DIFFRACTION99
2.5769-2.61920.37451440.29412667X-RAY DIFFRACTION99
2.6192-2.66430.32841380.2772558X-RAY DIFFRACTION99
2.6643-2.71280.32221120.27152627X-RAY DIFFRACTION99
2.7128-2.76490.35631220.25462632X-RAY DIFFRACTION99
2.7649-2.82140.30921350.2482587X-RAY DIFFRACTION99
2.8214-2.88270.31611330.25292621X-RAY DIFFRACTION100
2.8827-2.94980.31931600.25522570X-RAY DIFFRACTION100
2.9498-3.02350.35161550.24422588X-RAY DIFFRACTION100
3.0235-3.10520.33561200.23512629X-RAY DIFFRACTION100
3.1052-3.19660.31171370.22862632X-RAY DIFFRACTION100
3.1966-3.29980.28091500.21352609X-RAY DIFFRACTION99
3.2998-3.41770.21411440.20832624X-RAY DIFFRACTION100
3.4177-3.55450.27031180.19972626X-RAY DIFFRACTION99
3.5545-3.71620.27641450.18682565X-RAY DIFFRACTION99
3.7162-3.9120.22071340.1782638X-RAY DIFFRACTION100
3.912-4.1570.22881300.17162649X-RAY DIFFRACTION100
4.157-4.47770.26171310.15822616X-RAY DIFFRACTION100
4.4777-4.92790.20251650.15282610X-RAY DIFFRACTION99
4.9279-5.640.20961410.18252609X-RAY DIFFRACTION99
5.64-7.1020.24041260.19752661X-RAY DIFFRACTION100
7.102-47.52010.17121560.15652646X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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