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- PDB-5chl: Structural basis of H2A.Z recognition by YL1 histone chaperone co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5chl
タイトルStructural basis of H2A.Z recognition by YL1 histone chaperone component of SRCAP/SWR1 chromatin remodeling complex
要素
  • Histone H2A.Z
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
キーワードCHAPERONE / remodeling complex / histone
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / NuA4 histone acetyltransferase complex / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin organization / nucleosomal DNA binding / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / chromatin DNA binding ...: / : / NuA4 histone acetyltransferase complex / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin organization / nucleosomal DNA binding / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / negative regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleus
類似検索 - 分子機能
Vps72/YL1 family / YL1 nuclear protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain ...Vps72/YL1 family / YL1 nuclear protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A.Z / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.892 Å
データ登録者Shan, S. / Liang, X. / Pan, L. / Wu, C. / Zhou, Z.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural basis of H2A.Z recognition by SRCAP chromatin-remodeling subunit YL1
著者: Liang, X. / Shan, S. / Pan, L. / Zhao, J. / Ranjan, A. / Wang, F. / Zhang, Z. / Huang, Y. / Feng, H. / Wei, D. / Huang, L. / Liu, X. / Zhong, Q. / Lou, J. / Li, G. / Wu, C. / Zhou, Z.
履歴
登録2015年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年4月27日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
B: Histone H2A.Z


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7472
ポリマ－29,7472
非ポリマー00
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area14150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.047, 108.047, 58.243
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-109-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog / Protein YL-1


分子量: 8585.671 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: YL-1, CG4621 / 細胞株 (発現宿主): BL21(RIPL) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9VKM6
#2: タンパク質 Histone H2A.Z / H2A/z


分子量: 21161.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AFZ, H2AZ / 細胞株 (発現宿主): BL21(RIPL) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0S5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.95 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.19 mM CYMAL-7, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 40% Polyethylene glycol 400

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.892→50 Å / Num. obs: 28027 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.8 % / Net I/σ(I): 23.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.892→29.967 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2313 1400 5.01 %
Rwork0.2003 --
obs0.2018 27960 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.892→29.967 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1917 0 0 147 2064
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011944
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0962618
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.114734
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004344
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8916-1.95920.27841160.23912541X-RAY DIFFRACTION96
1.9592-2.03760.28361320.22842609X-RAY DIFFRACTION100
2.0376-2.13030.23781360.21112616X-RAY DIFFRACTION100
2.1303-2.24260.24371630.19362606X-RAY DIFFRACTION100
2.2426-2.3830.22491520.20092611X-RAY DIFFRACTION100
2.383-2.56690.271400.20982660X-RAY DIFFRACTION100
2.5669-2.82510.22281390.20412663X-RAY DIFFRACTION100
2.8251-3.23340.22291390.212688X-RAY DIFFRACTION100
3.2334-4.07220.21031310.19152718X-RAY DIFFRACTION100
4.0722-29.97060.22771520.19032848X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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