[日本語] English
万見
- PDB-5che: Crystal structure of Arabidopsis glutamyl-tRNA reductase in compl... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5che
タイトルCrystal structure of Arabidopsis glutamyl-tRNA reductase in complex with its regulatory proteins
要素
  • Glutamyl-tRNA reductase 1, chloroplastic
  • Glutamyl-tRNA reductase-binding protein, chloroplastic
  • Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT, chloroplastic
キーワードOXIDOREDUCTASE / GluTR / tertiary complex / regulatory proteins / anchor protein
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamyl-tRNA reductase / glutamyl-tRNA reductase activity / tetrapyrrole biosynthetic process / positive regulation of heme biosynthetic process / chlorophyll biosynthetic process / chloroplast membrane / chloroplast thylakoid / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / photosynthetic electron transport chain / heme biosynthetic process ...glutamyl-tRNA reductase / glutamyl-tRNA reductase activity / tetrapyrrole biosynthetic process / positive regulation of heme biosynthetic process / chlorophyll biosynthetic process / chloroplast membrane / chloroplast thylakoid / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / photosynthetic electron transport chain / heme biosynthetic process / chloroplast stroma / chloroplast thylakoid membrane / protein-membrane adaptor activity / chloroplast / post-embryonic development / NADP binding / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal domain / Glutamyl-tRNA reductase / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal / Tetrapyrrole biosynthesis, glutamyl-tRNA reductase, dimerisation domain / Glutamyl-tRNA reductase, conserved site / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal domain superfamily / Glutamyl tRNA-reductase dimerization domain superfamily / Glutamyl-tRNAGlu reductase, dimerisation domain / Glutamyl-tRNAGlu reductase, N-terminal domain ...Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal domain / Glutamyl-tRNA reductase / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal / Tetrapyrrole biosynthesis, glutamyl-tRNA reductase, dimerisation domain / Glutamyl-tRNA reductase, conserved site / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal domain superfamily / Glutamyl tRNA-reductase dimerization domain superfamily / Glutamyl-tRNAGlu reductase, dimerisation domain / Glutamyl-tRNAGlu reductase, N-terminal domain / Glutamyl-tRNA reductase signature. / PNP-oxidase-like / Split barrel-like / Domain of unknown function DUF2470 / Domain of unknown function (DUF2470) / Haem oxygenase HugZ-like superfamily / Quinate/shikimate 5-dehydrogenase/glutamyl-tRNA reductase / Shikimate / quinate 5-dehydrogenase / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Beta Polymerase; domain 2 / TPR repeat region circular profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Roll / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamyl-tRNA reductase 1, chloroplastic / Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT, chloroplastic / Glutamyl-tRNA reductase-binding protein, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.203 Å
データ登録者Fang, Y. / Liu, L.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: The Arabidopsis glutamyl-tRNA reductase (GluTR) forms a ternary complex with FLU and GluTR-binding protein
著者: Fang, Y. / Zhao, S. / Zhang, F. / Zhao, A. / Zhang, W. / Zhang, M. / Liu, L.
履歴
登録2015年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamyl-tRNA reductase 1, chloroplastic
B: Glutamyl-tRNA reductase 1, chloroplastic
C: Glutamyl-tRNA reductase-binding protein, chloroplastic
D: Glutamyl-tRNA reductase-binding protein, chloroplastic
E: Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT, chloroplastic
F: Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,3686
ポリマ－208,3686
非ポリマー00
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13160 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area73360 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)216.994, 53.211, 203.763
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.360, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Glutamyl-tRNA reductase 1, chloroplastic / GluTR


分子量: 52139.902 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 73-543 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: HEMA1, HEMA, At1g58290, F19C14.9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42804, glutamyl-tRNA reductase
#2: タンパク質 Glutamyl-tRNA reductase-binding protein, chloroplastic / GluTR-binding protein / Protein PROTON GRADIENT REGULATION 7


分子量: 34272.648 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 42-317 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GLUTRBP, PGR7, At3g21200, MXL8.5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9LU39
#3: タンパク質 Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT, chloroplastic


分子量: 17771.264 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 195-316 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: FLU, At3g14110, MAG2.7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q940U6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.09 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7 / 詳細: PEG 3350, sodium malonate, LiCl, MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-325 / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 36775 / Num. obs: 36775 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.831 / Mean I/σ(I) obs: 1.68 / % possible all: 99.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
PHASERモデル構築
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データ収集
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N7R, 4YVQ

4n7r

4yvq


解像度: 3.203→39.265 Å / FOM work R set: 0.7788 / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2779 1632 5.03 %
Rwork0.2227 30796 -
obs0.2255 32428 87.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 108.18 Å2 / Biso mean: 26.75 Å2 / Biso min: 1.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.203→39.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12342 0 0 6 12348
Biso mean---13.51 -
残基数----1586
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00612561
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97516948
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0621941
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042178
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.724741
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2028-3.2970.3798730.28981176124941
3.297-3.40340.34950.28541696179159
3.4034-3.5250.37011030.28362119222272
3.525-3.6660.2641100.25742433254383
3.666-3.83270.35691250.25552887301297
3.8327-4.03460.30731610.248228773038100
4.0346-4.28710.29411490.218729093058100
4.2871-4.61760.26271330.204329433076100
4.6176-5.08140.26871760.195429213097100
5.0814-5.81470.25551500.228829533103100
5.8147-7.31820.27711690.22592947311699
7.3182-39.26820.22041880.17332935312395

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る