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- PDB-5cfj: Structural and functional attributes of malaria parasite Ap4A hyd... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cfj
タイトルStructural and functional attributes of malaria parasite Ap4A hydrolase
要素BIS(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (Diadenosine tetraphosphatase), putative
キーワードHYDROLASE / AP4A / Purinergic signalling / Plasmodium / Nudix hydrolyse
機能・相同性
機能・相同性情報


Detoxification of Reactive Oxygen Species / AMP biosynthetic process / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / ATP biosynthetic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase [asymmetrical]
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Sharma, A. / Yogavel, M. / Sharma, A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural and functional attributes of malaria parasite diadenosine tetraphosphate hydrolase
著者: Sharma, A. / Yogavel, M. / Sharma, A.
履歴
登録2015年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月17日Group: Database references
改定 1.22017年8月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIS(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (Diadenosine tetraphosphatase), putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1695
ポリマ－17,7751
非ポリマー3944
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area7870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.491, 44.348, 94.677
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 BIS(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (Diadenosine tetraphosphatase), putative / Ap4A hydrolase


分子量: 17775.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PFE1035c / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: C0H4F3, bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Lithium sulphate, sodium acetate, ethylene glycol, PEG400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→50 Å / Num. obs: 47576 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 14.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.044 / Χ2: 0.943 / Net I/av σ(I): 36.228 / Net I/σ(I): 10 / Num. measured all: 251771
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.15-1.175.10.7323320.8650.3540.8140.88998.6
1.17-1.195.20.66522970.8190.3230.7420.90398.5
1.19-1.215.20.58323620.8870.2830.650.88498.3
1.21-1.245.20.57222730.8470.2770.6370.92197.4
1.24-1.275.10.45223420.9010.2190.5040.88798.2
1.27-1.35.20.40423220.9320.1950.450.91498.1
1.3-1.335.10.33923030.9410.1640.3780.9298
1.33-1.365.20.29423520.9540.1420.3270.92498.2
1.36-1.45.10.2423220.9710.1160.2670.9299.1
1.4-1.455.20.19823660.9780.0960.2210.93499.5
1.45-1.55.20.1524150.9860.0730.1670.915100
1.5-1.565.40.12123620.990.0580.1350.909100
1.56-1.635.50.10224000.990.0480.1130.972100
1.63-1.725.50.0923900.990.0420.0991.12100
1.72-1.835.60.08224040.9930.0380.0911.449100
1.83-1.975.60.06524250.9950.030.0711.568100
1.97-2.165.60.04124050.9980.0190.0451.012100
2.16-2.485.50.02624650.9990.0120.0290.633100
2.48-3.125.50.02124640.9990.010.0240.50299.8
3.12-505.10.0225750.9990.010.0230.62498

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000data processing
Cootモデル構築
PHENIX1.9_1692精密化
Coot3.15モデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.25→25.713 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1931 1865 4.98 %random selection
Rwork0.1701 35599 --
obs0.1712 37464 97.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 150.59 Å2 / Biso mean: 22.3357 Å2 / Biso min: 10.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.25→25.713 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1110 0 22 127 1259
Biso mean--36.11 31.43 -
残基数----140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061216
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1441654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04176
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.248458
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.25-1.28380.22381160.1662208232443
1.2838-1.32160.21131330.16462522265548
1.3216-1.36430.18331370.15132608274550
1.3643-1.4130.19551400.14412660280052
1.413-1.46960.21091440.13852722286652
1.4696-1.53650.15271420.13132703284552
1.5365-1.61750.1821420.13472699284152
1.6175-1.71880.15931440.13922746289053
1.7188-1.85140.17981450.14492756290153
1.8514-2.03770.17491430.14452717286053
2.0377-2.33240.16291500.15132853300355
2.3324-2.93790.19391590.1963169332861
2.9379-25.71840.21951700.19283236340662

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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