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- PDB-5ced: Penicillin G Acylated Bd3459 Predatory Endopeptidase from Bdellov... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ced | ||||||
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Title | Penicillin G Acylated Bd3459 Predatory Endopeptidase from Bdellovibrio bacteriovorus in complex with immunity protein Bd3460 | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE / transpeptidase and ankyrin repeat / hydrolae / protein binding | ||||||
Function / homology | ![]() peptidoglycan metabolic process / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lovering, A.L. / Cadby, I.T. / Lambert, C. / Sockett, R.E. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Ankyrin-mediated self-protection during cell invasion by the bacterial predator Bdellovibrio bacteriovorus. Authors: Lambert, C. / Cadby, I.T. / Till, R. / Bui, N.K. / Lerner, T.R. / Hughes, W.S. / Lee, D.J. / Alderwick, L.J. / Vollmer, W. / Sockett, E.R. / Lovering, A.L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 192.7 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 23.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 33.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5ceaC ![]() 5cebC ![]() 5cecSC ![]() 5cerC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 49219.406 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Bd3459 / Mutation: K38M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: Bd3459 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q6MHT0, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase |
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#2: Protein | Mass: 24755.465 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: Bd3460 / Production host: ![]() ![]() |
#3: Chemical | ChemComp-PNM / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.98 Å3/Da / Density % sol: 37.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5 / Details: 0.1M citrate pH 5.0, 3.2M ammonium sulphate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jan 20, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97626 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.02→100 Å / Num. obs: 37468 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.5 % / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 16.2 |
Reflection shell | Rsym value: 0.672 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5cec Resolution: 2.02→96.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 7.891 / SU ML: 0.109 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.149 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.9 Å / Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 126.07 Å2 / Biso mean: 45.436 Å2 / Biso min: 12.1 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.02→96.02 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.02→2.072 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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