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万見
- PDB-5cae: Succinate bound to pig GTP-specific succinyl-CoA synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cae
タイトルSuccinate bound to pig GTP-specific succinyl-CoA synthetase
要素(Succinyl-CoA ligase ...) x 2
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding ...succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / GTP binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. ...Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / PHOSPHATE ION / SUCCINIC ACID / Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Huang, J. / Fraser, M.E.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the binding of succinate to succinyl-CoA synthetase.
著者: Huang, J. / Fraser, M.E.
履歴
登録2015年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年8月17日Group: Database references
改定 1.32017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.82024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinyl-CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
B: Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0239
ポリマ－75,7992
非ポリマー1,2257
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7130 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area26920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.670, 81.020, 50.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.900, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細SDS-PAGE/Gel filtration (G100 Sephadex) confirms the heterodimer.

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要素

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Succinyl-CoA ligase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Succinyl-CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinyl-CoA synthetase subunit alpha / SCS-alpha


分子量: 33131.016 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 42-346 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SUCLG1 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O19069, succinate-CoA ligase (GDP-forming), succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: タンパク質 Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / GTP-specific succinyl-CoA synthetase subunit beta / Succinyl-CoA synthetase beta-G chain / SCS-betaG


分子量: 42667.809 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 40-433 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SUCLG2 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53590, succinate-CoA ligase (GDP-forming)

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非ポリマー , 7種, 257分子

#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.99 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3350, ammonium succinate, magnesium chloride, CoA, HEPES, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月20日
放射モノクロメーター: KOHZU double crystal monochromator (DCM)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→49.073 Å / Num. all: 33544 / Num. obs: 33544 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 26.81 Å2 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.113 / Rsym value: 0.096 / Net I/av σ(I): 6.964 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 122021
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.323.50.4661.61660547500.2840.4662.694.6
2.32-2.463.60.3462.21650346060.210.3463.496.5
2.46-2.633.70.2652.91581243140.1590.2654.597.2
2.63-2.843.70.1923.91503540730.1160.1926.397.4
2.84-3.113.70.135.81383037370.0780.138.797.2
3.11-3.483.70.0838.51255134000.050.08312.697.9
3.48-4.023.70.0669.71109030060.040.06617.397.7
4.02-4.923.70.04713.7935325410.0280.04720.997.9
4.92-6.963.70.04713728119940.0290.04718.497.8
6.96-49.0733.50.02821.8396111230.0170.02820.797.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
iMOSFLMデータ削減
Cootモデル構築
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4XX0

4xx0


解像度: 2.2→49.073 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2136 3327 9.92 %
Rwork0.1646 30208 -
obs0.1695 33535 96.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.03 Å2 / Biso mean: 30.7228 Å2 / Biso min: 13.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→49.073 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5205 0 75 250 5530
Biso mean--26.54 33.66 -
残基数----696
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035358
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5427241
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044827
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003961
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8133254
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.23140.24661130.21321211132493
2.2314-2.26470.31461320.22521254138695
2.2647-2.30010.25641290.21351212134195
2.3001-2.33780.26291340.19741257139196
2.3378-2.37810.27371410.20251204134596
2.3781-2.42140.23111410.19181290143197
2.4214-2.4680.24411380.18041226136497
2.468-2.51830.25071480.1871258140697
2.5183-2.57310.26211340.17691233136797
2.5731-2.63290.23881520.17221236138897
2.6329-2.69880.24911440.16391282142697
2.6988-2.77170.2221280.16751269139798
2.7717-2.85330.22251440.16471236138098
2.8533-2.94540.19431310.16141275140698
2.9454-3.05060.20151430.15611250139397
3.0506-3.17280.23431450.16461293143898
3.1728-3.31710.19741490.15321232138198
3.3171-3.4920.18391510.14681259141098
3.492-3.71070.20831310.15171293142498
3.7107-3.99710.19051230.15131278140198
3.9971-4.39910.18461600.1381255141598
4.3991-5.03510.18561380.14941294143298
5.0351-6.34150.19881470.18521289143698
6.3415-49.08480.20841310.15641322145398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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