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- PDB-5c88: Crystal structure of Ard1 N-terminal acetyltransferase from Sulfo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c88
タイトルCrystal structure of Ard1 N-terminal acetyltransferase from Sulfolobus solfataricus in monoclinic form
要素Uncharacterized N-acetyltransferase SSO0209
キーワードTRANSFERASE / Acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N-acetyltransferase RimI/Ard1 / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / N-alpha-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus strain P2 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Chang, Y.Y. / Hsu, C.H.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology103-2113-M-002 -009 -MY2 台湾
引用
ジャーナル: Chembiochem / 年: 2016
タイトル: Multiple Conformations of the Loop Region Confers Heat-Resistance on SsArd1, a Thermophilic NatA.
著者: Chang, Y.Y. / Hsu, C.H.
#1: ジャーナル: SCI REP / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for Substrate-specific Acetylation of Nalpha-acetyltransferase Ard1 from Sulfolobus solfataricus
著者: Chang, Y.Y. / Hsu, C.H.
履歴
登録2015年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月17日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized N-acetyltransferase SSO0209
B: Uncharacterized N-acetyltransferase SSO0209
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1404
ポリマ－40,6052
非ポリマー1,5352
水54030
1
A: Uncharacterized N-acetyltransferase SSO0209
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0702
ポリマ－20,3021
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8110 Å2
手法PISA
2
B: Uncharacterized N-acetyltransferase SSO0209
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0702
ポリマ－20,3021
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area8240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.154, 84.246, 49.165
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 89.880, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized N-acetyltransferase SSO0209 / Nalpha-acetyltransferase


分子量: 20302.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus strain P2 (古細菌)
株: P2 / 遺伝子: SSO0209
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: Q980R9, EC: 2.3.1.88
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.39 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.6 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate trihydrate, pH 4.2, 0.1 M lithium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→30 Å / Num. obs: 9431 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 1.077 / Net I/av σ(I): 11.436 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 31094
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.49-2.583.20.4939651.08598.8
2.58-2.683.50.3949581.06799
2.68-2.83.60.3439821.09899.5
2.8-2.953.60.2539651.09998.3
2.95-3.143.60.1939821.09697.6
3.14-3.383.40.1219461.04496.9
3.38-3.723.20.0839311.09695.1
3.72-4.2530.0629131.05892.1
4.25-5.362.80.0488761.08488.8
5.36-302.90.0449131.02589.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4R3K

4r3k


解像度: 2.49→26.637 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2652 893 9.99 %
Rwork0.1608 8046 -
obs0.1714 8939 90.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 110.76 Å2 / Biso mean: 48.8739 Å2 / Biso min: 25.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.49→26.637 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2592 0 96 30 2718
Biso mean--62.01 51.55 -
残基数----315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082751
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1593733
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004458
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.851017
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4813-2.63660.41381440.24751242138684
2.6366-2.840.33421390.211341148091
2.84-3.12540.28351510.18721386153793
3.1254-3.57670.31251530.15591384153794
3.5767-4.50270.20661520.13541354150691
4.5027-26.63860.24581540.14431339149388
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3818-0.2681-0.02180.1874-0.16490.40990.0388-0.0001-0.0473-0.2352-0.08140.13460.39150.02270.00020.4562-0.01890.0080.3975-0.02560.4683-31.8745-107.1554-34.5386
20.5936-0.7076-0.05530.98060.34290.97980.1086-0.15190.03820.1977-0.00680.0322-0.00810.13240.00020.3364-0.02110.00850.31510.00990.3342-28.1739-97.6837-26.3309
30.7387-0.2021-0.42680.18340.05630.67780.0419-0.28510.14320.09180.0068-0.0044-0.1876-0.021500.36730.02550.00020.28820.00650.3618-35.0948-87.8412-25.3086
40.555-0.23750.43460.2768-0.28270.40940.20640.19250.1352-0.1138-0.1239-0.1532-0.2850.04230.00010.4174-0.03250.04770.46370.01720.3984-19.6604-105.6318-59.1782
51.1862-0.78670.09890.9020.0870.37230.0116-0.06090.04870.02480.00840.0203-0.0373-0.0718-00.3158-0.0229-0.02560.3595-0.02340.2758-23.2504-113.7892-50.6012
60.14230.03650.02350.37780.0088-0.00830.37980.69390.1017-0.3325-0.0001-0.12980.1587-0.24850.00330.3583-0.0207-0.04850.4918-0.01310.3336-23.1336-120.9245-52.0365
70.5-0.21180.54620.0833-0.21610.577-0.0473-0.3721-0.2806-0.04550.00010.0545-0.00460.16130.00020.4069-0.02370.02770.37170.03250.4043-15.7063-124.9604-50.1582
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 11 through 48 )A11 - 48
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 49 through 132 )A49 - 132
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 133 through 168 )A133 - 168
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 11 through 48 )B11 - 48
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 49 through 117 )B49 - 117
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 118 through 132 )B118 - 132
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 133 through 167 )B133 - 167

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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