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- PDB-1id0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE NUCLEOTIDE BOND CONFORMATION OF PHOQ KIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1id0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE NUCLEOTIDE BOND CONFORMATION OF PHOQ KINASE DOMAIN
要素PHOQ HISTIDINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / Histidine kinase / PhoQ/PhoP / signal transduction
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to magnesium starvation / osmosensory signaling via phosphorelay pathway / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / phosphorelay sensor kinase activity / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphoprotein phosphatase activity / kinase activity / signal transduction / ATP binding ...cellular response to magnesium starvation / osmosensory signaling via phosphorelay pathway / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / phosphorelay sensor kinase activity / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphoprotein phosphatase activity / kinase activity / signal transduction / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PhoQ Sensor / PhoQ Sensor superfamily / PhoQ Sensor / : / HAMP domain profile. / HAMP domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. ...PhoQ Sensor / PhoQ Sensor superfamily / PhoQ Sensor / : / HAMP domain profile. / HAMP domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Sensor protein PhoQ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Marina, A. / Mott, C. / Auyzenberg, A. / Waldburger, C.D. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structural and mutational analysis of the PhoQ histidine kinase catalytic domain. Insight into the reaction mechanism.
著者: Marina, A. / Mott, C. / Auyzenberg, A. / Hendrickson, W.A. / Waldburger, C.D.
履歴
登録2001年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOQ HISTIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3763
ポリマ－16,8451
非ポリマー5312
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.503, 45.004, 71.764
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PHOQ HISTIDINE KINASE / SENSOR PROTEIN PHOQ


分子量: 16845.008 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PAED4QKD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23837, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.99 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: a cacodylate, PEG 1500, Mg acetate, pH 6.5, VAPORDIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH8.5
3100 mM1dropNaCl
4100 mMcacodylate1reservoirpH6.5
520-24 %PEG15001reservoir
6100-200 mMmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→22.5 Å / Num. all: 26236 / Num. obs: 19159 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 32.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.186 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
冗長度: 10.5 % / Num. measured all: 34398

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADSYS位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→22.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 956397.32 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: engh & huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1400 7.3 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs-19159 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.29 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.39 Å20 Å20 Å2
2---1.57 Å20 Å2
3---4.96 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→22.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1137 0 32 189 1358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d5.2
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 90 7.2 %
Rwork0.249 1156 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ANP_MUTL.PARANP_MUTL.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.5 % / Rfactor obs: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg5.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.299 / % reflection Rfree: 7.2 % / Rfactor Rwork: 0.249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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