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- PDB-5c56: Crystal structure of USP7/HAUSP in complex with ICP0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c56
タイトルCrystal structure of USP7/HAUSP in complex with ICP0
要素
  • Ubiquitin E3 ligase ICP0
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / virus protein ICP0 / USP7 / deubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / release from viral latency / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / viral tegument / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / response to type I interferon ...symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / release from viral latency / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / viral tegument / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / response to type I interferon / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / ligase activity / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of TORC1 signaling / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / regulation of circadian rhythm / PML body / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein polyubiquitination / Regulation of TP53 Degradation / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / p53 binding / rhythmic process / chromosome / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / host cell cytoplasm / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / protein stabilization / nuclear body / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin E3 ligase ICP0 / E3 ubiquitin-protein ligase ICP0 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.685 Å
データ登録者Cheng, J. / Li, Z. / Gong, R. / Fang, J. / Yang, Y. / Sun, C. / Yang, H. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2015
タイトル: Molecular mechanism for the substrate recognition of USP7.
著者: Cheng, J. / Li, Z. / Gong, R. / Fang, J. / Yang, Y. / Sun, C. / Yang, H. / Xu, Y.
履歴
登録2015年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 1.22015年11月11日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Ubiquitin E3 ligase ICP0
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,3372
ポリマ－66,3372
非ポリマー00
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area30160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.879, 80.378, 151.149
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Ubiquitin E3 ligase ICP0


分子量: 2230.535 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 606-626 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: D3YPC2, UniProt: P08393*PLUS
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 64106.008 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 560-1102 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2M Sodium Bromide / PH範囲: 6.0-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97852 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97852 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.685→50 Å / Num. obs: 27389 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 69.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.105 / Χ2: 1.037 / Net I/av σ(I): 16.74 / Net I/σ(I): 10.6 / Num. measured all: 166411
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.685-2.86.20.86626790.7820.3740.9451.01100
2.8-2.916.20.57227170.8910.2480.6251.062100
2.91-3.046.20.40526830.9450.1750.4421.057100
3.04-3.26.20.26627130.9730.1150.2911.053100
3.2-3.46.20.17927060.9840.0780.1951.053100
3.4-3.666.10.12627350.990.0540.1370.991100
3.66-4.036.10.09927370.9930.0430.1081.023100
4.03-4.626.10.09527480.9930.0410.1031.07199.8
4.62-5.815.90.08127760.9930.0350.0890.98699.7
5.81-505.60.04528950.9960.0210.051.0698.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YLM

2ylm


解像度: 2.685→42.46 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 2002 7.33 %
Rwork0.2155 25328 -
obs0.219 27330 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 139.96 Å2 / Biso mean: 76.2301 Å2 / Biso min: 32.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.685→42.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4440 0 0 6 4446
Biso mean---53.38 -
残基数----541
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014541
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4786126
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064651
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007806
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1621748
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.685-2.75210.41381260.35751655178193
2.7521-2.82650.39081510.309317831934100
2.8265-2.90970.29961360.27417971933100
2.9097-3.00360.34171440.269217881932100
3.0036-3.11090.32851440.2517961940100
3.1109-3.23540.31291450.242317951940100
3.2354-3.38260.27431410.254518091950100
3.3826-3.56080.28251440.240118191963100
3.5608-3.78380.30531390.224918151954100
3.7838-4.07570.28531430.213718141957100
4.0757-4.48550.23361460.193618431989100
4.4855-5.13360.20881450.174518171962100
5.1336-6.46410.26281480.199518662014100
6.4641-42.46580.21331500.19271931208198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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