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Yorodumi- PDB-5c53: Probing the Structural and Molecular Basis of Nucleotide Selectiv... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5c53 | |||||||||
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Title | Probing the Structural and Molecular Basis of Nucleotide Selectivity by Human Mitochondrial DNA Polymerase gamma | |||||||||
Components |
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Keywords | transferase/dna / Nucleoside reverse transcriptase inhibitors (NRTIs) / HIV reverse transcriptase (RT) / human mitochondrial DNA polymerase / mitochondrial toxicity / drug efficacy and toxicity / TRANSFERASE / transferase-dna complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information gamma DNA polymerase complex / mitochondrial DNA replication / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / DNA metabolic process / DNA replication proofreading / DNA polymerase processivity factor activity / mitochondrial nucleoid / Lyases; Carbon-oxygen lyases; Other carbon-oxygen lyases ...gamma DNA polymerase complex / mitochondrial DNA replication / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / DNA metabolic process / DNA replication proofreading / DNA polymerase processivity factor activity / mitochondrial nucleoid / Lyases; Carbon-oxygen lyases; Other carbon-oxygen lyases / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / DNA polymerase binding / 3'-5' exonuclease activity / base-excision repair, gap-filling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / base-excision repair / DNA-templated DNA replication / double-stranded DNA binding / protease binding / in utero embryonic development / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) DNA launch vector pDE-GFP2 (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.567 Å | |||||||||
Authors | Sohl, C.D. / Szymanski, M.R. / Mislak, A.C. / Shumate, C.K. / Amiralaei, S. / Schinazi, R.F. / Anderson, K.S. / Yin, Y.W. | |||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2015 Title: Probing the structural and molecular basis of nucleotide selectivity by human mitochondrial DNA polymerase gamma. Authors: Sohl, C.D. / Szymanski, M.R. / Mislak, A.C. / Shumate, C.K. / Amiralaei, S. / Schinazi, R.F. / Anderson, K.S. / Yin, Y.W. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5c53.cif.gz | 411.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5c53.ent.gz | 307 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5c53.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5c53_validation.pdf.gz | 790.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5c53_full_validation.pdf.gz | 831.8 KB | Display | |
Data in XML | 5c53_validation.xml.gz | 62.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5c53_validation.cif.gz | 83.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c5/5c53 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c5/5c53 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 135989.500 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: POLG, MDP1, POLG1, POLGA Production host: Insect cell expression vector pTIE1 (others) References: UniProt: P54098, DNA-directed DNA polymerase |
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#2: Protein | Mass: 102458.617 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) Production host: Insect cell expression vector pTIE1 (others) References: UniProt: Q9UHN1*PLUS |
-DNA chain , 2 types, 2 molecules TP
#3: DNA chain | Mass: 7955.113 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) DNA launch vector pDE-GFP2 (others) |
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#4: DNA chain | Mass: 6795.407 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) DNA launch vector pDE-GFP2 (others) |
-Non-polymers , 3 types, 4 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-4Y3 / [[( | #7: Chemical | ChemComp-DOC / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.72 Å3/Da / Density % sol: 54.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 300 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 / Details: PEG4000, KCl, HEPES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Aug 1, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.62→50 Å / Num. obs: 47258 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.7 % / Net I/σ(I): 2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.567→48.909 Å / SU ML: 0.67 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 41.09 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.567→48.909 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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