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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5c48 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of GTB + UDP-C-Gal + DI | ||||||
![]() | Histo-blood group ABO system transferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Glycosyltransferase Deoxyinhibitor ABO(H) Blood-Group System Complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding ...fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / nucleotide binding / Golgi apparatus / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gagnon, S. / Meloncelli, P. / Zheng, R.B. / Haji-Ghassemi, O. / Johal, A.R. / Borisova, S. / Lowary, T.L. / Evans, S.V. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High Resolution Structures of the Human ABO(H) Blood Group Enzymes in Complex with Donor Analogs Reveal That the Enzymes Utilize Multiple Donor Conformations to Bind Substrates in a Stepwise Manner. 著者: Gagnon, S.M. / Meloncelli, P.J. / Zheng, R.B. / Haji-Ghassemi, O. / Johal, A.R. / Borisova, S.N. / Lowary, T.L. / Evans, S.V. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 83.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 58.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5bxcC ![]() 5c1gC ![]() 5c1hC ![]() 5c1lC ![]() 5c36C ![]() 5c38C ![]() 5c3aC ![]() 5c3bC ![]() 5c3dC ![]() 5c47C ![]() 5c49C ![]() 5c4bC ![]() 5c4cC ![]() 5c4dC ![]() 5c4eC ![]() 5c4fC ![]() 5c8rC ![]() 1lz7S C: 同じ文献を引用 ( S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34655.957 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 64-354 / 変異: R176G, G235S, L266M, G268A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P16442, glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase, fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase |
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#2: 化合物 | ChemComp-MN / |
#3: 化合物 | ChemComp-DA8 / |
#4: 化合物 | ChemComp-URM / ((( |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.14 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: Grown in 1% polyethylene glycol (PEG) 4000, 4.5-5% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 100 mM ammonium sulfate, 70 mM sodium chloride, 50 mM N-[-acetamido]-2-iminodiacetic acid (ADA), 30 mM ...詳細: Grown in 1% polyethylene glycol (PEG) 4000, 4.5-5% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 100 mM ammonium sulfate, 70 mM sodium chloride, 50 mM N-[-acetamido]-2-iminodiacetic acid (ADA), 30 mM sodium acetate, 5 mM manganese chloride. Grown 5-10 days. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 113 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年10月25日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.46→74.6 Å / Num. obs: 54000 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Χ2: 0.93 / Net I/σ(I): 16.7 / Num. measured all: 245069 / Scaling rejects: 1839 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1LZ7 解像度: 1.46→74.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 0.951 / SU ML: 0.037 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 54.77 Å2 / Biso mean: 18.002 Å2 / Biso min: 9.91 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.46→74.6 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.46→1.498 Å / Total num. of bins used: 20
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