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- PDB-5c2y: Crystal structure of the Saccharomyces cerevisiae Rtr1 (regulator... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c2y
タイトルCrystal structure of the Saccharomyces cerevisiae Rtr1 (regulator of transcription)
要素RNA polymerase II subunit B1 CTD phosphatase RTR1
キーワードHYDROLASE / regulator of transcription / zinc finger motif / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / RNA polymerase core enzyme binding / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity ...RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / RNA polymerase core enzyme binding / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / transcription by RNA polymerase II / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rtr1/RPAP2 domain / Rtr1/RPAP2 domain / Rtr1/RPAP2 domain superfamily / Rtr1/RPAP2 / Rtr1/RPAP2 family / RTR1-type zinc finger. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA polymerase II subunit B1 CTD phosphatase RTR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yogesha, S.D. / Irani, S. / Zhang, Y.J.
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2016
タイトル: Structure of Saccharomyces cerevisiae Rtr1 reveals an active site for an atypical phosphatase.
著者: Irani, S. / Yogesha, S.D. / Mayfield, J. / Zhang, M. / Zhang, Y. / Matthews, W.L. / Nie, G. / Prescott, N.A. / Zhang, Y.J.
履歴
登録2015年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase II subunit B1 CTD phosphatase RTR1
B: RNA polymerase II subunit B1 CTD phosphatase RTR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9858
ポリマ－42,4742
非ポリマー5116
水32418
1
A: RNA polymerase II subunit B1 CTD phosphatase RTR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5875
ポリマ－21,2371
非ポリマー3504
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RNA polymerase II subunit B1 CTD phosphatase RTR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3993
ポリマ－21,2371
非ポリマー1612
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area17910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.009, 119.009, 69.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II subunit B1 CTD phosphatase RTR1 / RNA polymerase II-associated protein 2 homolog RTR1 / Regulator of transcription 1


分子量: 21237.148 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-178 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RTR1, YER139C
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P40084, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 % / 解説: needle shape
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 1.25M Lithium sulfate / Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.288 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.288 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 14886 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Rsym value: 0.169 / Net I/σ(I): 9.24
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.32 / % possible all: 71.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.6→45.181 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2624 1486 9.99 %Random selection
Rwork0.2066 ---
obs0.2123 14868 93.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→45.181 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2845 0 23 18 2886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092922
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2123932
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2231117
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043421
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006509
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5994-2.68330.38231050.31948X-RAY DIFFRACTION75
2.6833-2.77920.37141260.29921131X-RAY DIFFRACTION89
2.7792-2.89050.39981360.27821221X-RAY DIFFRACTION96
2.8905-3.0220.32191380.27811244X-RAY DIFFRACTION98
3.022-3.18130.3081390.2691247X-RAY DIFFRACTION98
3.1813-3.38060.2911400.23011267X-RAY DIFFRACTION98
3.3806-3.64150.26211410.19561265X-RAY DIFFRACTION97
3.6415-4.00770.21811380.17491246X-RAY DIFFRACTION97
4.0077-4.58720.20711400.15581262X-RAY DIFFRACTION96
4.5872-5.77740.22681400.16161259X-RAY DIFFRACTION95
5.7774-45.18820.21371430.17711292X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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