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- PDB-5c1v: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF CATALYTIC SUBUNIT OF HUMAN CALCINEURIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c1v
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF CATALYTIC SUBUNIT OF HUMAN CALCINEURIN
要素Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
キーワードHYDROLASE / 4-LAYER SANDWICH / SERINE/THREONINE PHOSPHATASE / CALCIUM BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / calcineurin complex / negative regulation of dendrite morphogenesis / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane ...negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / calcineurin complex / negative regulation of dendrite morphogenesis / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / slit diaphragm / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-serine dephosphorylation / renal filtration / calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / skeletal muscle tissue regeneration / transition between fast and slow fiber / positive regulation of osteoclast differentiation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / extrinsic component of plasma membrane / dendrite morphogenesis / dephosphorylation / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / positive regulation of activated T cell proliferation / calcineurin-mediated signaling / positive regulation of endocytosis / Calcineurin activates NFAT / DARPP-32 events / epidermis development / multicellular organismal response to stress / positive regulation of osteoblast differentiation / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of insulin secretion / keratinocyte differentiation / skeletal muscle fiber development / protein dephosphorylation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of cell adhesion / response to amphetamine / T cell activation / excitatory postsynaptic potential / wound healing / modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to glucose stimulus / sarcolemma / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / G1/S transition of mitotic cell cycle / response to calcium ion / protein import into nucleus / calcium ion transport / ATPase binding / Ca2+ pathway / dendritic spine / calmodulin binding / protein dimerization activity / positive regulation of cell migration / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like ...PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Guasch, A. / Fita, I. / Perez-Luque, R. / Aparicio, D. / Aranguren-Ibanez, A. / Perez-Riba, M.
資金援助 スペイン, 4件
組織認可番号国
Ministerio Ciencia InnovacionBFU2012-36827 スペイン
Generalitat de Catalunya2014SGR927 スペイン
Ministerio Ciencia InnovacionSAF2009-08216 スペイン
Generalitat de Catalunya2009SGR1490 スペイン
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Calcineurin Undergoes a Conformational Switch Evoked via Peptidyl-Prolyl Isomerization.
著者: Guasch, A. / Aranguren-Ibanez, A. / Perez-Luque, R. / Aparicio, D. / Martinez-Hyer, S. / Mulero, M.C. / Serrano-Candelas, E. / Perez-Riba, M. / Fita, I.
履歴
登録2015年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9798
ポリマ－79,5472
非ポリマー4326
水00
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9904
ポリマ－39,7731
非ポリマー2163
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9904
ポリマ－39,7731
非ポリマー2163
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)185.008, 185.008, 106.744
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 24 - 340 / Label seq-ID: 23 - 339

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.571673, -0.332942, -0.749893), (-0.077586, -0.887935, 0.453378), (-0.816805, 0.317365, 0.481777)-26.35279, -142.42581, 19.02346

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / CAM-PRP catalytic subunit / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform


分子量: 39773.363 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 2-347 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3CA, CALNA, CNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.74 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 25% PEG 3350, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K
PH範囲: 7.5

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSOLEIL PROXIMA 111
シンクロトロンSLS X06DA21
検出器
タイプID検出器日付
PSI PILATUS 6M1PIXEL2012年7月2日
DECTRIS PILATUS 2M2PIXEL2013年5月24日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1KIRKPATRICK-BAEZ PAIR OF BI- MORPH MIRRORS PLUS CHANNEL CUT CRYOGENICALLY COOLED MONOCHROMATOR CRYSTALSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MICRO DIFFRACTOMETER MKII (MD2)SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21
反射解像度: 3.35→47.8 Å / Num. obs: 15994 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.1 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 3.35→3.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.884 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AUI

1aui


解像度: 3.35→47.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 65.827 / SU ML: 0.446 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.491 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 823 5.1 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.217 15172 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 117.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.55 Å2-5.55 Å2-0 Å2
2---5.55 Å2-0 Å2
3---18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→47.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5063 0 14 0 5077
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0195190
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.024856
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1221.9617030
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.293311167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4655624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.02723.735257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.34615864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.91532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2755
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0215874
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021256
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8224.5792505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.8224.582504
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.0886.8693126
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.3268.3313127
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8094.8842683
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.4085.8872670
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.9098.7233887
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.00947.4988716
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.00947.4968717
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 18275 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.35→3.44 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 78 -
Rwork0.364 1065 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.43181.57420.97374.9390.83283.4201-0.0107-0.14640.40920.1056-0.0782-0.0254-0.1620.31180.0890.0560.0626-0.02160.57150.05750.3703-27.5641-68.98725.7133
211.02672.4656-1.97254.29750.22872.6972-0.0584-1.2793-0.12550.98180.0528-0.88950.3747-0.18740.00560.73280.1193-0.12731.2311-0.12250.22747.3323-65.938728.4278
30.3646-1.0361-0.77872.98762.23381.6996-0.1594-0.0117-0.23980.382-0.13950.47290.44620.00510.29891.4394-0.07330.03391.77480.30281.7035-0.794-90.115132.4698
414.7453-13.2204-1.864911.86371.67320.24570.66360.56641.83-0.6576-0.5013-1.5397-0.0278-0.0721-0.16220.85170.1568-0.17741.5097-0.04781.562910.8409-78.093712.4154
50.02910.1720.04693.31640.43260.08770.1098-0.02070.09490.513-0.2221-0.26480.1353-0.05340.11231.0991-0.02570.06271.29810.09980.7986-15.2202-81.75431.1127
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 340
2X-RAY DIFFRACTION2B23 - 235
3X-RAY DIFFRACTION2B262 - 282
4X-RAY DIFFRACTION2B298 - 325
5X-RAY DIFFRACTION3B236 - 261
6X-RAY DIFFRACTION4B326 - 340
7X-RAY DIFFRACTION5B290 - 297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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