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- PDB-5c16: Myotubularin-related proetin 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c16
タイトルMyotubularin-related proetin 1
要素Myotubularin-related protein 1
キーワードHYDROLASE / MTMR / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / phosphatidylinositol-3-phosphatase / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / protein tyrosine phosphatase activity / protein homodimerization activity ...phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / phosphatidylinositol-3-phosphatase / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / protein tyrosine phosphatase activity / protein homodimerization activity / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myotubularin-related protein 1 / MTMR1, PH-GRAM / Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) ...Myotubularin-related protein 1 / MTMR1, PH-GRAM / Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Myotubularin-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Lee, B.I. / Bong, S.M.
引用ジャーナル: Plos One / : 2016
タイトル: Crystal Structure of Human Myotubularin-Related Protein 1 Provides Insight into the Structural Basis of Substrate Specificity
著者: Bong, S.M. / Son, K.B. / Yang, S.W. / Park, J.W. / Cho, J.W. / Kim, K.T. / Kim, H. / Kim, S.J. / Kim, Y.J. / Lee, B.I.
履歴
登録2015年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myotubularin-related protein 1
B: Myotubularin-related protein 1
C: Myotubularin-related protein 1
D: Myotubularin-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,18310
ポリマ-261,6134
非ポリマー5706
11,746652
1
A: Myotubularin-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5933
ポリマ-65,4031
非ポリマー1902
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Myotubularin-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5933
ポリマ-65,4031
非ポリマー1902
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Myotubularin-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4982
ポリマ-65,4031
非ポリマー951
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Myotubularin-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4982
ポリマ-65,4031
非ポリマー951
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.219, 96.587, 97.581
Angle α, β, γ (deg.)87.60, 86.07, 77.33
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Myotubularin-related protein 1 / Phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase


分子量: 65403.289 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 95-665 / 変異: C438S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTMR1 / プラスミド: modified pET32 vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: Q13613, phosphatidylinositol-3-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 652 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Sodium-HEPES, PEG 20000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 136495 / % possible obs: 86.1 % / 冗長度: 2.5 % / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2.07→2.11 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.255 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 84

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000data processing
精密化解像度: 2.07→34.814 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: NONE / σ(F): 2.35 / 位相誤差: 39.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2735 6200 4.97 %
Rwork0.2203 --
obs0.2229 124830 85.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→34.814 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15824 0 30 652 16506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00816260
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0422048
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.695880
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0412396
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052792
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.07-2.09350.42382060.36673866X-RAY DIFFRACTION84
2.0935-2.11820.37782090.36883863X-RAY DIFFRACTION84
2.1182-2.1440.37522140.36023868X-RAY DIFFRACTION84
2.144-2.17110.41612330.33663904X-RAY DIFFRACTION85
2.1711-2.19970.3891990.32943865X-RAY DIFFRACTION84
2.1997-2.22980.33962240.31493887X-RAY DIFFRACTION84
2.2298-2.26170.35882230.31373872X-RAY DIFFRACTION85
2.2617-2.29540.35511780.29853911X-RAY DIFFRACTION84
2.2954-2.33130.3412320.29283892X-RAY DIFFRACTION85
2.3313-2.36950.33982120.27513885X-RAY DIFFRACTION85
2.3695-2.41030.30432120.25683992X-RAY DIFFRACTION86
2.4103-2.45410.27061750.25093986X-RAY DIFFRACTION86
2.4541-2.50130.31952050.25173960X-RAY DIFFRACTION85
2.5013-2.55240.31082110.24783922X-RAY DIFFRACTION86
2.5524-2.60790.33481840.2374011X-RAY DIFFRACTION87
2.6079-2.66850.2792020.23474003X-RAY DIFFRACTION87
2.6685-2.73520.28682360.21813942X-RAY DIFFRACTION86
2.7352-2.80910.26681980.21724013X-RAY DIFFRACTION87
2.8091-2.89180.30432180.21823968X-RAY DIFFRACTION87
2.8918-2.9850.27822120.2094057X-RAY DIFFRACTION87
2.985-3.09170.29191720.20964053X-RAY DIFFRACTION88
3.0917-3.21540.26712070.21314097X-RAY DIFFRACTION88
3.2154-3.36160.2731900.19594022X-RAY DIFFRACTION87
3.3616-3.53870.25951880.1854038X-RAY DIFFRACTION87
3.5387-3.76010.21842050.1734094X-RAY DIFFRACTION89
3.7601-4.05010.22751990.16194051X-RAY DIFFRACTION88
4.0501-4.45690.19582300.15753975X-RAY DIFFRACTION86
4.4569-5.10010.19222130.15663896X-RAY DIFFRACTION85
5.1001-6.4190.25522160.18554069X-RAY DIFFRACTION88
6.419-34.81890.20561970.19123668X-RAY DIFFRACTION80
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.0033 Å / Origin y: 23.8041 Å / Origin z: -21.9029 Å
111213212223313233
T-0.2275 Å20.0012 Å2-0.0892 Å2--0.0086 Å20.0053 Å2--0.0139 Å2
L0.1674 °20.0275 °20.061 °2--0.0574 °20.0476 °2--0.3476 °2
S0.0455 Å °-0.0173 Å °0.0181 Å °-0.1635 Å °0.0592 Å °-0.0805 Å °-0.4899 Å °-0.1326 Å °0.095 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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